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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13726 | |||||||||
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タイトル | HBc-F97L premature secretion phenotype | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Makbul C / Boettcher B | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Binding of a Pocket Factor to Hepatitis B Virus Capsids Changes the Rotamer Conformation of Phenylalanine 97. 著者: Cihan Makbul / Christian Kraft / Matthias Grießmann / Tim Rasmussen / Kilian Katzenberger / Melina Lappe / Paul Pfarr / Cato Stoffer / Mara Stöhr / Anna-Maria Wandinger / Bettina Böttcher / ![]() 要旨: (1) Background: During maturation of the Hepatitis B virus, a viral polymerase inside the capsid transcribes a pre-genomic RNA into a partly double stranded DNA-genome. This is followed by ...(1) Background: During maturation of the Hepatitis B virus, a viral polymerase inside the capsid transcribes a pre-genomic RNA into a partly double stranded DNA-genome. This is followed by envelopment with surface proteins inserted into a membrane. Envelopment is hypothetically regulated by a structural signal that reports the maturation state of the genome. NMR data suggest that such a signal can be mimicked by the binding of the detergent Triton X 100 to hydrophobic pockets in the capsid spikes. (2) Methods: We have used electron cryo-microscopy and image processing to elucidate the structural changes that are concomitant with the binding of Triton X 100. (3) Results: Our maps show that Triton X 100 binds with its hydrophobic head group inside the pocket. The hydrophilic tail delineates the outside of the spike and is coordinated via Lys-96. The binding of Triton X 100 changes the rotamer conformation of Phe-97 in helix 4, which enables a π-stacking interaction with Trp-62 in helix 3. Similar changes occur in mutants with low secretion phenotypes (P5T and L60V) and in a mutant with a pre-mature secretion phenotype (F97L). (4) Conclusion: Binding of Triton X 100 is unlikely to mimic structural maturation because mutants with different secretion phenotypes show similar structural responses. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 228.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 15.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 292.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 258.8 MB 258.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0635 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_13726_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_13726_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : H
全体 | 名称: H |
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要素 |
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-超分子 #1: H
超分子 | 名称: H / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
-分子 #1: Capsid protein
分子 | 名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: isolate France/Tiollais/1979 |
分子量 | 理論値: 21.112199 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MDIDPYKEFG ATVELLSFLP SDFFPSVRDL LDTASALYRE ALESPEHCSP HHTALRQAIL CWGELMTLAT WVGVNLEDPA SRDLVVSYV NTNMGLKLRQ LLWFHISCLT FGRETVIEYL VSFGVWIRTP PAYRPPNAPI LSTLPETTVV RRRGRSPRRR T PSPRRRRS QSPRRRRSQS RESQC |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.029 kPa |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |