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万見
- EMDB-28552: Human Membrane-bound O-acyltransferase 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28552
タイトルHuman Membrane-bound O-acyltransferase 7
マップデータ
試料
  • 複合体: Membrane-bound O-acyltransferase 7
    • タンパク質・ペプチド: Lysophospholipid acyltransferase 7
キーワードlipid metabolism membrane remodeling / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / phosphatidylinositol acyl-chain remodeling / lysophospholipid acyltransferase activity / regulation of triglyceride metabolic process / lipid modification / O-acyltransferase activity / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / Acyl chain remodelling of PI / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site ...2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / phosphatidylinositol acyl-chain remodeling / lysophospholipid acyltransferase activity / regulation of triglyceride metabolic process / lipid modification / O-acyltransferase activity / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / Acyl chain remodelling of PI / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / layer formation in cerebral cortex / ventricular system development / phosphatidylinositol biosynthetic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysophospholipid acyltransferase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang K / Liao M / Farese RV / Walther TC
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM141050 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The structure of phosphatidylinositol remodeling MBOAT7 reveals its catalytic mechanism and enables inhibitor identification.
著者: Kun Wang / Chia-Wei Lee / Xuewu Sui / Siyoung Kim / Shuhui Wang / Aidan B Higgs / Aaron J Baublis / Gregory A Voth / Maofu Liao / Tobias C Walther / Robert V Farese /
要旨: Cells remodel glycerophospholipid acyl chains via the Lands cycle to adjust membrane properties. Membrane-bound O-acyltransferase (MBOAT) 7 acylates lyso-phosphatidylinositol (lyso-PI) with ...Cells remodel glycerophospholipid acyl chains via the Lands cycle to adjust membrane properties. Membrane-bound O-acyltransferase (MBOAT) 7 acylates lyso-phosphatidylinositol (lyso-PI) with arachidonyl-CoA. MBOAT7 mutations cause brain developmental disorders, and reduced expression is linked to fatty liver disease. In contrast, increased MBOAT7 expression is linked to hepatocellular and renal cancers. The mechanistic basis of MBOAT7 catalysis and substrate selectivity are unknown. Here, we report the structure and a model for the catalytic mechanism of human MBOAT7. Arachidonyl-CoA and lyso-PI access the catalytic center through a twisted tunnel from the cytosol and lumenal sides, respectively. N-terminal residues on the ER lumenal side determine phospholipid headgroup selectivity: swapping them between MBOATs 1, 5, and 7 converts enzyme specificity for different lyso-phospholipids. Finally, the MBOAT7 structure and virtual screening enabled identification of small-molecule inhibitors that may serve as lead compounds for pharmacologic development.
履歴
登録2022年10月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月27日-
マップ公開2023年9月27日-
更新2023年9月27日-
現状2023年9月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28552.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28552.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.5
最小 - 最大-52.630023999999999 - 91.764139999999998
平均 (標準偏差)0.000000000002622 (±0.7150397)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 198.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28552_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28552_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Membrane-bound O-acyltransferase 7

全体名称: Membrane-bound O-acyltransferase 7
要素
  • 複合体: Membrane-bound O-acyltransferase 7
    • タンパク質・ペプチド: Lysophospholipid acyltransferase 7

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超分子 #1: Membrane-bound O-acyltransferase 7

超分子名称: Membrane-bound O-acyltransferase 7 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified protein
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55 kDa/nm

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分子 #1: Lysophospholipid acyltransferase 7

分子名称: Lysophospholipid acyltransferase 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.196277 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSPEEWTYLV VLLISIPIGF LFKKAGPGLK RWGAAAVGLG LTLFTCGPHT LHSLVTILGT WALIQAQPCS CHALALAWTF SYLLFFRAL SLLGLPTPTP FTNAVQLLLT LKLVSLASEV QDLHLAQRKE MASGFSKGPT LGLLPDVPSL METLSYSYCY V GIMTGPFF ...文字列:
MSPEEWTYLV VLLISIPIGF LFKKAGPGLK RWGAAAVGLG LTLFTCGPHT LHSLVTILGT WALIQAQPCS CHALALAWTF SYLLFFRAL SLLGLPTPTP FTNAVQLLLT LKLVSLASEV QDLHLAQRKE MASGFSKGPT LGLLPDVPSL METLSYSYCY V GIMTGPFF RYRTYLDWLE QPFPGAVPSL RPLLRRAWPA PLFGLLFLLS SHLFPLEAVR EDAFYARPLP ARLFYMIPVF FA FRMRFYV AWIAAECGCI AAGFGAYPVA AKARAGGGPT LQCPPPSSPE KAASLEYDYE TIRNIDCYST DFCVRVRDGM RYW NMTVQW WLAQYIYKSA PARSYVLRSA WTMLLSAYWH GLHPGYYLSF LTIPLCLAAE GRLESALRGR LSPGGQKAWD WVHW FLKMR AYDYMCMGFV LLSLADTLRY WASIYFCIHF LALAALGLGL ALGGGSPSRR KAASQPTSLA PEKLREELEA CGIEN LYFQ

UniProtKB: Lysophospholipid acyltransferase 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.5 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model were generated using ab initio construction in cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 206418

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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