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万見
- PDB-4v1a: Structure of the large subunit of the mammalian mitoribosome, par... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v1a
タイトルStructure of the large subunit of the mammalian mitoribosome, part 2 of 2
要素
  • (MITORIBOSOMAL PROTEIN ...) x 22
  • UNASSIGNED SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / TRANSLATION (翻訳 (生物学)) / LARGE RIBOSOMAL SUBUNIT / MITORIBOSOME / MAMMALIAN MITOCHONDRIAL RIBOSOME / CRYO-EM (低温電子顕微鏡法)
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / translation release factor activity, codon nonspecific / microprocessor complex / ribonuclease III activity / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase ...Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / translation release factor activity, codon nonspecific / microprocessor complex / ribonuclease III activity / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / 転写後修飾 / double-stranded RNA binding / 細胞結合 / 5S rRNA binding / nuclear body / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / nucleotide binding / ミトコンドリア / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3440 / Growth arrest and DNA-damage-inducible proteins-interacting protein 1 / Coiled-coil domain-containing protein 142 / Coiled-coil protein 142 / SUI1-like domain / Translation Initiation Factor Eif1 / Mitochondrial ribosomal protein L48 / Mitochondrial ribosomal protein L46 NUDIX / 39S ribosomal protein L52, mitochondrial / Mitoribosomal protein mL52 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3440 / Growth arrest and DNA-damage-inducible proteins-interacting protein 1 / Coiled-coil domain-containing protein 142 / Coiled-coil protein 142 / SUI1-like domain / Translation Initiation Factor Eif1 / Mitochondrial ribosomal protein L48 / Mitochondrial ribosomal protein L46 NUDIX / 39S ribosomal protein L52, mitochondrial / Mitoribosomal protein mL52 / MRPL44, double-stranded RNA binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ribosomal protein L46, N-terminal / 39S mitochondrial ribosomal protein L46 / Ribosomal protein L50, mitochondria / Ribosomal subunit 39S / 39S ribosomal protein L46, mitochondrial / 39S ribosomal protein L43/54S ribosomal protein L51 / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / TGS domain profile. / TGS / TGS-like / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ribosomal protein/NADH dehydrogenase domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Beta-grasp domain superfamily / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Helix non-globular / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Special / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Glutaredoxin / Ribosomal protein S18 superfamily / Glutaredoxin / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S11 superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
39S ribosomal protein L18, mitochondrial isoform 1 / 39S ribosomal protein L48, mitochondrial / : / Mitochondrial ribosomal protein S18A / Large ribosomal subunit protein mL38 / Large ribosomal subunit protein mL43 / Large ribosomal subunit protein mL52 / : / Mitochondrial ribosomal protein L39 / Coiled-coil domain containing 142 ...39S ribosomal protein L18, mitochondrial isoform 1 / 39S ribosomal protein L48, mitochondrial / : / Mitochondrial ribosomal protein S18A / Large ribosomal subunit protein mL38 / Large ribosomal subunit protein mL43 / Large ribosomal subunit protein mL52 / : / Mitochondrial ribosomal protein L39 / Coiled-coil domain containing 142 / Large ribosomal subunit protein mL44 / Large ribosomal subunit protein mL46 / Large ribosomal subunit protein mL50 / Large ribosomal subunit protein mL62
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Greber, B.J. / Boehringer, D. / Leibundgut, M. / Bieri, P. / Leitner, A. / Schmitz, N. / Aebersold, R. / Ban, N.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: The complete structure of the large subunit of the mammalian mitochondrial ribosome.
著者: Basil J Greber / Daniel Boehringer / Marc Leibundgut / Philipp Bieri / Alexander Leitner / Nikolaus Schmitz / Ruedi Aebersold / Nenad Ban /
要旨: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are extensively modified ribosomes of bacterial descent specialized for the synthesis and insertion of membrane proteins that are critical for energy ...Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are extensively modified ribosomes of bacterial descent specialized for the synthesis and insertion of membrane proteins that are critical for energy conversion and ATP production inside mitochondria. Mammalian mitoribosomes, which comprise 39S and 28S subunits, have diverged markedly from the bacterial ribosomes from which they are derived, rendering them unique compared to bacterial, eukaryotic cytosolic and fungal mitochondrial ribosomes. We have previously determined at 4.9 Å resolution the architecture of the porcine (Sus scrofa) 39S subunit, which is highly homologous to the human mitoribosomal large subunit. Here we present the complete atomic structure of the porcine 39S large mitoribosomal subunit determined in the context of a stalled translating mitoribosome at 3.4 Å resolution by cryo-electron microscopy and chemical crosslinking/mass spectrometry. The structure reveals the locations and the detailed folds of 50 mitoribosomal proteins, shows the highly conserved mitoribosomal peptidyl transferase active site in complex with its substrate transfer RNAs, and defines the path of the nascent chain in mammalian mitoribosomes along their idiosyncratic exit tunnel. Furthermore, we present evidence that a mitochondrial tRNA has become an integral component of the central protuberance of the 39S subunit where it architecturally substitutes for the absence of the 5S ribosomal RNA, a ubiquitous component of all cytoplasmic ribosomes.
履歴
登録2014年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references
改定 1.22014年11月19日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年10月2日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2787
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • PDB-4v19 との合成表示
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2787
  • + PDB-4v19
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML37, MRPL37
b: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML38, MRPL38
c: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML39, MRPL39
d: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML40, MRPL40
e: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML41, MRPL41
f: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML42, MRPL42
g: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML43, MRPL43
h: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML44, MRPL44
i: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML45, MRPL45
j: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML46, MRPL46
k: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML48, MRPL48
l: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML49, MRPL49
m: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML50, MRPL50
n: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML51, MRPL51
o: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML52, MRPL52
p: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML53, MRPL53
q: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML54, MRPL54
t: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML63, MRPL57, MRP63
u: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML62, MRPL58, ICT1
v: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML64, MRPL59, CRIF1
w: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML65, MRPS30
x: MITORIBOSOMAL PROTEIN ML66, MRPS18A
z: UNASSIGNED SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)563,88924
ポリマ－563,82323
非ポリマー651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

-
要素

+
MITORIBOSOMAL PROTEIN ... , 22種, 22分子 abcdefghijklmnopqtuvwx

#1: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML37, MRPL37


分子量: 47935.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#2: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML38, MRPL38


分子量: 44656.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1RW03
#3: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML39, MRPL39


分子量: 38523.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1SHP6*PLUS
#4: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML40, MRPL40


分子量: 24075.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1RK59
#5: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML41, MRPL41


分子量: 15073.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#6: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML42, MRPL42


分子量: 15908.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#7: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML43, MRPL43


分子量: 17728.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1S8U4
#8: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML44, MRPL44


分子量: 37527.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1SR64
#9: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML45, MRPL45


分子量: 36119.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#10: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML46, MRPL46


分子量: 32215.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1SRT0
#11: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML48, MRPL48


分子量: 23749.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: A0A480J9Z6*PLUS
#12: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML49, MRPL49


分子量: 18957.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: A0A0R4J8D5*PLUS
#13: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML50, MRPL50


分子量: 18351.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: I3L9H6
#14: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML51, MRPL51


分子量: 15219.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#15: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML52, MRPL52


分子量: 13813.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1S9B7
#16: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML53, MRPL53


分子量: 12015.747 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1SLH8
#17: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML54, MRPL54


分子量: 15957.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#18: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML63, MRPL57, MRP63


分子量: 12001.915 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#19: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML62, MRPL58, ICT1


分子量: 23281.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: W5IDC0
#20: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML64, MRPL59, CRIF1


分子量: 25347.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1SD95, PDB-4V1A95
#21: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML65, MRPS30


分子量: 49071.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#22: タンパク質 MITORIBOSOMAL PROTEIN ML66, MRPS18A


分子量: 22273.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / 参照: UniProt: F1RRH6

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タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 2分子 z

#23: タンパク質・ペプチド UNASSIGNED SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS


分子量: 4017.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓
#24: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

非ポリマーの詳細UNKNOWN (UNK): UNASSIGNED AMINO ACIDS BUILT AS UNK ZINC ION (ZN): ZN IONS COORDINATED BY ZINC ...UNKNOWN (UNK): UNASSIGNED AMINO ACIDS BUILT AS UNK ZINC ION (ZN): ZN IONS COORDINATED BY ZINC FINGER PROTEINS CYS x70, CYS x73 AND CYS x108 FORM A MIXED ZINC FINGER TOGETHER WITH RESIDUE CYS J64 OF SPLIT ENTRY 4V19
配列の詳細UNASSIGNED SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS BUILT AS UNK RESIDUES OF v144-155 BUILT AS UNASSIGNED UNK ...UNASSIGNED SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS BUILT AS UNK RESIDUES OF v144-155 BUILT AS UNASSIGNED UNK RESIDUES OF u164-173 BUILT AS UNASSIGNED UNK RESIDUES OF f77-100 BUILT AS UNASSIGNED UNK GENBANK REFERENCE FOR CHAIN a AK237653.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN c XP_003132793.4 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN e AW787117.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN f AY609966.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN i AK232067.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN k AK391730.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN l NP_001231942.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN n EW306587.2 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN q XP_003123104.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN t AK347505.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN w AK236026.1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SUS SCROFA 55S MITOCHONDRIAL RIBOSOME / タイプ: RIBOSOME
詳細: QUANTIFOIL HOLEY CARBON GRIDS WERE COATED WITH A THIN CARBON FILM
緩衝液名称: 20 MM HEPES-KOH, 50 MM KCL, 40 MM MGCL2, 1 MM DTT / pH: 7.4 / 詳細: 20 MM HEPES-KOH, 50 MM KCL, 40 MM MGCL2, 1 MM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 詳細: MIXTURE OF LIQUID ETHANE AND PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年5月30日
詳細: IMAGES WERE ACQUIRED IN 2 SESSIONS ON A FEI TITAN KRIOS IN MAY 2014
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 85 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFINDCTF補正
2Cootモデルフィッティング
3Oモデルフィッティング
4UCSF Chimeraモデルフィッティング
5EMAN1.9３次元再構成
6RELION３次元再構成
CTF補正詳細: PER DETECTOR FRAME
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: MAXIMUM LIKELIHOOD BASED REFINEMENT IMPLEMENTED IN RELION
解像度: 3.4 Å / 粒子像の数: 141675 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.4 Å
詳細: FOR VISUALIZATION PURPOSES THE FINAL MAP WAS FILTERED AND AMPLITUDE CORRECTED IN RELION SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2787. (DEPOSITION ID: 12830). THE COMBINED ...詳細: FOR VISUALIZATION PURPOSES THE FINAL MAP WAS FILTERED AND AMPLITUDE CORRECTED IN RELION SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2787. (DEPOSITION ID: 12830). THE COMBINED COORDINATES (SPLIT ENTRIES 4V19 AND 4V1A) WERE REFINED IN RECIPROCAL SPACE USING PHENIX.REFINE AGAINST THE MLHL TARGET. FOR THIS, THE CRYO-EM MAPS (EMD-2787) WERE CONVERTED TO RECIPROCAL SPACE STRUCTURE FACTORS.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化最高解像度: 3.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31916 0 1 0 31917

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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