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- EMDB-29682: Cryo-EM structure of recombinant human LECT2 amyloid fibril core -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29682
タイトルCryo-EM structure of recombinant human LECT2 amyloid fibril core
マップデータCryo-EM map of human LECT2 amyloid fibrils.
試料
  • 複合体: Recombinant human LECT2 amyloid fibril core.
    • タンパク質・ペプチド: Leukocyte cell-derived chemotaxin-2
キーワードamyloid (アミロイド) / LECT2 / human (ヒト) / recombinant / fibril (フィブリル) / protein (タンパク質) / ALECT2 / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal system development / 走化性 / extracellular space / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Leukocyte cell-derived chemotaxin 2 / Leukocyte cell-derived chemotaxin 2, chordata / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Leukocyte cell-derived chemotaxin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.715 Å
データ登録者Richards LS / Flores MD / Zink S / Schibrowsky NA / Sawaya MR / Rodriguez JA
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)Grant R35 GM128867 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)5T32GM008496 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)U24 GM129541 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of a human LECT2 amyloid fibril reveals a network of polar ladders at its core.
著者: Logan S Richards / Maria D Flores / Samantha Zink / Natalie A Schibrowsky / Michael R Sawaya / Jose A Rodriguez /
要旨: ALECT2 systemic amyloidosis is associated with deposition of the leukocyte cell-derived chemotaxin-2 (LECT2) protein in the form of fibrils. In ALECT2 amyloidosis, ALECT2 fibrils deposit in the ...ALECT2 systemic amyloidosis is associated with deposition of the leukocyte cell-derived chemotaxin-2 (LECT2) protein in the form of fibrils. In ALECT2 amyloidosis, ALECT2 fibrils deposit in the glomerulus, resulting in renal failure. Patients lack effective treatment options outside of renal transplant or dialysis. The structure of globular LECT2 has been determined but structures of ALECT2 amyloid fibrils remain unknown. Using single-particle cryo-EM, we find that recombinant human LECT2 forms robust twisting fibrils with canonical amyloid features. ALECT2 fibrils contain two mating protofilaments spanning residues 55-75 of the LECT2 sequence. The geometry of the ALECT2 fibril displays features in line with other pathogenic amyloids. Its core is tightly packed and stabilized by both hydrophobic contacts and hydrogen-bonded uncharged polar residues. The robustness of ALECT2 fibril cores is illustrated by their resistance to denaturants and proteases. This ALECT2 fibril structure presents a potential new target for treatments against ALECT2 systemic amyloidosis.
履歴
登録2023年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月16日-
マップ公開2023年8月16日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29682.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29682.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of human LECT2 amyloid fibrils.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.799 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0315
最小 - 最大-0.058871806 - 0.117378704
平均 (標準偏差)0.0000033512963 (±0.0033824318)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 306.816 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_29682_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_29682_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant human LECT2 amyloid fibril core.

全体名称: Recombinant human LECT2 amyloid fibril core.
要素
  • 複合体: Recombinant human LECT2 amyloid fibril core.
    • タンパク質・ペプチド: Leukocyte cell-derived chemotaxin-2

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超分子 #1: Recombinant human LECT2 amyloid fibril core.

超分子名称: Recombinant human LECT2 amyloid fibril core. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Leukocyte cell-derived chemotaxin-2

分子名称: Leukocyte cell-derived chemotaxin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.389752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIVGQEKPYQ NKNAINNGVR I

UniProtKB: Leukocyte cell-derived chemotaxin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.3 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Segment selection選択した数: 1622942 / ソフトウェア - 名称: crYOLO
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.345 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.49 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.715 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 24770
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8g2v:
Cryo-EM structure of recombinant human LECT2 amyloid fibril core

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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