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万見
- EMDB-9779: Reconstruction of HRPV6 VP5 spike -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9779
タイトルReconstruction of HRPV6 VP5 spike
マップデータ
試料
  • ウイルス: Halorubrum (古細菌)
    • タンパク質・ペプチド: VP5
キーワードHRPV6 / spike / envelope protein (エンベロープ (ウイルス)) / fusion protein (融合タンパク質) / archaea (古細菌) / haloarchaea (高度好塩菌) / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質)
機能・相同性Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 生体膜 / VP5
機能・相同性情報
生物種Halorubrum pleomorphic virus 6 (ウイルス) / Halorubrum (古細菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Li S / Huiskonen JT
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council649053 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The structure of a prokaryotic viral envelope protein expands the landscape of membrane fusion proteins.
著者: Kamel El Omari / Sai Li / Abhay Kotecha / Thomas S Walter / Eduardo A Bignon / Karl Harlos / Pentti Somerharju / Felix De Haas / Daniel K Clare / Mika Molin / Felipe Hurtado / Mengqiu Li / ...著者: Kamel El Omari / Sai Li / Abhay Kotecha / Thomas S Walter / Eduardo A Bignon / Karl Harlos / Pentti Somerharju / Felix De Haas / Daniel K Clare / Mika Molin / Felipe Hurtado / Mengqiu Li / Jonathan M Grimes / Dennis H Bamford / Nicole D Tischler / Juha T Huiskonen / David I Stuart / Elina Roine /
要旨: Lipid membrane fusion is an essential function in many biological processes. Detailed mechanisms of membrane fusion and the protein structures involved have been mainly studied in eukaryotic systems, ...Lipid membrane fusion is an essential function in many biological processes. Detailed mechanisms of membrane fusion and the protein structures involved have been mainly studied in eukaryotic systems, whereas very little is known about membrane fusion in prokaryotes. Haloarchaeal pleomorphic viruses (HRPVs) have a membrane envelope decorated with spikes that are presumed to be responsible for host attachment and membrane fusion. Here we determine atomic structures of the ectodomains of the 57-kDa spike protein VP5 from two related HRPVs revealing a previously unreported V-shaped fold. By Volta phase plate cryo-electron tomography we show that VP5 is monomeric on the viral surface, and we establish the orientation of the molecules with respect to the viral membrane. We also show that the viral membrane fuses with the host cytoplasmic membrane in a process mediated by VP5. This sheds light on protein structures involved in prokaryotic membrane fusion.
履歴
登録2019年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月6日-
マップ公開2019年3月6日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6j7v
  • 表面レベル: 0.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6j7v
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9779.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9779.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.24 Å/pix.
x 128 pix.
= 286.72 Å		2.24 Å/pix.
x 128 pix.
= 286.72 Å		2.24 Å/pix.
x 128 pix.
= 286.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.24 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.32 / ムービー #1: 0.32
最小 - 最大-1.6049082 - 2.0089715
平均 (標準偏差)0.005550784 (±0.39763904)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 286.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.242.242.24
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z286.720286.720286.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ352352352
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-1.6052.0090.006

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9779_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_9779_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_9779_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Halorubrum

全体名称: Halorubrum (古細菌)
要素
  • ウイルス: Halorubrum (古細菌)
    • タンパク質・ペプチド: VP5

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超分子 #1: Halorubrum

超分子名称: Halorubrum / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 56688 / 生物種: Halorubrum / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Halorubrum (古細菌)
分子量理論値: 57 KDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Envelope

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分子 #1: VP5

分子名称: VP5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Halorubrum pleomorphic virus 6 (ウイルス)
分子量理論値: 57.333914 KDa
配列文字列: IAPLVGYAIG AAAISAVGGI GVGWTLREFE VVGSDDPAEG LTPDVLRNQL SDSVVKRKSN NQSTMVDNQN ILDGVEHTAY TEAKIAAIE ELNAGSSESA VLSAANSAID SYETTVRTNF YKSWNETVRE LEAMTQTVIA HADVGLSYIT DFGDPRFGNL A SGTSPNTL ...文字列:
IAPLVGYAIG AAAISAVGGI GVGWTLREFE VVGSDDPAEG LTPDVLRNQL SDSVVKRKSN NQSTMVDNQN ILDGVEHTAY TEAKIAAIE ELNAGSSESA VLSAANSAID SYETTVRTNF YKSWNETVRE LEAMTQTVIA HADVGLSYIT DFGDPRFGNL A SGTSPNTL KDTTVSMPDG TNFTLLTFRH NTGWDSGNAA YSVVEYNPKE VVTSTNSNTY NTVDGTQYMK FSEWNAVETE MD TVFQNVR NGISTWVTNV YGDVQSGAIE ISDLVTPRER ATMMAQEEGM SQAIADLIAL NVPVDAEREA TITIQDTGAT LPG TFALTD SSDGPLSAGQ TYDPSTFSGD VYFTADMSLV EGPWDAINSG VDGGTITITS EPYEGTAIEV TTVESETVSV PAAD WTDNG DGTWSYDASG DLETTITNVD SARFVSTATE TTYDTLQLKG AFTVDKLVNK QSGEEVSSTS FTSSEPQTDS NYITQ DEWD QLEQQNKELI EKYEQSQSGG GLDLGGLDMF GVPGEMVAVG AAAVIGFLML GNN

UniProtKB: VP5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2 / 構成要素 - 濃度: 1.6 M / 構成要素 - 式: NaCl塩化ナトリウム / 構成要素 - 名称: sodium chloride塩化ナトリウム
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均露光時間: 1.6 sec. / 平均電子線量: 1.6 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

抽出トモグラム数: 10 / 使用した粒子像数: 8953
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: Dynamo / 詳細: Sub-volume alignment
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo / 使用したサブトモグラム数: 6057
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6qgl


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross correlation
得られたモデル

PDB-6j7v:
Structure of HRPV6 VP5 fitted in the cryoEM density of the spike

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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