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万見
- EMDB-13104: Cryo-EM structure of yeast Sei1 with locking helix deletion -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13104
タイトルCryo-EM structure of yeast Sei1 with locking helix deletion
マップデータsharpened, local resolution filtered map
試料
  • 複合体: homodecamer of Sei1 with locking helix deletion
    • タンパク質・ペプチド: BJ4_G0032880.mRNA.1.CDS.1
機能・相同性SEI1 isoform 1
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Deme JC / Lea SM
資金援助 英国, 8件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust208361/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust219477/Z/19/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P01948X/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R002517/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S003339/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S009213/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R018375/1 英国
Wellcome Trust202642/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mechanism of lipid droplet formation by the yeast Sei1/Ldb16 Seipin complex.
著者: Yoel A Klug / Justin C Deme / Robin A Corey / Mike F Renne / Phillip J Stansfeld / Susan M Lea / Pedro Carvalho /
要旨: Lipid droplets (LDs) are universal lipid storage organelles with a core of neutral lipids, such as triacylglycerols, surrounded by a phospholipid monolayer. This unique architecture is generated ...Lipid droplets (LDs) are universal lipid storage organelles with a core of neutral lipids, such as triacylglycerols, surrounded by a phospholipid monolayer. This unique architecture is generated during LD biogenesis at endoplasmic reticulum (ER) sites marked by Seipin, a conserved membrane protein mutated in lipodystrophy. Here structural, biochemical and molecular dynamics simulation approaches reveal the mechanism of LD formation by the yeast Seipin Sei1 and its membrane partner Ldb16. We show that Sei1 luminal domain assembles a homooligomeric ring, which, in contrast to other Seipins, is unable to concentrate triacylglycerol. Instead, Sei1 positions Ldb16, which concentrates triacylglycerol within the Sei1 ring through critical hydroxyl residues. Triacylglycerol recruitment to the complex is further promoted by Sei1 transmembrane segments, which also control Ldb16 stability. Thus, we propose that LD assembly by the Sei1/Ldb16 complex, and likely other Seipins, requires sequential triacylglycerol-concentrating steps via distinct elements in the ER membrane and lumen.
履歴
登録2021年6月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月13日-
マップ公開2021年10月13日-
更新2021年10月20日-
現状2021年10月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7oxr
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7oxr
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened, local resolution filtered map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.135858 - 0.25946027
平均 (標準偏差)0.00023813093 (±0.004860749)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 359.424 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8320.8320.832
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z359.424359.424359.424
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.1360.2590.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13104_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_13104_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: unfiltered half map 1

ファイルemd_13104_half_map_1.map
注釈unfiltered half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: unfiltered half map 2

ファイルemd_13104_half_map_2.map
注釈unfiltered half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : homodecamer of Sei1 with locking helix deletion

全体名称: homodecamer of Sei1 with locking helix deletion
要素
  • 複合体: homodecamer of Sei1 with locking helix deletion
    • タンパク質・ペプチド: BJ4_G0032880.mRNA.1.CDS.1

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超分子 #1: homodecamer of Sei1 with locking helix deletion

超分子名称: homodecamer of Sei1 with locking helix deletion / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: BJ4_G0032880.mRNA.1.CDS.1

分子名称: BJ4_G0032880.mRNA.1.CDS.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 35.46259 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MKINVSRPLQ FLQWSSYIVV AFLIQLLIIL PLSILIYHDF YLRLLPADSS NVVPLNTFNI LNGVQFGTKF FQSIKSIPVG TDLPQTIDN GLSQLIPMRD NMEYKLDLNL QLYCQSKTDH LNLDNLLIDV YRGPGPLLGA PGGSNSKDEK IFHTSRPIVC L ALTDSMSP ...文字列:
MKINVSRPLQ FLQWSSYIVV AFLIQLLIIL PLSILIYHDF YLRLLPADSS NVVPLNTFNI LNGVQFGTKF FQSIKSIPVG TDLPQTIDN GLSQLIPMRD NMEYKLDLNL QLYCQSKTDH LNLDNLLIDV YRGPGPLLGA PGGSNSKDEK IFHTSRPIVC L ALTDSMSP QEIEQLGPSR LDVYDEEWLN TIRIEDKISL ESSYETISVF LKTEIAQRNL IIHPESGIKF RMGGSGGSRF LS YIIGISI FHCIICVLFF ITGCTAFIFV RKGQEKSKKH SGRRIPGLIN GGGGGGDYKD HDGDYKDHDI DYKDDDDK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C10 (10回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 260532
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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