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- PDB-2wvw: Cryo-EM structure of the RbcL-RbcX complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wvw
タイトルCryo-EM structure of the RbcL-RbcX complex
要素
  • RBCX PROTEIN
  • RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
キーワードPHOTOSYNTHESIS (光合成) / COMPLEX ASSEMBLY / PHOTORESPIRATION (光呼吸) / DISULFIDE BOND (ジスルフィド) / CARBON FIXATION (炭素固定) / LYASE (リアーゼ) / CHAPERONE (シャペロン) / CALVIN CYCLE (カルビン回路) / CARBON DIOXIDE FIXATION / MONOOXYGENASE / METAL-BINDING / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / カルボキシソーム / 光呼吸 / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / 炭素固定 / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone / 光合成 / monooxygenase activity ...ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / カルボキシソーム / 光呼吸 / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / 炭素固定 / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone / 光合成 / monooxygenase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal ...RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO chaperone RbcX
類似検索 - 構成要素
生物種SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
ANABAENA SP. CA (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Liu, C. / Young, A.L. / Starling-Windhof, A. / Bracher, A. / Saschenbrecker, S. / Rao, B.V. / Rao, K.V. / Berninghausen, O. / Mielke, T. / Hartl, F.U. ...Liu, C. / Young, A.L. / Starling-Windhof, A. / Bracher, A. / Saschenbrecker, S. / Rao, B.V. / Rao, K.V. / Berninghausen, O. / Mielke, T. / Hartl, F.U. / Beckmann, R. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco.
著者: Cuimin Liu / Anna L Young / Amanda Starling-Windhof / Andreas Bracher / Sandra Saschenbrecker / Bharathi Vasudeva Rao / Karnam Vasudeva Rao / Otto Berninghausen / Thorsten Mielke / F Ulrich ...著者: Cuimin Liu / Anna L Young / Amanda Starling-Windhof / Andreas Bracher / Sandra Saschenbrecker / Bharathi Vasudeva Rao / Karnam Vasudeva Rao / Otto Berninghausen / Thorsten Mielke / F Ulrich Hartl / Roland Beckmann / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Form I Rubisco (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase), a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis. The ...Form I Rubisco (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase), a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis. The limited catalytic efficiency of Rubisco has sparked extensive efforts to re-engineer the enzyme with the goal of enhancing agricultural productivity. To facilitate such efforts we analysed the formation of cyanobacterial form I Rubisco by in vitro reconstitution and cryo-electron microscopy. We show that RbcL subunit folding by the GroEL/GroES chaperonin is tightly coupled with assembly mediated by the chaperone RbcX(2). RbcL monomers remain partially unstable and retain high affinity for GroEL until captured by RbcX(2). As revealed by the structure of a RbcL(8)-(RbcX(2))(8) assembly intermediate, RbcX(2) acts as a molecular staple in stabilizing the RbcL subunits as dimers and facilitates RbcL(8) core assembly. Finally, addition of RbcS results in RbcX(2) release and holoenzyme formation. Specific assembly chaperones may be required more generally in the formation of complex oligomeric structures when folding is closely coupled to assembly.
履歴
登録2009年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月27日Group: Other / Version format compliance
改定 1.22012年6月6日Group: Other
改定 1.32017年8月30日Group: Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type
改定 1.42018年10月3日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / em_software
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.image_processing_id
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1654
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1655
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1656
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
B: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
C: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
D: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
E: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
F: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
G: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
H: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN
I: RBCX PROTEIN
J: RBCX PROTEIN
K: RBCX PROTEIN
L: RBCX PROTEIN
M: RBCX PROTEIN
N: RBCX PROTEIN
O: RBCX PROTEIN
P: RBCX PROTEIN
Q: RBCX PROTEIN
R: RBCX PROTEIN
S: RBCX PROTEIN
T: RBCX PROTEIN
U: RBCX PROTEIN
V: RBCX PROTEIN
W: RBCX PROTEIN
X: RBCX PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)703,25224
ポリマ－703,25224
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

#1: タンパク質
RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE LARGE CHAIN / RBCL / RUBISCO LARGE SUBUNIT


分子量: 52516.605 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
株: PCC 6301 / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P00880, リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
#2: タンパク質
RBCX PROTEIN / RUBISCO ASSEMBLY CHAPERONE


分子量: 17694.930 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ANABAENA SP. CA (バクテリア) / プラスミド: PET28B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q44212

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RBCL8-X8 RUBISCO ASSEMBLY INTERMEDIATE CONTAINING 8 COPIES OF THE LARGE RUBISCO SUBUNIT RBCL AND EIGHT COPIES OF THE DIMERIC ASSEMBLY CHAPERONE RBCX2.
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20 MM TRIS-HCL, PH 8.7 / pH: 8.7 / 詳細: 20 MM TRIS-HCL, PH 8.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: QUANTIFOIL GRIDS (3/3) WITH 2 NM CARBON ON TOP / グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITROBOT USED, LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 38900 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ温度: 85 K / 傾斜角・最大: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 56
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN / バージョン: 1 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: STANDARD EMAN REFINE PROCEDURE / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 11104 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.63 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.63 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / 詳細: METHOD--MANUAL
原子モデル構築PDB-ID: 3HYB

3hyb

精密化最高解像度: 9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42392 0 0 0 42392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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