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- PDB-4crm: Cryo-EM of a pre-recycling complex with eRF1 and ABCE1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4crm
タイトルCryo-EM of a pre-recycling complex with eRF1 and ABCE1
要素
  • EUKARYOTIC PEPTIDE CHAIN RELEASE FACTOR SUBUNIT 1
  • TRANSLATION INITIATION FACTOR RLI1
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / TERMINATION / RECYCLING (リサイクル)
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / ribosome disassembly / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) ...Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / ribosome disassembly / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ribosomal small subunit binding / ribosomal subunit export from nucleus / translational termination / translational initiation / translation initiation factor activity / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of translation / DNA-templated transcription termination / cytoplasmic stress granule / rRNA processing / iron ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like ...RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / 4Fe-4S binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / 50S ribosomal protein L30e-like / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 鉄・硫黄クラスター / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / Translation initiation factor RLI1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.75 Å
データ登録者Preis, A. / Heuer, A. / Barrio-Garcia, C. / Hauser, A. / Eyler, D. / Berninghausen, O. / Green, R. / Becker, T. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2014
タイトル: Cryoelectron microscopic structures of eukaryotic translation termination complexes containing eRF1-eRF3 or eRF1-ABCE1.
著者: Anne Preis / Andre Heuer / Clara Barrio-Garcia / Andreas Hauser / Daniel E Eyler / Otto Berninghausen / Rachel Green / Thomas Becker / Roland Beckmann /
要旨: Termination and ribosome recycling are essential processes in translation. In eukaryotes, a stop codon in the ribosomal A site is decoded by a ternary complex consisting of release factors eRF1 and ...Termination and ribosome recycling are essential processes in translation. In eukaryotes, a stop codon in the ribosomal A site is decoded by a ternary complex consisting of release factors eRF1 and guanosine triphosphate (GTP)-bound eRF3. After GTP hydrolysis, eRF3 dissociates, and ABCE1 can bind to eRF1-loaded ribosomes to stimulate peptide release and ribosomal subunit dissociation. Here, we present cryoelectron microscopic (cryo-EM) structures of a pretermination complex containing eRF1-eRF3 and a termination/prerecycling complex containing eRF1-ABCE1. eRF1 undergoes drastic conformational changes: its central domain harboring the catalytically important GGQ loop is either packed against eRF3 or swung toward the peptidyl transferase center when bound to ABCE1. Additionally, in complex with eRF3, the N-terminal domain of eRF1 positions the conserved NIKS motif proximal to the stop codon, supporting its suggested role in decoding, yet it appears to be delocalized in the presence of ABCE1. These results suggest that stop codon decoding and peptide release can be uncoupled during termination.
履歴
登録2014年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Structure summary
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle ...database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2598
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2598
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2598
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: TRANSLATION INITIATION FACTOR RLI1
X: EUKARYOTIC PEPTIDE CHAIN RELEASE FACTOR SUBUNIT 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4517
ポリマ－99,7892
非ポリマー1,6625
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 PX

#1: タンパク質 TRANSLATION INITIATION FACTOR RLI1 / ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY E MEMBER RLI1 / RNASE L INHIBITOR / ABCE1 IN RIBOSOME BOUND ERF1- ...ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY E MEMBER RLI1 / RNASE L INHIBITOR / ABCE1 IN RIBOSOME BOUND ERF1-ABCE1-ADPNP COMPLEX


分子量: 68433.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PYES2 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03195
#2: タンパク質 EUKARYOTIC PEPTIDE CHAIN RELEASE FACTOR SUBUNIT 1 / EUKARYOTIC RELEASE FACTOR 1 / ERF1 / OMNIPOTENT SUPPRESSOR PROTEIN 1 / ERF1 IN RIBOSOME-BOUND ERF1- ...EUKARYOTIC RELEASE FACTOR 1 / ERF1 / OMNIPOTENT SUPPRESSOR PROTEIN 1 / ERF1 IN RIBOSOME-BOUND ERF1-ABCE1-ADPNP COMPLEX


分子量: 31355.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P12385

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非ポリマー , 5種, 6分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE FIRST 139 AMINO ACIDS ARE MISSING. THE C-TERMINAL AMINO ACIDS 422-440 ARE MISSING

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CMV-STALLED WHEAT GERM 80S-RNC BOUND TO ERF1 AND ABCE1-ADPNP
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20 MM HEPES PH 7.5, 200 MM KCL, 1.5 MGCL2, 2 MM DTT, 0.01 MG/ML CYCLOHEXIMIDE, 0.05 % NIKKOL, 0.03 % DBC, 0.5 MM ADPNP).
pH: 7.5
詳細: 20 MM HEPES PH 7.5, 200 MM KCL, 1.5 MGCL2, 2 MM DTT, 0.01 MG/ML CYCLOHEXIMIDE, 0.05 % NIKKOL, 0.03 % DBC, 0.5 MM ADPNP).
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, METHOD- BLOT FOR 3 SECONDS BEFORE PLUNGING

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI MORGAGNI / 日付: 2013年2月20日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（補正後）: 147136 X / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2MDFFモデルフィッティング
3UCSF Chimeraモデルフィッティング
4STARFISH粒子像選択
5SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: ON VOLUMES (SPIDER)
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 8.75 Å / 粒子像の数: 39309 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.0605 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2598.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 1DT9

1dt9


Accession code: 1DT9 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 8.75 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7014 0 75 1 7090

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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