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万見
- PDB-3j0s: Remodeling of actin filaments by ADF cofilin proteins -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j0s
タイトルRemodeling of actin filaments by ADF cofilin proteins
要素
  • Actin, cytoplasmic 1アクチン
  • Cofilin-2
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/PROTEIN BINDING / helical polymer / CONTRACTILE PROTEIN-ACTIN BINDING PROTEIN complex / CONTRACTILE PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHO GTPases activate IQGAPs / UCH proteinases / DNA Damage Recognition in GG-NER / Adherens junctions interactions / Clathrin-mediated endocytosis / RHO GTPases Activate Formins / actin filament fragmentation / positive regulation of embryonic development ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHO GTPases activate IQGAPs / UCH proteinases / DNA Damage Recognition in GG-NER / Adherens junctions interactions / Clathrin-mediated endocytosis / RHO GTPases Activate Formins / actin filament fragmentation / positive regulation of embryonic development / establishment of spindle localization / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / dense body / actin filament severing / EPHB-mediated forward signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation by host of viral process / actin filament depolymerization / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of cell morphogenesis / NuA4 histone acetyltransferase complex / lamellipodium membrane / mitotic cytokinesis / Rho protein signal transduction / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / 軸索誘導 / 運動性 / マイクロフィラメント / response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / nuclear matrix / actin filament binding / マイクロフィラメント / Platelet degranulation / lamellipodium / 成長円錐 / actin cytoskeleton organization / vesicle / 細胞骨格 / 神経繊維 / focal adhesion / シナプス / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
コフィリン / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...コフィリン / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cofilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Galkin, V.E. / Orlova, A. / Kudryashov, D.S. / Solodukhin, A. / Reisler, E. / Schroeder, G.F. / Egelman, E.H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Remodeling of actin filaments by ADF/cofilin proteins.
著者: Vitold E Galkin / Albina Orlova / Dmitri S Kudryashov / Alexander Solodukhin / Emil Reisler / Gunnar F Schröder / Edward H Egelman /
要旨: Cofilin/ADF proteins play key roles in the dynamics of actin, one of the most abundant and highly conserved eukaryotic proteins. We used cryoelectron microscopy to generate a 9-Å resolution three- ...Cofilin/ADF proteins play key roles in the dynamics of actin, one of the most abundant and highly conserved eukaryotic proteins. We used cryoelectron microscopy to generate a 9-Å resolution three-dimensional reconstruction of cofilin-decorated actin filaments, the highest resolution achieved for a complex of F-actin with an actin-binding protein. We show that the cofilin-induced change in the filament twist is due to a unique conformation of the actin molecule unrelated to any previously observed state. The changes between the actin protomer in naked F-actin and in the actin-cofilin filament are greater than the conformational changes between G- and F-actin. Our results show the structural plasticity of actin, suggest that other actin-binding proteins may also induce large but different conformational changes, and show that F-actin cannot be described by a single molecular model.
履歴
登録2011年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22012年6月6日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5354
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 1
B: Actin, cytoplasmic 1
C: Actin, cytoplasmic 1
D: Actin, cytoplasmic 1
E: Actin, cytoplasmic 1
F: Actin, cytoplasmic 1
G: Actin, cytoplasmic 1
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Actin, cytoplasmic 1
J: Actin, cytoplasmic 1
K: Actin, cytoplasmic 1
L: Actin, cytoplasmic 1
M: Cofilin-2
O: Cofilin-2
N: Cofilin-2
Q: Cofilin-2
P: Cofilin-2
S: Cofilin-2
R: Cofilin-2
U: Cofilin-2
T: Cofilin-2
W: Cofilin-2
V: Cofilin-2
X: Cofilin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)722,20824
ポリマ－722,20824
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
詳細THE ASSEMBLY REPRESENTED IN THIS ENTRY HAS REGULAR HELICAL SYMMETRY WITH THE FOLLOWING PARAMETERS: ROTATION PER SUBUNIT (TWIST) = -162.1 DEGREES; RISE PER SUBUNIT (HEIGHT) = 27.6 ANGSTROM

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要素

#1: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1 / アクチン / Beta-actin


分子量: 41651.465 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: muscle骨格筋 / 参照: UniProt: P60706
#2: タンパク質
Cofilin-2 / / Cofilin / muscle isoform


分子量: 18532.531 Da / 分子数: 12 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFL1, CFL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23528*PLUS
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT HUMAN COFILIN-2 WAS USED IN THE EXPERIMENT, BUT HUMAN COFILIN-1 (UNP P23528) ...THE AUTHORS STATE THAT HUMAN COFILIN-2 WAS USED IN THE EXPERIMENT, BUT HUMAN COFILIN-1 (UNP P23528) WAS USED FOR MODELING.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: actin decorated with cofilin / タイプ: COMPLEX / 詳細: filament containing one cofilin to one actin
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2010年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: SIDE ENTRY
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 125

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解析

ソフトウェア
名称分類
SPIDER精密化
IHRSR精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IHRSR３次元再構成
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: each EM
らせん対称回転角度/サブユニット: 162.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.6 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数50556 0 0 0 50556

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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