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万見
- PDB-1ls2: Fitting of EF-Tu and tRNA in the Low Resolution Cryo-EM Map of an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ls2
タイトルFitting of EF-Tu and tRNA in the Low Resolution Cryo-EM Map of an EF-Tu Ternary Complex (GDP and Kirromycin) Bound to E. coli 70S Ribosome
要素
  • Elongation Factor TuEF-Tu
  • Phenylalanine transfer RNA
キーワードTRANSLATION/RNA / EF-Tu (EF-Tu) / ternary complex / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / 70S E.coli ribosome / TRANSLATION-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Tu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.8 Å
データ登録者Valle, M. / Sengupta, J. / Swami, N.K. / Grassucci, R.A. / Burkhardt, N. / Nierhaus, K.H. / Agrawal, R.K. / Frank, J.
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 2002
タイトル: Cryo-EM reveals an active role for aminoacyl-tRNA in the accommodation process.
著者: Mikel Valle / Jayati Sengupta / Neil K Swami / Robert A Grassucci / Nils Burkhardt / Knud H Nierhaus / Rajendra K Agrawal / Joachim Frank /
要旨: During the elongation cycle of protein biosynthesis, the specific amino acid coded for by the mRNA is delivered by a complex that is comprised of the cognate aminoacyl-tRNA, elongation factor Tu and ...During the elongation cycle of protein biosynthesis, the specific amino acid coded for by the mRNA is delivered by a complex that is comprised of the cognate aminoacyl-tRNA, elongation factor Tu and GTP. As this ternary complex binds to the ribosome, the anticodon end of the tRNA reaches the decoding center in the 30S subunit. Here we present the cryo- electron microscopy (EM) study of an Escherichia coli 70S ribosome-bound ternary complex stalled with an antibiotic, kirromycin. In the cryo-EM map the anticodon arm of the tRNA presents a new conformation that appears to facilitate the initial codon-anticodon interaction. Furthermore, the elbow region of the tRNA is seen to contact the GTPase-associated center on the 50S subunit of the ribosome, suggesting an active role of the tRNA in the transmission of the signal prompting the GTP hydrolysis upon codon recognition.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of intact elongation factor EF-Tu from E.coli in GDP conformation at 2.05A resolution
著者: Song, H. / Parsons, M.R. / Rowsell, S. / Leonard, G. / Phillips, S.E.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of the ternary complex of the Phe-tRNAPhe, EF-Tu, and a GTP analog
著者: Nissen, P. / Kjeldgaard, M. / Thirup, S. / Polekhina, G. / Reshetnikova, L. / Clark, B.F.C. / Nyborg, J.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Visualization of elongation factor Tu on Escherichia coli ribosome
著者: Stark, H. / Rodnina, M.V. / Rinke-Appel, J. / Brimacombe, R. / Wintermeyer, W. / van Heel, M.
#4: ジャーナル: Structure / 年: 1993
タイトル: The crystal structure of elongation factor EF-Tu from Thermus aquaticus in the GTP conformation
著者: Kjeldgaard, M. / Nissen, P. / Thirup, S. / Nyborg, J.
#5: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Helix unwinding in the effector region of elongation factor EF-Tu-GDP
著者: Polekhina, G. / Thirup, S. / Kjeldgaard, M. / Nissen, P. / Lippmann, C. / Nyborg, J.
履歴
登録2002年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1045
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • PDB-1lu3 との合成表示
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1045
  • + PDB-1lu3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Phenylalanine transfer RNA
A: Elongation Factor Tu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7582
ポリマ－67,7582
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 Phenylalanine transfer RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 24518.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#2: タンパク質 Elongation Factor Tu / EF-Tu / EF-Tu / P-43 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43239.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE48*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli 70S ribosome-Ternary complex-GDP-Kirromycin / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: Hepes-KOH buffer at pH 7.5 / pH: 7.5 / 詳細: Hepes-KOH buffer at pH 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS EM420 / 日付: 2001年3月1日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 100 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 52000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

ソフトウェア名称: O / 分類: モデル構築
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1OモデルフィッティングManual
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: reference based alignment / 解像度: 16.8 Å / 粒子像の数: 7985 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.69 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11EFC

1efc

11EFC1PDBexperimental model
21TTT

1ttt

11TTT2PDBexperimental model
精密化最高解像度: 16.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 16.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数386 76 0 0 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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