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- EMDB-14519: VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14519
タイトルVP2-only capsid of wt MVM prototype strain p
マップデータVP2-only capsid of wt MVM prototype strain p sharpened map
試料
  • ウイルス: Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1カプシド
機能・相同性
機能・相同性情報


permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=1 icosahedral viral capsid / 宿主 / viral penetration into host nucleus / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Luque D / Ortega-Esteban A / Valbuena A / Vilas JL / Rodriguez-Huete A / Mateu MG / Caston JR
資金援助 スペイン, 3件
OrganizationGrant number
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-113287RB-I00 スペイン
Autonomous Community of MadridP2018/NMT-4389 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRTI2018-096635-B-100 スペイン
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2023
タイトル: Equilibrium Dynamics of a Biomolecular Complex Analyzed at Single-amino Acid Resolution by Cryo-electron Microscopy.
著者: Daniel Luque / Alvaro Ortega-Esteban / Alejandro Valbuena / Jose Luis Vilas / Alicia Rodríguez-Huete / Mauricio G Mateu / José R Castón /
要旨: The biological function of macromolecular complexes depends not only on large-scale transitions between conformations, but also on small-scale conformational fluctuations at equilibrium. Information ...The biological function of macromolecular complexes depends not only on large-scale transitions between conformations, but also on small-scale conformational fluctuations at equilibrium. Information on the equilibrium dynamics of biomolecular complexes could, in principle, be obtained from local resolution (LR) data in cryo-electron microscopy (cryo-EM) maps. However, this possibility had not been validated by comparing, for a same biomolecular complex, LR data with quantitative information on equilibrium dynamics obtained by an established solution technique. In this study we determined the cryo-EM structure of the minute virus of mice (MVM) capsid as a model biomolecular complex. The LR values obtained correlated with crystallographic B factors and with hydrogen/deuterium exchange (HDX) rates obtained by mass spectrometry (HDX-MS), a gold standard for determining equilibrium dynamics in solution. This result validated a LR-based cryo-EM approach to investigate, with high spatial resolution, the equilibrium dynamics of biomolecular complexes. As an application of this approach, we determined the cryo-EM structure of two mutant MVM capsids and compared their equilibrium dynamics with that of the wild-type MVM capsid. The results supported a previously suggested linkage between mechanical stiffening and impaired equilibrium dynamics of a virus particle. Cryo-EM is emerging as a powerful approach for simultaneously acquiring information on the atomic structure and local equilibrium dynamics of biomolecular complexes.
履歴
登録2022年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月8日-
マップ公開2023年3月8日-
更新2023年3月15日-
現状2023年3月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14519.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 240 pix.
= 328.8 Å
1.37 Å/pix.
x 240 pix.
= 328.8 Å
1.37 Å/pix.
x 240 pix.
= 328.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.9757928 - 1.5719748
平均 (標準偏差)0.0018438249 (±0.12014717)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 328.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p unsharpened map

ファイルemd_14519_additional_1.map
注釈VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p unsharpened map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p half map 1

ファイルemd_14519_half_map_1.map
注釈VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p half map 2

ファイルemd_14519_half_map_2.map
注釈VP2-only capsid of wt MVM prototype strain p half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Minute virus of mice

全体名称: Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
要素
  • ウイルス: Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1カプシド

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超分子 #1: Minute virus of mice

超分子名称: Minute virus of mice / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10794 / 生物種: Minute virus of mice / Sci species strain: prototype / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
: MVM prototype
分子量理論値: 64.602469 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSDGTSQPDS GNAVHSAARV ERAADGPGGS GGGGSGGGGV GVSTGSYDNQ THYRFLGDGW VEITALATRL VHLNMPKSEN YCRIRVHNT TDTSVKGNMA KDDAHEQIWT PWSLVDANAW GVWLQPSDWQ YICNTMSQLN LVSLDQEIFN VVLKTVTEQD L GGQAIKIY ...文字列:
MSDGTSQPDS GNAVHSAARV ERAADGPGGS GGGGSGGGGV GVSTGSYDNQ THYRFLGDGW VEITALATRL VHLNMPKSEN YCRIRVHNT TDTSVKGNMA KDDAHEQIWT PWSLVDANAW GVWLQPSDWQ YICNTMSQLN LVSLDQEIFN VVLKTVTEQD L GGQAIKIY NNDLTACMMV AVDSNNILPY TPAANSMETL GFYPWKPTIA SPYRYYFCVD RDLSVTYENQ EGTVEHNVMG TP KGMNSQF FTIENTQQIT LLRTGDEFAT GTYYFDTNPV KLTHTWQTNR QLGQPPLLST FPEADTDAGT LTAQGSRHGT TQM GVNWVS EAIRTRPAQV GFCQPHNDFE ASRAGPFAAP KVPADITQGV DKEANGSVRY SYGKQHGENW ASHGPAPERY TWDE TSFGS GRDTKDGFIQ SAPLVVPPPL NGILTNANPI GTKNDIHFSN VFNSYGPLTA FSHPSPVYPQ GQIWDKELDL EHKPR LHIT APFVCKNNAP GQMLVRLGPN LTDQYDPNGA TLSRIVTYGT FFWKGKLTMR AKLRANTTWN PVYQVSAEDN GNSYMS VTK WLPTATGNMQ SVPLITRPVA RNTY

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 36.6 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 997001
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 210854

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る