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- PDB-3j8d: Cryoelectron microscopy of dengue-Fab E104 complex at pH 5.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j8d
タイトルCryoelectron microscopy of dengue-Fab E104 complex at pH 5.5
要素
  • Envelope protein E封筒
  • antibody E111 Fab fragment
  • glycoprotein DIII
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / Dengue virus / DENV2 Fab E104 / Low pH / fusion trimer / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / virus-mediated perturbation of host defense response / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / virion attachment to host cell / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26 Å
データ登録者Zhang, X.Z. / Sheng, J. / Austin, S.K. / Hoornweg, T. / Smit, J.M. / Kuhn, R.J. / Diamond, M.S. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: Structure of acidic pH dengue virus showing the fusogenic glycoprotein trimers.
著者: Xinzheng Zhang / Ju Sheng / S Kyle Austin / Tabitha E Hoornweg / Jolanda M Smit / Richard J Kuhn / Michael S Diamond / Michael G Rossmann /
要旨: Flaviviruses undergo large conformational changes during their life cycle. Under acidic pH conditions, the mature virus forms transient fusogenic trimers of E glycoproteins that engage the lipid ...Flaviviruses undergo large conformational changes during their life cycle. Under acidic pH conditions, the mature virus forms transient fusogenic trimers of E glycoproteins that engage the lipid membrane in host cells to initiate viral fusion and nucleocapsid penetration into the cytoplasm. However, the dynamic nature of the fusogenic trimer has made the determination of its structure a challenge. Here we have used Fab fragments of the neutralizing antibody DV2-E104 to stop the conformational change of dengue virus at an intermediate stage of the fusion process. Using cryo-electron microscopy, we show that in this intermediate stage, the E glycoproteins form 60 trimers that are similar to the predicted "open" fusogenic trimer.
IMPORTANCE: The structure of a dengue virus has been captured during the formation of fusogenic trimers. This was accomplished by binding Fab fragments of the neutralizing antibody DV2-E104 to the ...IMPORTANCE: The structure of a dengue virus has been captured during the formation of fusogenic trimers. This was accomplished by binding Fab fragments of the neutralizing antibody DV2-E104 to the virus at neutral pH and then decreasing the pH to 5.5. These trimers had an "open" conformation, which is distinct from the "closed" conformation of postfusion trimers. Only two of the three E proteins within each spike are bound by a Fab molecule at domain III. Steric hindrance around the icosahedral 3-fold axes prevents binding of a Fab to the third domain III of each E protein spike. Binding of the DV2-E104 Fab fragments prevents domain III from rotating by about 130° to the postfusion orientation and thus precludes the stem region from "zipping" together the three E proteins along the domain II boundaries into the "closed" postfusion conformation, thus inhibiting fusion.
履歴
登録2014年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_nat
Item: _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6146
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6146
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: glycoprotein DIII
A: antibody E111 Fab fragment
D: antibody E111 Fab fragment
F: glycoprotein DIII
G: Envelope protein E
H: Envelope protein E
I: Envelope protein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,9667
ポリマ－245,9667
非ポリマー00
水0
1
B: glycoprotein DIII
A: antibody E111 Fab fragment
D: antibody E111 Fab fragment
F: glycoprotein DIII
G: Envelope protein E
H: Envelope protein E
I: Envelope protein E
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,757,949420
ポリマ－14,757,949420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: glycoprotein DIII
A: antibody E111 Fab fragment
D: antibody E111 Fab fragment
F: glycoprotein DIII
G: Envelope protein E
H: Envelope protein E
I: Envelope protein E
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.23 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,229,82935
ポリマ－1,229,82935
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
B: glycoprotein DIII
A: antibody E111 Fab fragment
D: antibody E111 Fab fragment
F: glycoprotein DIII
G: Envelope protein E
H: Envelope protein E
I: Envelope protein E
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.48 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,475,79542
ポリマ－1,475,79542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 glycoprotein DIII / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10616.091 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: P17763*PLUS
#2: 抗体 antibody E111 Fab fragment / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 46637.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質 Envelope protein E / 封筒 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43819.391 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 281-674 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: P12823, UniProt: P29990*PLUS
配列の詳細THE MODELED SEQUENCE FOR GLYCOPROTEIN DIII IS FROM DENGUE VIRUS 1 (UNP Q88640).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5COMPLEX1800
2Dengue virus 2VIRUS1
3Fab E1041
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 120 mM NaCl, 20 mM Tris HCl, 1 mM EDTA / pH: 5.5 / 詳細: 120 mM NaCl, 20 mM Tris HCl, 1 mM EDTA
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunged into liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 24 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1000
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EMAN３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 528 / ピクセルサイズ（公称値）: 5.2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 5.2 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11OK8

1ok8

11OK81PDBexperimental model
24FFZ

4ffz

14FFZ2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1990 0 0 0 1990

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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