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万見
- EMDB-23206: CryoEM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase he... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23206
タイトルCryoEM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer with three locally refined ClpB middle domains and three DnaK nucleotide binding domains
マップデータStructural model of ClpB with three DnaK nucleotide-binding domains
試料
  • 複合体: ClpB/DnaK complex
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein ClpBシャペロン
    • タンパク質・ペプチド: Substrate
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein DnaKシャペロン
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードClpB-DnaK complex / protein aggregates (タンパク質凝集) / Unfold / Refold / CHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin ClpB / Chaperone DnaK / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. ...Chaperonin ClpB / Chaperone DnaK / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPase, nucleotide binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaK / Chaperone protein ClpB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Yin YY / Feng X / Li H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Center for Complementary and Integrative Health (NIH/NCCIH)AI070285 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Structural basis for aggregate dissolution and refolding by the Mycobacterium tuberculosis ClpB-DnaK bi-chaperone system.
著者: Yanting Yin / Xiang Feng / Hongjun Yu / Allison Fay / Amanda Kovach / Michael S Glickman / Huilin Li /
要旨: The M. tuberculosis (Mtb) ClpB is a protein disaggregase that helps to rejuvenate the bacterial cell. DnaK is a protein foldase that can function alone, but it can also bind to the ClpB hexamer to ...The M. tuberculosis (Mtb) ClpB is a protein disaggregase that helps to rejuvenate the bacterial cell. DnaK is a protein foldase that can function alone, but it can also bind to the ClpB hexamer to physically couple protein disaggregation with protein refolding, although the molecular mechanism is not well understood. Here, we report the cryo-EM analysis of the Mtb ClpB-DnaK bi-chaperone in the presence of ATPγS and a protein substrate. We observe three ClpB conformations in the presence of DnaK, identify a conserved TGIP loop linking the oligonucleotide/oligosaccharide-binding domain and the nucleotide-binding domain that is important for ClpB function, derive the interface between the regulatory middle domain of the ClpB and the DnaK nucleotide-binding domain, and find that DnaK binding stabilizes, but does not bend or tilt, the ClpB middle domain. We propose a model for the synergistic actions of aggregate dissolution and refolding by the Mtb ClpB-DnaK bi-chaperone system.
履歴
登録2020年12月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月26日-
マップ公開2021年5月26日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7l6n
  • 表面レベル: 7.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23206.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23206.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structural model of ClpB with three DnaK nucleotide-binding domains
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.1 / ムービー #1: 7.1
最小 - 最大-13.83258 - 50.570022999999999
平均 (標準偏差)0.04248723 (±1.5097843)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 386.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0741.0741.074
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z386.640386.640386.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-13.83350.5700.042

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ClpB/DnaK complex

全体名称: ClpB/DnaK complex
要素
  • 複合体: ClpB/DnaK complex
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein ClpBシャペロン
    • タンパク質・ペプチド: Substrate
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein DnaKシャペロン
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: ClpB/DnaK complex

超分子名称: ClpB/DnaK complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)

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分子 #1: Chaperone protein ClpB

分子名称: Chaperone protein ClpB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 92.688281 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDSFNPTTKT QAALTAALQA ASTAGNPEIR PAHLLMALLT QNDGIAAPLL EAVGVEPATV RAETQRLLDR LPQATGASTQ PQLSRESLA AITTAQQLAT ELDDEYVSTE HVMVGLATGD SDVAKLLTGH GASPQALREA FVKVRGSARV TSPEPEATYQ A LQKYSTDL ...文字列:
MDSFNPTTKT QAALTAALQA ASTAGNPEIR PAHLLMALLT QNDGIAAPLL EAVGVEPATV RAETQRLLDR LPQATGASTQ PQLSRESLA AITTAQQLAT ELDDEYVSTE HVMVGLATGD SDVAKLLTGH GASPQALREA FVKVRGSARV TSPEPEATYQ A LQKYSTDL TARAREGKLD PVIGRDNEIR RVVQVLSRRT KNNPVLIGEP GVGKTAIVEG LAQRIVAGDV PESLRDKTIV AL DLGSMVA GSKYRGEFEE RLKAVLDDIK NSAGQIITFI DELHTIVGAG ATGEGAMDAG NMIKPMLARG ELRLVGATTL DEY RKHIEK DAALERRFQQ VYVGEPSVED TIGILRGLKD RYEVHHGVRI TDSALVAAAT LSDRYITARF LPDKAIDLVD EAAS RLRME IDSRPVEIDE VERLVRRLEI EEMALSKEED EASAERLAKL RSELADQKEK LAELTTRWQN EKNAIEIVRD LKEQL EALR GESERAERDG DLAKAAELRY GRIPEVEKKL DAALPQAQAR EQVMLKEEVG PDDIADVVSA WTGIPAGRLL EGETAK LLR MEDELGKRVI GQKAAVTAVS DAVRRSRAGV SDPNRPTGAF MFLGPTGVGK TELAKALADF LFDDERAMVR IDMSEYG EK HTVARLIGAP PGYVGYEAGG QLTEAVRRRP YTVVLFDEIE KAHPDVFDVL LQVLDEGRLT DGHGRTVDFR NTILILTS N LGSGGSAEQV LAAVRATFKP EFINRLDDVL IFEGLNPEEL VRIVDIQLAQ LGKRLAQRRL QLQVSLPAKR WLAQRGFDP VYGARPLRRL VQQAIGDQLA KMLLAGQVHD GDTVPVNVSP DADSLILG

UniProtKB: Chaperone protein ClpB

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分子 #2: Substrate

分子名称: Substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 2.826475 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)

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分子 #3: Chaperone protein DnaK

分子名称: Chaperone protein DnaK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 66.91068 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MARAVGIDLG TTNSVVSVLE GGDPVVVANS EGSRTTPSIV AFARNGEVLV GQPAKNQAVT NVDRTVRSVK RHMGSDWSIE IDGKKYTAP EISARILMKL KRDAEAYLGE DITDAVITTP AYFNDAQRQA TKDAGQIAGL NVLRIVNEPT AAALAYGLDK G EKEQRILV ...文字列:
MARAVGIDLG TTNSVVSVLE GGDPVVVANS EGSRTTPSIV AFARNGEVLV GQPAKNQAVT NVDRTVRSVK RHMGSDWSIE IDGKKYTAP EISARILMKL KRDAEAYLGE DITDAVITTP AYFNDAQRQA TKDAGQIAGL NVLRIVNEPT AAALAYGLDK G EKEQRILV FDLGGGTFDV SLLEIGEGVV EVRATSGDNH LGGDDWDQRV VDWLVDKFKG TSGIDLTKDK MAMQRLREAA EK AKIELSS SQSTSINLPY ITVDADKNPL FLDEQLTRAE FQRITQDLLD RTRKPFQSVI ADTGISVSEI DHVVLVGGST RMP AVTDLV KELTGGKEPN KGVNPDEVVA VGAALQAGVL KGEVKDVLLL DVTPLSLGIE TKGGVMTRLI ERNTTIPTKR SETF TTADD NQPSVQIQVY QGEREIAAHN KLLGSFELTG IPPAPRGIPQ IEVTFDIDAN GIVHVTAKDK GTGKENTIRI QEGSG LSKE DIDRMIKDAE AHAEEDRKRR EEADVRNQAE TLVYQTEKFV KEQREAEGGS KVPEDTLNKV DAAVAEAKAA LGGSDI SAI KSAMEKLGQE SQALGQAIYE AAQAASQATG AAHPGGEPGG AHPGSADDVV DAEVVDDGRE AK

UniProtKB: Chaperone protein DnaK

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分子 #4: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION回折
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: Phenix.combine_focused_maps was used to generate the composite map from several local refined maps. The reported resolution is the worst resolution in the local maps.
使用した粒子像数: 45000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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