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- PDB-3iyv: Clathrin D6 coat as full-length Triskelions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyv
タイトルClathrin D6 coat as full-length Triskelions
要素
  • Clathrin heavy chainクラスリン
  • Clathrin light chain A
キーワードEndocytosis/exocytosis / CLATHRIN (クラスリン) / ALPHA-ZIG-ZAG / BETA-PROPELLER (Βプロペラドメイン) / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic endocytic zone cytoplasmic component / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin vesicle coat ...postsynaptic endocytic zone cytoplasmic component / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin vesicle coat / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin heavy chain binding / clathrin coat of coated pit / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin coat disassembly / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / arrestin family protein binding / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / synaptic vesicle membrane / オートファジー / spindle / disordered domain specific binding / メラノソーム / mitotic cell cycle / 細胞周期 / protein domain specific binding / 細胞分裂 / structural molecule activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Clathrin light chain / Clathrin light chain signature 1. / Clathrin light chain signature 2. / Clathrin light chain / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat ...Clathrin light chain / Clathrin light chain signature 1. / Clathrin light chain signature 2. / Clathrin light chain / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin light chain A / Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Johnson, G.T. / Fotin, A. / Cheng, Y. / Sliz, P. / Grigorieff, N. / Harrison, S.C. / Kirchhausen, T. / Walz, T.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Molecular model for a complete clathrin lattice from electron cryomicroscopy.
著者: Alexander Fotin / Yifan Cheng / Piotr Sliz / Nikolaus Grigorieff / Stephen C Harrison / Tomas Kirchhausen / Thomas Walz /
要旨: Clathrin-coated vesicles are important vehicles of membrane traffic in cells. We report the structure of a clathrin lattice at subnanometre resolution, obtained from electron cryomicroscopy of coats ...Clathrin-coated vesicles are important vehicles of membrane traffic in cells. We report the structure of a clathrin lattice at subnanometre resolution, obtained from electron cryomicroscopy of coats assembled in vitro. We trace most of the 1,675-residue clathrin heavy chain by fitting known crystal structures of two segments, and homology models of the rest, into the electron microscopy density map. We also define the position of the central helical segment of the light chain. A helical tripod, the carboxy-terminal parts of three heavy chains, projects inward from the vertex of each three-legged clathrin triskelion, linking that vertex to 'ankles' of triskelions centred two vertices away. Analysis of coats with distinct diameters shows an invariant pattern of contacts in the neighbourhood of each vertex, with more variable interactions along the extended parts of the triskelion 'legs'. These invariant local interactions appear to stabilize the lattice, allowing assembly and uncoating to be controlled by events at a few specific sites.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of an auxilin-bound clathrin coat and its implications for the mechanism of uncoating.
著者: Alexander Fotin / Yifan Cheng / Nikolaus Grigorieff / Thomas Walz / Stephen C Harrison / Tomas Kirchhausen /
要旨: Clathrin-coated pits invaginate from specific membrane compartments and pinch off as coated vesicles. These vesicles then uncoat rapidly once released. The Hsc70 molecular chaperone effects the ...Clathrin-coated pits invaginate from specific membrane compartments and pinch off as coated vesicles. These vesicles then uncoat rapidly once released. The Hsc70 molecular chaperone effects the uncoating reaction, and is guided to appropriate locations on clathrin lattices by the J-domain-containing co-chaperone molecule auxilin. This raises the question of how a local event such as ATP hydrolysis by Hsc70 can catalyse a global disassembly. Here, we have used electron cryomicroscopy to determine 12-A-resolution structures of in-vitro-assembled clathrin coats in association with a carboxy-terminal fragment of auxilin that contains both the clathrin-binding region and the J domain. We have located the auxilin fragment by computing differences between these structures and those lacking auxilin (described in an accompanying paper). Auxilin binds within the clathrin lattice near contacts between an inward-projecting C-terminal helical tripod and the crossing of two 'ankle' segments; it also contacts the terminal domain of yet another clathrin 'leg'. It therefore recruits Hsc70 to the neighbourhood of a set of critical interactions. Auxilin binding produces a local change in heavy-chain contacts, creating a detectable global distortion of the clathrin coat. We propose a mechanism by which local destabilization of the lattice promotes general uncoating.
履歴
登録2010年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5119
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5119
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain
J: Clathrin light chain A
B: Clathrin heavy chain
K: Clathrin light chain A
C: Clathrin heavy chain
L: Clathrin light chain A
D: Clathrin heavy chain
M: Clathrin light chain A
E: Clathrin heavy chain
N: Clathrin light chain A
F: Clathrin heavy chain
O: Clathrin light chain A
G: Clathrin heavy chain
P: Clathrin light chain A
H: Clathrin heavy chain
Q: Clathrin light chain A
I: Clathrin heavy chain
R: Clathrin light chain A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,761,16018
ポリマ－1,761,16018
非ポリマー00
水0
1
A: Clathrin heavy chain
J: Clathrin light chain A
B: Clathrin heavy chain
K: Clathrin light chain A
C: Clathrin heavy chain
L: Clathrin light chain A
D: Clathrin heavy chain
M: Clathrin light chain A
E: Clathrin heavy chain
N: Clathrin light chain A
F: Clathrin heavy chain
O: Clathrin light chain A
G: Clathrin heavy chain
P: Clathrin light chain A
H: Clathrin heavy chain
Q: Clathrin light chain A
I: Clathrin heavy chain
R: Clathrin light chain A
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,133,920216
ポリマ－21,133,920216
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D6 (2回x6回 2面回転対称))

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要素

#1: 抗体
Clathrin heavy chain / クラスリン / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 187145.125 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 1-1630 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: brain脳 / 参照: UniProt: P49951
#2: タンパク質
Clathrin light chain A / Lca / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8539.323 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 95-164 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: brain脳 / 参照: UniProt: P04973

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CLATHRIN D6 COATS / タイプ: COMPLEX / 詳細: COATS ASSEMBLED WITH AP-2 WITH OR WITHOUT LIGHT
緩衝液名称: 25MM MES / pH: 6.5 / 詳細: 25MM MES
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITRIFIED

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 詳細: LOW DOSE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51160 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 225

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Oモデルフィッティング
2FREALIGN３次元再構成
3IMAGIC３次元再構成
CTF補正詳細: CTFTILT, FREALIGN V.6.07
対称性点対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
3次元再構成手法: FOURIER SPACE RECONSTRUCTION / 解像度: 7.9 Å / 粒子像の数: 1450 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.8 Å
詳細: THE COORDINATES CONTAIN ONLY A CA TRACE. PLEASE SEE PAPER(NATURE PAPER REFERENCE) FOR FURTHER DETAILS.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: DENSITY CORRELATION / 詳細: METHOD--VISUAL REFINEMENT PROTOCOL--MAVE
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11BPO

1bpo

11BPO1PDBexperimental model
21B89

1b89

11B892PDBexperimental model
精密化最高解像度: 7.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15300 0 0 0 15300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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