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- EMDB-28487: Eag Kv channel with voltage sensor in the up conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28487
タイトルEag Kv channel with voltage sensor in the up conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of Eag Kv channel bound to the inhibitor calmodulin-Ca2+
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1カルモジュリン
機能・相同性
機能・相同性情報


Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / CAM型光合成 / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / nuclear inner membrane ...Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / CAM型光合成 / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / nuclear inner membrane / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / startle response / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / axolemma / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / monoatomic ion transmembrane transport / sperm midpiece / 14-3-3 protein binding / calcium channel complex / substantia nigra development / cellular response to calcium ion / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of membrane potential / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / postsynaptic density membrane / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / 紡錘体 / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, EAG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAS domain / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...Potassium channel, voltage-dependent, EAG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAS domain / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / PAS repeat profile. / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Mandala VS / MacKinnon R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Voltage-sensor movements in the Eag Kv channel under an applied electric field.
著者: Venkata Shiva Mandala / Roderick MacKinnon /
要旨: Voltage-dependent ion channels regulate the opening of their pores by sensing the membrane voltage. This process underlies the propagation of action potentials and other forms of electrical activity ...Voltage-dependent ion channels regulate the opening of their pores by sensing the membrane voltage. This process underlies the propagation of action potentials and other forms of electrical activity in cells. The voltage dependence of these channels is governed by the transmembrane displacement of the positive charged S4 helix within their voltage-sensor domains. We use cryo-electron microscopy to visualize this movement in the mammalian Eag voltage-dependent potassium channel in lipid membrane vesicles with a voltage difference across the membrane. Multiple structural configurations show that the applied electric field displaces S4 toward the cytoplasm by two helical turns, resulting in an extended interfacial helix near the inner membrane leaflet. The position of S4 in this down conformation is sterically incompatible with an open pore, thus explaining how movement of the voltage sensor at hyperpolarizing membrane voltages locks the pore shut in this kind of voltage-dependent K (K) channel. The structures solved in lipid bilayer vesicles detail the intricate interplay between K channels and membranes, from showing how arginines are stabilized deep within the membrane and near phospholipid headgroups, to demonstrating how the channel reshapes the inner leaflet of the membrane itself.
履歴
登録2022年10月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2022年11月16日-
現状2022年11月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28487.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28487.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-1.0250188 - 1.3934448
平均 (標準偏差)0.004256202 (±0.036186296)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_28487_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28487_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28487_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Eag Kv channel bound to the inhibitor calmodulin-Ca2+

全体名称: Complex of Eag Kv channel bound to the inhibitor calmodulin-Ca2+
要素
  • 複合体: Complex of Eag Kv channel bound to the inhibitor calmodulin-Ca2+
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1カルモジュリン

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超分子 #1: Complex of Eag Kv channel bound to the inhibitor calmodulin-Ca2+

超分子名称: Complex of Eag Kv channel bound to the inhibitor calmodulin-Ca2+
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 81.664094 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LVAPQNTFLE NIVRRSNDTN FVLGNAQIVD WPIVYSNDGF CKLSGYHRAE VMQKSSACSF MYGELTDKDT VEKVRQTFEN YEMNSFEIL MYKKNRTPVW FFVKIAPIRN EQDKVVLFLC TFSDITAFKQ PIEDDSCKGW GKFARLTRAL TSSRGVLQQL A PSVQKGEN ...文字列:
LVAPQNTFLE NIVRRSNDTN FVLGNAQIVD WPIVYSNDGF CKLSGYHRAE VMQKSSACSF MYGELTDKDT VEKVRQTFEN YEMNSFEIL MYKKNRTPVW FFVKIAPIRN EQDKVVLFLC TFSDITAFKQ PIEDDSCKGW GKFARLTRAL TSSRGVLQQL A PSVQKGEN VHKHSRLAEV LQLGSDILPQ YKQEAPKTPP HIILHYCVFK TTWDWIILIL TFYTAILVPY NVSFKTRQNN VA WLVVDSI VDVIFLVDIV LNFHTTFVGP AGEVISDPKL IRMNYLKTWF VIDLLSCLPY DVINAFENVD EGISSLFSSL KVV RLLRLG RVARKLDHYI EYGAAVLVLL VCVFGLAAHW MACIWYSIGD YEIFDEDTKT IRNNSWLYQL ALDIGTPYQF NGSG SGKWE GGPSKNSVYI SSLYFTMTSL TSVGFGNIAP STDIEKIFAV AIMMIGSLLY ATIFGNVTTI FQQMYANTNR YHEML NSVR DFLKLYQVPK GLSERVMDYI VSTWSMSRGI DTEKVLQICP KDMRADICVH LNRKVFKEHP AFRLASDGCL RALAME FQT VHCAPGDLIY HAGESVDSLC FVVSGSLEVI QDDEVVAILG KGDVFGDVFW KEATLAQSCA NVRALTYCDL HVIKRDA LQ KVLEFYTAFS HSFSRNLILT YNLRKRIVFR KISDVKREEE ERMKRKNEAP LILPPDHPVR RLFQRFRQQK E

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分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.063608 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
EEQIAEFKEA FSLFDKDGDG TITTKELGTV MRSLGQNPTE AELQDMINEV DADGNGTIDF PEFLTMMARK MKDTDSEEEI REAFRVFDK DGNGYISAAE LRHVMTNLGE KLTDEEVDEM IREADIDGDG QVNYEEFVQM MTA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 49164
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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