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万見
- PDB-3j0p: Core of mammalian 80S pre-ribosome in complex with tRNAs fitted t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j0p
タイトルCore of mammalian 80S pre-ribosome in complex with tRNAs fitted to a 10.6A cryo-em map: rotated PRE state 1
要素
  • (40S ribosomal RNA ...リボソームRNA) x 7
  • (60S ribosomal RNA ...リボソームRNA) x 3
  • (Ribosomal protein ...) x 4
  • (mRNA fragment) x 2
  • (tRNA転移RNA) x 2
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / Mammalia (哺乳類) / translation (翻訳 (生物学)) / elongation cycle / tRNA (転移RNA)
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / maturation of LSU-rRNA / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / maturation of LSU-rRNA / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / RNA binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Large ribosomal subunit protein uL1A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.6 Å
データ登録者Budkevich, T. / Giesebrecht, J. / Altman, R. / Munro, J. / Mielke, T. / Nierhaus, K. / Blanchard, S. / Spahn, C.M.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2011
タイトル: Structure and dynamics of the mammalian ribosomal pretranslocation complex.
著者: Tatyana Budkevich / Jan Giesebrecht / Roger B Altman / James B Munro / Thorsten Mielke / Knud H Nierhaus / Scott C Blanchard / Christian M T Spahn /
要旨: Although the structural core of the ribosome is conserved in all kingdoms of life, eukaryotic ribosomes are significantly larger and more complex than their bacterial counterparts. The extent to ...Although the structural core of the ribosome is conserved in all kingdoms of life, eukaryotic ribosomes are significantly larger and more complex than their bacterial counterparts. The extent to which these differences influence the molecular mechanism of translation remains elusive. Multiparticle cryo-electron microscopy and single-molecule FRET investigations of the mammalian pretranslocation complex reveal spontaneous, large-scale conformational changes, including an intersubunit rotation of the ribosomal subunits. Through structurally related processes, tRNA substrates oscillate between classical and at least two distinct hybrid configurations facilitated by localized changes in their L-shaped fold. Hybrid states are favored within the mammalian complex. However, classical tRNA positions can be restored by tRNA binding to the E site or by the eukaryotic-specific antibiotic and translocation inhibitor cycloheximide. These findings reveal critical distinctions in the structural and energetic features of bacterial and mammalian ribosomes, providing a mechanistic basis for divergent translation regulation strategies and species-specific antibiotic action.
履歴
登録2011年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: em_image_scans / em_software / struct_ref_seq
Item: _em_software.image_processing_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5328
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5328
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: 40S ribosomal RNA fragment
c: 40S ribosomal RNA fragment
d: 40S ribosomal RNA fragment
g: 40S ribosomal RNA fragment
G: 40S ribosomal RNA fragment
f: 40S ribosomal RNA fragment
h: 40S ribosomal RNA fragment
S: Ribosomal protein S15
L: Ribosomal protein S23
X: Ribosomal protein S30
2: 60S ribosomal RNA fragment
3: 60S ribosomal RNA fragment
7: 60S ribosomal RNA fragment
B: Ribosomal protein L10a
Y: tRNA
y: mRNA fragment
W: tRNA
w: mRNA fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,72018
ポリマ－247,72018
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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40S ribosomal RNA ... , 7種, 7分子 acdgGfh

#1: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 15500.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#2: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 5426.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#3: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 2283.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#4: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 9934.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#5: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 4132.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#6: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 6794.028 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#7: RNA鎖 40S ribosomal RNA fragment


分子量: 35735.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓

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Ribosomal protein ... , 4種, 4分子 SLXB

#8: タンパク質 Ribosomal protein S15 /


分子量: 14027.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#9: タンパク質 Ribosomal protein S23 /


分子量: 15646.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#10: タンパク質 Ribosomal protein S30 /


分子量: 7893.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#14: タンパク質 Ribosomal protein L10a / リボソーム


分子量: 24014.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓 / 参照: UniProt: P0CX43*PLUS

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60S ribosomal RNA ... , 3種, 3分子 237

#11: RNA鎖 60S ribosomal RNA fragment


分子量: 36097.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#12: RNA鎖 60S ribosomal RNA fragment


分子量: 3859.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#13: RNA鎖 60S ribosomal RNA fragment


分子量: 15929.329 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓

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RNA鎖 , 4種, 4分子 YyWw

#15: RNA鎖 tRNA / 転移RNA


分子量: 24156.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#16: RNA鎖 mRNA fragment


分子量: 872.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#17: RNA鎖 tRNA / 転移RNA


分子量: 24802.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓
#18: RNA鎖 mRNA fragment


分子量: 613.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: liver肝臓

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詳細

配列の詳細ENTRY HAS BEEN MODELED WITH 60S RIBOSOMAL RNA AND PROTEINS FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE, 40S ...ENTRY HAS BEEN MODELED WITH 60S RIBOSOMAL RNA AND PROTEINS FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE, 40S RIBOSOMAL RNA AND PROTEINS FROM TETRAHYMENA THERMOPHILA, A-TRNA FROM THERMUS THERMOPHILUS, AND P/E-TRNA DERIVED FROM PDB ENTRY 2XSY (THERMUS THERMOPHILUS).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mammalian 80S-PRE complex in rotated 1 state / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: polyamine buffer / pH: 7.5 / 詳細: polyamine buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Carbon coated Quantifoil grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: Ethane / Vitrobot (FEI) flash-frozen in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2006年10月17日 / 詳細: LOW DOSE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 65520 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF CORRECTION OF EACH DEFOCUS GROUP VOLUME PRIOR TO BACK PROJECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: SINGLE PARTICLE単粒子解析法 / 解像度: 10.6 Å / 粒子像の数: 22212 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.52 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.52 Å / 詳細: PROJECTION MATCHING / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1RIGID BODY FITREALMETHOD--LOCAL RIGID BODY DOCKING REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DOCKING DETAILS--RIGID BODY DOCKING CARRIED OUT WITH THE CHIMERA SOFTWARE PACKAGE DETAILS--40S
2DETAILS--60S
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession code詳細Initial refinement model-ID
12XZM

2xzm
PDB 未公開エントリ

2XZM40S1
23O58

3o58
PDB 未公開エントリ

3O5860S2
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3691 12348 0 0 16039

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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