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- EMDB-11116: Human Picobirnavirus Ht-CP VLP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11116
タイトルHuman Picobirnavirus Ht-CP VLP
マップデータHPBV HtCP VLP
試料
  • ウイルス: Human picobirnavirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein precursorカプシド
キーワードHuman Picobirnavirus / CryoEM (低温電子顕微鏡法) / assembly / capsid protein (カプシド) / VIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子)
機能・相同性: / : / Picobirnavirus, Capsid protein / T=3 icosahedral viral capsid / Capsid protein precursor
機能・相同性情報
生物種Human picobirnavirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ortega-Esteban A / Mata CP
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2017-88736-R スペイン
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2020
タイトル: Cryo-electron Microscopy Structure, Assembly, and Mechanics Show Morphogenesis and Evolution of Human Picobirnavirus.
著者: Álvaro Ortega-Esteban / Carlos P Mata / María J Rodríguez-Espinosa / Daniel Luque / Nerea Irigoyen / Javier M Rodríguez / Pedro J de Pablo / José R Castón /
要旨: Despite their diversity, most double-stranded-RNA (dsRNA) viruses share a specialized T=1 capsid built from dimers of a single protein that provides a platform for genome transcription and ...Despite their diversity, most double-stranded-RNA (dsRNA) viruses share a specialized T=1 capsid built from dimers of a single protein that provides a platform for genome transcription and replication. This ubiquitous capsid remains structurally undisturbed throughout the viral cycle, isolating the genome to avoid triggering host defense mechanisms. Human picobirnavirus (hPBV) is a dsRNA virus frequently associated with gastroenteritis, although its pathogenicity is yet undefined. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of hPBV at 2.6-Å resolution. The capsid protein (CP) is arranged in a single-shelled, ∼380-Å-diameter T=1 capsid with a rough outer surface similar to that of dsRNA mycoviruses. The hPBV capsid is built of 60 quasisymmetric CP dimers (A and B) stabilized by domain swapping, and only the CP-A N-terminal basic region interacts with the packaged nucleic acids. hPBV CP has an α-helical domain with a fold similar to that of fungal partitivirus CP, with many domain insertions in its C-terminal half. In contrast to dsRNA mycoviruses, hPBV has an extracellular life cycle phase like complex reoviruses, which indicates that its own CP probably participates in cell entry. Using an reversible assembly/disassembly system of hPBV, we isolated tetramers as possible assembly intermediates. We used atomic force microscopy to characterize the biophysical properties of hPBV capsids with different cargos (host nucleic acids or proteins) and found that the CP N-terminal segment not only is involved in nucleic acid interaction/packaging but also modulates the mechanical behavior of the capsid in conjunction with the cargo. Despite intensive study, human virus sampling is still sparse, especially for viruses that cause mild or asymptomatic disease. Human picobirnavirus (hPBV) is a double-stranded-RNA virus, broadly dispersed in the human population, but its pathogenicity is uncertain. Here, we report the hPBV structure derived from cryo-electron microscopy (cryo-EM) and reconstruction methods using three capsid protein variants (of different lengths and N-terminal amino acid compositions) that assemble as virus-like particles with distinct properties. The hPBV near-atomic structure reveals a quasisymmetric dimer as the structural subunit and tetramers as possible assembly intermediates that coassemble with nucleic acids. Our structural studies and atomic force microscopy analyses indicate that hPBV capsids are potentially excellent nanocages for gene therapy and targeted drug delivery in humans.
履歴
登録2020年6月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.11
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  • 原子モデル: PDB-6z8e
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6z8e
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11116.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11116.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HPBV HtCP VLP
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.11 / ムービー #1: 0.11
最小 - 最大-0.2766266 - 0.5237844
平均 (標準偏差)0.0018516082 (±0.041539915)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-200
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 426.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0651.0651.065
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z426.000426.000426.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ138139230
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-200-200-200
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.2770.5240.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human picobirnavirus

全体名称: Human picobirnavirus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human picobirnavirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein precursorカプシド

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超分子 #1: Human picobirnavirus

超分子名称: Human picobirnavirus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 145856 / 生物種: Human picobirnavirus / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid Protein / 直径: 380.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: Capsid protein precursor

分子名称: Capsid protein precursor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human picobirnavirus (ウイルス)
分子量理論値: 66.223703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH GMASMTGGQQ MGRDLYDDDD KDRWGSMKQN DTKKTTQRRN SKKYSSKTNR GTKRAPRDQE VGTGAQESTR NDVAWYARY PHILEEATRL PFAYPIGQYY DTGYSVASAT EWSKYVDTSL TIPGVMCVNF TPTPGESYNK NSPINIAAQN V YTYVRHMN ...文字列:
MRGSHHHHHH GMASMTGGQQ MGRDLYDDDD KDRWGSMKQN DTKKTTQRRN SKKYSSKTNR GTKRAPRDQE VGTGAQESTR NDVAWYARY PHILEEATRL PFAYPIGQYY DTGYSVASAT EWSKYVDTSL TIPGVMCVNF TPTPGESYNK NSPINIAAQN V YTYVRHMN SGHANYEQAD LMMYLLAMDS LYIFHSYVRK ILAISKLYTP VNKYFPRALL VALGVDPEDV FANQAQWEYF VN MVAYRAG AFAAPASMTY YERHAWMSNG LYVDQDVTRA QIYMFKPTML WKYENLGTTG TKLVPLMMPK AGDNRKLVDF QVL FNNLVS TMLGDEDFGI MSGDVFKAFG ADGLVKLLAV DSTTMTLPTY DPLILAQIHS ARAVGAPILE TSTLTGFPGR QWQI TQNPD VNNGAIIFHP SFGYDGQDHE ELSFRAMCSN MILNLPGEAH SAEMIIEATR LATMFQVKAV PAGDTSKPVL YLPNG FGTE VVNDYTMISV DKATPHDLTI HTFFNNILVP NAKENYVANL ELLNNIIQFD WAPQLYLTYG IAQESFGPFA QLNDWT ILT GETLARMHEV CVTSMFDVPQ MGFNK

UniProtKB: Capsid protein precursor

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式
50.0 mMNaCl塩化ナトリウム
25.0 mMTrisHCl
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4.04 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.306 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 実像数: 2811 / 平均電子線量: 1.56 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: HPBV CP model
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 30342

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6z8e:
Human Picobirnavirus Ht-CP VLP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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