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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8184 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C | |||||||||
![]() | CryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / : / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Liu Y / Hill MG | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Atomic structure of a rhinovirus C, a virus species linked to severe childhood asthma. 著者: Yue Liu / Marchel G Hill / Thomas Klose / Zhenguo Chen / Kelly Watters / Yury A Bochkov / Wen Jiang / Ann C Palmenberg / Michael G Rossmann / ![]() 要旨: Isolates of rhinovirus C (RV-C), a recently identified Enterovirus (EV) species, are the causative agents of severe respiratory infections among children and are linked to childhood asthma ...Isolates of rhinovirus C (RV-C), a recently identified Enterovirus (EV) species, are the causative agents of severe respiratory infections among children and are linked to childhood asthma exacerbations. The RV-C have been refractory to structure determination because they are difficult to propagate in vitro. Here, we report the cryo-EM atomic structures of the full virion and native empty particle (NEP) of RV-C15a. The virus has 60 "fingers" on the virus outer surface that probably function as dominant immunogens. Because the NEPs also display these fingers, they may have utility as vaccine candidates. A sequence-conserved surface depression adjacent to each finger forms a likely binding site for the sialic acid on its receptor. The RV-C, unlike other EVs, are resistant to capsid-binding antiviral compounds because the hydrophobic pocket in VP1 is filled with multiple bulky residues. These results define potential molecular determinants for designing antiviral therapeutics and vaccines. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 395.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 19.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 260.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | CryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Rhinovirus C15a
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Rhinovirus C15a
超分子 | 名称: Rhinovirus C15a / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: The cDNA of RV-C15 isolate was used to produce RNA transcripts in vitro, which were then used for transfection in HeLa WisL cells. The resultant recombinant RV-C15 virus was adapted in HeLa ...詳細: The cDNA of RV-C15 isolate was used to produce RNA transcripts in vitro, which were then used for transfection in HeLa WisL cells. The resultant recombinant RV-C15 virus was adapted in HeLa cells expressing the RV-C receptor CDHR3 via multiple passage. The derivative was the RV-C15a virus. NCBI-ID: 463676 / 生物種: Rhinovirus C15a / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 5.8 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Capsid (p3) / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Capsid protein VP1
分子 | 名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 31.802623 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT ...文字列: NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT IPFTGLASAY YMFYDGYDKP KGSDNNEYGI APTNDMGLLC FRTLDNSGGN DVKIYVKPKH ITAWVPRPPR AT QYTHKYS TNYHYKPNSS GPDEHVLKDR HFIKTRPLIS SA UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #2: Capsid protein VP3
分子 | 名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 25.965037 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ...文字列: GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ISSGFYRRTK ADSFTHGGYV SLWYQTAFVP PVSGGTGSIL ATCSACPDMS VRMLRDSPMM EQKNELQ UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #3: Capsid protein VP0
分子 | 名称: Capsid protein VP0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 36.247344 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GAQVSRQNNG THENGVTASN GSVIKYFNIN YYKDSASSGL SRQDFSQDPS KFTQPLVDTL TNPALMSPSV EACGYSDRLK QITIGNSTI TTQDSLHTVL AYGEWPTYLS DIDATSVDKP THPETSADRF YTLDSVEWQV GSHGWWWKLP DALKDMGVFG Q NMYYHSMG ...文字列: GAQVSRQNNG THENGVTASN GSVIKYFNIN YYKDSASSGL SRQDFSQDPS KFTQPLVDTL TNPALMSPSV EACGYSDRLK QITIGNSTI TTQDSLHTVL AYGEWPTYLS DIDATSVDKP THPETSADRF YTLDSVEWQV GSHGWWWKLP DALKDMGVFG Q NMYYHSMG RSGFIIHTQC NATKFHSGAL IVAVIPEHQL AYVGGVKVNV GYDHTHPGQS GHQIRGPSQS NDRSGGKPDE DP LFNCNGT LLGNITIFPH QIINLRTNNS STIVVPYINC VPMDNMLKHN NLSLVIIPLV PLRPGSSGIN SVPITVTIAP YKS EFSGAM EAQRQ UniProtKB: Genome polyprotein |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Ultra thin Lacey carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.02 kPa | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm 最小 デフォーカス(補正後): 0.7000000000000001 µm 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD ![]() |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-70 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 3614 / 平均露光時間: 14.0 sec. / 平均電子線量: 25.7 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-5jzg: |