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- EMDB-3329: Cryo electron microscopy of a complex of Tor and Lst8 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3329
タイトルCryo electron microscopy of a complex of Tor and Lst8
マップデータvolume for dimer of Tor/Lst8 heterodimers
試料
  • 試料: Complex of Tor1 with Lst8
  • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin (Tor)
  • タンパク質・ペプチド: Lst8
キーワードcryo-EM (低温電子顕微鏡法) / Tor / Lst8 / mTOR (MTOR) / kinase (キナーゼ) / PIKK / S/T protein kinase / TORC1 / mTORC1 (MTORC1)
機能・相同性TORC1 complex / : / :
機能・相同性情報
生物種Kluyveromyces marxianus (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Baretic D / Berndt A / Ohashi Y / Johnson CM / Williams RL
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Tor forms a dimer through an N-terminal helical solenoid with a complex topology.
著者: Domagoj Baretić / Alex Berndt / Yohei Ohashi / Christopher M Johnson / Roger L Williams /
要旨: The target of rapamycin (Tor) is a Ser/Thr protein kinase that regulates a range of anabolic and catabolic processes. Tor is present in two complexes, TORC1 and TORC2, in which the Tor-Lst8 ...The target of rapamycin (Tor) is a Ser/Thr protein kinase that regulates a range of anabolic and catabolic processes. Tor is present in two complexes, TORC1 and TORC2, in which the Tor-Lst8 heterodimer forms a common sub-complex. We have determined the cryo-electron microscopy (EM) structure of Tor bound to Lst8. Two Tor-Lst8 heterodimers assemble further into a dyad-symmetry dimer mediated by Tor-Tor interactions. The first 1,300 residues of Tor form a HEAT repeat-containing α-solenoid with four distinct segments: a highly curved 800-residue N-terminal 'spiral', followed by a 400-residue low-curvature 'bridge' and an extended 'railing' running along the bridge leading to the 'cap' that links to FAT region. This complex topology was verified by domain insertions and offers a new interpretation of the mTORC1 structure. The spiral of one TOR interacts with the bridge of another, which together form a joint platform for the Regulatory Associated Protein of TOR (RAPTOR) regulatory subunit.
履歴
登録2016年2月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年2月17日-
マップ公開2016年4月13日-
更新2016年4月13日-
現状2016年4月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.044
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.044
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5fvm
  • 表面レベル: 0.044
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3329_ima...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3329.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈volume for dimer of Tor/Lst8 heterodimers
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.044 / ムービー #1: 0.044
最小 - 最大-0.10712637 - 0.282323
平均 (標準偏差)0.0000071 (±0.01094501)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 425.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.331.331.33
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z425.600425.600425.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-300-64
NX/NY/NZ6161129
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1070.2820.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Tor1 with Lst8

全体名称: Complex of Tor1 with Lst8
要素
  • 試料: Complex of Tor1 with Lst8
  • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin (Tor)
  • タンパク質・ペプチド: Lst8

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超分子 #1000: Complex of Tor1 with Lst8

超分子名称: Complex of Tor1 with Lst8 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dimer of Tor1/Lst8 heterodimers / Number unique components: 2
分子量理論値: 622 KDa

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分子 #1: Target of rapamycin (Tor)

分子名称: Target of rapamycin (Tor) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Tor1 / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Kluyveromyces marxianus (酵母)
分子量理論値: 277 KDa
組換発現生物種: Kluyveromyces marxianus (酵母)
配列GO: TORC1 complex

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分子 #2: Lst8

分子名称: Lst8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Lethal with SEC13 protein 8 / コピー数: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Kluyveromyces marxianus (酵母)
分子量理論値: 34 KDa
組換発現生物種: Kluyveromyces marxianus (酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Hepes pH 7.4 (23 deg C), 75 mM KCl, 250 mM NaCl, 0.3 % (v/v) CHAPS, 1 mM TCEP
グリッド詳細: Quantifoil Au R 0.6/1.0 or Au R 1.2/1.3, 300 mesh grids, blotted for 11-13 s at 4 deg C
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER / 手法: 11-13 s at 4 deg C

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 105263 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
日付2015年5月16日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 2332 / 平均電子線量: 40 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle (Gctf)
最終 角度割当詳細: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 28877
詳細Processed with RELION. CTF corrected each particle.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jsv


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細An initial model for the FATKIN was derived from 4JSV. A poly-ALA model was built into the remaining density (about half of the total). The full model was refined by Phenix real space, global minimization, 2-fold NCS, one B-factor per residue, secondary structure rstraints, ramachandran restraints
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-5fvm:
Cryo electron microscopy of a complex of Tor and Lst8

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4jsv


Chain - #0 - Chain ID: C / Chain - #1 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera
詳細An initial model for the Lst8 was derived from 4JSV. A poly-ALA model was adjusted to the density. The full model was refined by Phenix real space, global minimization, 2-fold NCS, one B-factor per residue, secondary structure rstraints, ramachandran restraints
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-5fvm:
Cryo electron microscopy of a complex of Tor and Lst8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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