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- EMDB-5120: Clathrin D6 coat with auxilin J-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5120
タイトルClathrin D6 coat with auxilin J-domain
マップデータThis is a volume of clathrin D6 coat bound with auxilin
試料
  • 試料: CLATHRIN COATS BOUND WITH AUXILIN(547-910)
  • タンパク質・ペプチド: clathrin coat bound with Auxilin
キーワードCLATHRIN (クラスリン) / AUXILIN / ENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin coat assembly / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle ...regulation of clathrin coat assembly / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / シナプス小胞 / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin heavy chain binding / clathrin coat of coated pit / synaptic vesicle uncoating / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin coat disassembly / clathrin-coated endocytic vesicle / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / arrestin family protein binding / クラスリン / clathrin binding / intracellular transport / 脱リン酸化 / heat shock protein binding / receptor-mediated endocytosis / protein tyrosine phosphatase activity / intracellular protein transport / オートファジー / SH3 domain binding / spindle / disordered domain specific binding / メラノソーム / presynapse / mitotic cell cycle / vesicle / postsynaptic density / molecular adaptor activity / protein domain specific binding / 細胞分裂 / intracellular membrane-bounded organelle / structural molecule activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Tensin phosphatase, C2 domain ...Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1 / Auxilin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Fotin A / Cheng Y / Sliz P / Grigorieff N / Harrison SC / Kirchhausen T / Walz T
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of an auxilin-bound clathrin coat and its implications for the mechanism of uncoating.
著者: Alexander Fotin / Yifan Cheng / Nikolaus Grigorieff / Thomas Walz / Stephen C Harrison / Tomas Kirchhausen /
要旨: Clathrin-coated pits invaginate from specific membrane compartments and pinch off as coated vesicles. These vesicles then uncoat rapidly once released. The Hsc70 molecular chaperone effects the ...Clathrin-coated pits invaginate from specific membrane compartments and pinch off as coated vesicles. These vesicles then uncoat rapidly once released. The Hsc70 molecular chaperone effects the uncoating reaction, and is guided to appropriate locations on clathrin lattices by the J-domain-containing co-chaperone molecule auxilin. This raises the question of how a local event such as ATP hydrolysis by Hsc70 can catalyse a global disassembly. Here, we have used electron cryomicroscopy to determine 12-A-resolution structures of in-vitro-assembled clathrin coats in association with a carboxy-terminal fragment of auxilin that contains both the clathrin-binding region and the J domain. We have located the auxilin fragment by computing differences between these structures and those lacking auxilin (described in an accompanying paper). Auxilin binds within the clathrin lattice near contacts between an inward-projecting C-terminal helical tripod and the crossing of two 'ankle' segments; it also contacts the terminal domain of yet another clathrin 'leg'. It therefore recruits Hsc70 to the neighbourhood of a set of critical interactions. Auxilin binding produces a local change in heavy-chain contacts, creating a detectable global distortion of the clathrin coat. We propose a mechanism by which local destabilization of the lattice promotes general uncoating.
履歴
登録2009年6月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年9月30日-
マップ公開2009年9月30日-
更新2010年5月5日-
現状2010年5月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
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  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-1xi5
  • 表面レベル: 0.25
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1xi5
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5120_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5120.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a volume of clathrin D6 coat bound with auxilin
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.288891 - 0.57785
平均 (標準偏差)0.011843 (±0.0758866)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 1075.2 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1075.2001075.2001075.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2890.5780.012

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CLATHRIN COATS BOUND WITH AUXILIN(547-910)

全体名称: CLATHRIN COATS BOUND WITH AUXILIN(547-910)
要素
  • 試料: CLATHRIN COATS BOUND WITH AUXILIN(547-910)
  • タンパク質・ペプチド: clathrin coat bound with Auxilin

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超分子 #1000: CLATHRIN COATS BOUND WITH AUXILIN(547-910)

超分子名称: CLATHRIN COATS BOUND WITH AUXILIN(547-910) / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Clathrin coats assembled from clathrin and AP-2 with excess of Auxilin(547-910) added
Number unique components: 9

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分子 #1: clathrin coat bound with Auxilin

分子名称: clathrin coat bound with Auxilin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: clathrin coat bound with Auxilin / コピー数: 108 / 集合状態: D6 assemble / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: cow / 組織: Brain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7
詳細: 20 mM Hepes, pH7.0, 2mM MgCl2,25mM KCl, 10mM (NH4)2SO4
グリッド詳細: holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 93 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51159 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 93 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 190 / Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 8
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction of each particle.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign / 使用した粒子像数: 900

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1n4c

,

1bpo

,

1b89

)
ソフトウェア名称: O
詳細Protocol: Rigid Body. various segment of clathrin heavy chain were separately fitted by manual docking using program O, and fitting was improved by MAVE
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: DENSITY CORRELATION
得られたモデル

PDB-1xi5:
Clathrin D6 coat with auxilin J-domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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