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- EMDB-6455: TRPV2 ion channel from rabbit -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6455
タイトルTRPV2 ion channel from rabbit
マップデータTRPV2, sharpened with a B factor of -76 using RELION postprocess
試料
  • 試料: Rabbit TRPV2
  • タンパク質・ペプチド: TRPV2
キーワードTRP channel (TRPチャネル) / ion transport
機能・相同性
機能・相同性情報


growth cone membrane / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / calcium channel activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell body / 細胞膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Herzik MA / Zubcevic L / Chung BC / Lander GC / Lee SY
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2016
タイトル: Cryo-electron microscopy structure of the TRPV2 ion channel.
著者: Lejla Zubcevic / Mark A Herzik / Ben C Chung / Zhirui Liu / Gabriel C Lander / Seok-Yong Lee /
要旨: Transient receptor potential vanilloid (TRPV) cation channels are polymodal sensors involved in a variety of physiological processes. TRPV2, a member of the TRPV family, is regulated by temperature, ...Transient receptor potential vanilloid (TRPV) cation channels are polymodal sensors involved in a variety of physiological processes. TRPV2, a member of the TRPV family, is regulated by temperature, by ligands, such as probenecid and cannabinoids, and by lipids. TRPV2 has been implicated in many biological functions, including somatosensation, osmosensation and innate immunity. Here we present the atomic model of rabbit TRPV2 in its putative desensitized state, as determined by cryo-EM at a nominal resolution of ∼4 Å. In the TRPV2 structure, the transmembrane segment 6 (S6), which is involved in gate opening, adopts a conformation different from the one observed in TRPV1. Structural comparisons of TRPV1 and TRPV2 indicate that a rotation of the ankyrin-repeat domain is coupled to pore opening via the TRP domain, and this pore opening can be modulated by rearrangements in the secondary structure of S6.
履歴
登録2015年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年10月14日-
マップ公開2016年1月20日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5an8
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6455.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6455.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TRPV2, sharpened with a B factor of -76 using RELION postprocess
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.032 / ムービー #1: 0.032
最小 - 最大-0.05208801 - 0.09613334
平均 (標準偏差)-0.0001422 (±0.00714275)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-16-16-16
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 209.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z209.600209.600209.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-16-16-16
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0520.096-0.000

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添付データ

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添付マップデータ: recls4 run1 half1 class001 unfil.map

ファイルrecls4_run1_half1_class001_unfil.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: recls4 run1 half2 class001 unfil.map

ファイルrecls4_run1_half2_class001_unfil.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: unsharpened.map

ファイルunsharpened.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rabbit TRPV2

全体名称: Rabbit TRPV2
要素
  • 試料: Rabbit TRPV2
  • タンパク質・ペプチド: TRPV2

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超分子 #1000: Rabbit TRPV2

超分子名称: Rabbit TRPV2 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homotetramer / Number unique components: 1

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分子 #1: TRPV2

分子名称: TRPV2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: SF9 / 組換プラスミド: pFastBac

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: PBS
グリッド詳細: 400 mesh C-flat copper grid with carbon support, 1.2 micron holes spaced 1.3 microns
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 手法: Blot for 2.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38168 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 77 K / 最高: 79 K / 平均: 78 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective astigmatism was corrected at 22500 times magnification using Thon rings visualized with a K2 camera.
詳細Data was acquired using Leginon and collected in K2 super-resolution mode.
日付2015年5月12日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 747 / 平均電子線量: 57 e/Å2 / 詳細: 50 frames, 200 ms per frame
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: whole micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Appion, CTFFIND3, FindEM, EMAN, RELION
詳細: Per-frame dose weighting was performed using the RELION particle polishing method.
使用した粒子像数: 43879
詳細Pre-processing was performed in the Appion pipeline using a template for particle selection, CTFFIND3 for CTF estimation, MSA/MRA for 2D classification, and RELION for 3D classification and refinement.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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