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- PDB-5a22: Structure of the L protein of vesicular stomatitis virus from ele... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a22
タイトルStructure of the L protein of vesicular stomatitis virus from electron cryomicroscopy
要素VESICULAR STOMATITIS VIRUS L POLYMERASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / RNA CAPPING (5'キャップ) / CRYOEM SINGLE- PARTICLE ANALYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


NNS virus cap methyltransferase / GDP polyribonucleotidyltransferase / negative stranded viral RNA replication / viral transcription / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / virion component / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity ...NNS virus cap methyltransferase / GDP polyribonucleotidyltransferase / negative stranded viral RNA replication / viral transcription / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / virion component / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity / GTPase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Virus-capping methyltransferase, C-terminal / : / Virus-capping methyltransferase, connector domain / RNA-directed RNA polymerase, rhabdovirus / RNA-directed RNA polymerase L methyltransferase domain, rhabdovirus / Virus-capping methyltransferase, MT domain / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V ...: / Virus-capping methyltransferase, C-terminal / : / Virus-capping methyltransferase, connector domain / RNA-directed RNA polymerase, rhabdovirus / RNA-directed RNA polymerase L methyltransferase domain, rhabdovirus / Virus-capping methyltransferase, MT domain / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase / Mononegavirales mRNA-capping region V / RdRp of negative ssRNA viruses with non-segmented genomes catalytic domain profile. / Mononegavirus L protein 2'-O-ribose methyltransferase domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種VESICULAR STOMATITIS VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Liang, B. / Li, Z. / Jenni, S. / Rameh, A.A. / Morin, B.M. / Grant, T. / Grigorieff, N. / Harrison, S.C. / Whelan, S.P.J.
引用ジャーナル: Cell / : 2015
タイトル: Structure of the L Protein of Vesicular Stomatitis Virus from Electron Cryomicroscopy.
著者: Bo Liang / Zongli Li / Simon Jenni / Amal A Rahmeh / Benjamin M Morin / Timothy Grant / Nikolaus Grigorieff / Stephen C Harrison / Sean P J Whelan /
要旨: The large (L) proteins of non-segmented, negative-strand RNA viruses, a group that includes Ebola and rabies viruses, catalyze RNA-dependent RNA polymerization with viral ribonucleoprotein as ...The large (L) proteins of non-segmented, negative-strand RNA viruses, a group that includes Ebola and rabies viruses, catalyze RNA-dependent RNA polymerization with viral ribonucleoprotein as template, a non-canonical sequence of capping and methylation reactions, and polyadenylation of viral messages. We have determined by electron cryomicroscopy the structure of the vesicular stomatitis virus (VSV) L protein. The density map, at a resolution of 3.8 Å, has led to an atomic model for nearly all of the 2109-residue polypeptide chain, which comprises three enzymatic domains (RNA-dependent RNA polymerase [RdRp], polyribonucleotidyl transferase [PRNTase], and methyltransferase) and two structural domains. The RdRp resembles the corresponding enzymatic regions of dsRNA virus polymerases and influenza virus polymerase. A loop from the PRNTase (capping) domain projects into the catalytic site of the RdRp, where it appears to have the role of a priming loop and to couple product elongation to large-scale conformational changes in L.
履歴
登録2015年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.22019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6337
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VESICULAR STOMATITIS VIRUS L POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,4453
ポリマ-241,3141
非ポリマー1312
0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 VESICULAR STOMATITIS VIRUS L POLYMERASE


分子量: 241313.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) VESICULAR STOMATITIS VIRUS (ウイルス)
: INDIANA / Variant: SAN JUAN ISOLATE / プラスミド: PFASTBAC DUAL (INVITROGEN) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P03523, ポリメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: VESICULAR STOMATITIS VIRUS RNA- DEPENDENT RNA POLYMERASE (L) BOUND TO PHOSPHOPROTEIN P FRAGMENT
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 25 MM HEPES, 250 MM NACL, 6 MM MGSO4, 0.5 MM TCEP / pH: 7.4 / 詳細: 25 MM HEPES, 250 MM NACL, 6 MM MGSO4, 0.5 MM TCEP
試料濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2014年8月1日 / 詳細: GOOD MICROGRAPHS WERE SELECTED FOR DIGITISATION
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 倍率(公称値): 29000 X / 倍率(補正後): 40410 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 900 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 100 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1272
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN23次元再構成
2FREALIGN3次元再構成
3IMAGIC3次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL PARTICLES
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: CROSS-COMMON LINES / 解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 74940 / ピクセルサイズ(公称値): 1.72 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.24 Å
詳細: FREALIGN WAS USED FOR REFINEMENT AND THREE- DIMENSIONAL CLASSIFICATION. SEGMENTS A1159-A1171, A1210-A1226, A1308-1334, A1387-A1395, A1512-A1516, A1534-A1541 ARE IN POOR DENSITY, AND THE CHAIN ...詳細: FREALIGN WAS USED FOR REFINEMENT AND THREE- DIMENSIONAL CLASSIFICATION. SEGMENTS A1159-A1171, A1210-A1226, A1308-1334, A1387-A1395, A1512-A1516, A1534-A1541 ARE IN POOR DENSITY, AND THE CHAIN TRACE IN THOSE REGIONS IS APPROXIMATE. STEREOCHEMISTRY OF ZN A3000, A3001 COORDINATION IS POOR. DEPOSITED STRUCTURE FACTORS USED FOR REFINEMENT OF THIS ENTRY ARE FROM SOLVENT FLATTENED EM MAP EMD CODE 6337 AFTER PLACING THE DENSITY INTO A CELL WITH DIMESIONS 112.000, 143.000, 106.000 AND ANGLES 90.00,90.00,90.00. APPLY THE FOLLOWING TRANSFORMATION MATRIX TO THE COORDINATES IN ORDER TO PLACE THE MODEL INTO THE DENSITY CALCULATED FROM THE DEPOSITED STRUCTURE FACTORS: MODEL2SF 1 -0.492787 0.222962 -0.841098 139.886 MODEL2SF 1 -0.456450 -0.889187 0.031721 169.772 MODEL2SF 1 -0.740818 0.399552 0.539950 33.800
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Maximum likelihood / 詳細: METHOD--PHENIX.REFINE
精密化最高解像度: 3.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16075 0 2 0 16077

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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