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万見
- EMDB-10590: Structure of PfMyoA decorated Plasmodium Act1 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10590
タイトルStructure of PfMyoA decorated Plasmodium Act1 filament
マップデータGlobal B-factor sharpening
試料
  • 複合体: PfMyoA decorated PfAct1 filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-1アクチン
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: Jasplakinolide
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid inheritance / 分裂 (生物学) / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / Platelet degranulation / symbiont-medited actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole ...plastid inheritance / 分裂 (生物学) / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / Platelet degranulation / symbiont-medited actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / cytoskeleton organization / マイクロフィラメント / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / マイクロフィラメント / actin binding / vesicle / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site ...Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-1 / Myosin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Vahokoski J / Calder LJ / Lopez AJ / Rosenthal PB / Kursula I
資金援助 ノルウェー, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Norwegian Research Council ノルウェー
The Francis Crick Institute 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2022
タイトル: High-resolution structures of malaria parasite actomyosin and actin filaments.
著者: Juha Vahokoski / Lesley J Calder / Andrea J Lopez / Justin E Molloy / Inari Kursula / Peter B Rosenthal /
要旨: Malaria is responsible for half a million deaths annually and poses a huge economic burden on the developing world. The mosquito-borne parasites (Plasmodium spp.) that cause the disease depend upon ...Malaria is responsible for half a million deaths annually and poses a huge economic burden on the developing world. The mosquito-borne parasites (Plasmodium spp.) that cause the disease depend upon an unconventional actomyosin motor for both gliding motility and host cell invasion. The motor system, often referred to as the glideosome complex, remains to be understood in molecular terms and is an attractive target for new drugs that might block the infection pathway. Here, we present the high-resolution structure of the actomyosin motor complex from Plasmodium falciparum. The complex includes the malaria parasite actin filament (PfAct1) complexed with the class XIV myosin motor (PfMyoA) and its two associated light-chains. The high-resolution core structure reveals the PfAct1:PfMyoA interface in atomic detail, while at lower-resolution, we visualize the PfMyoA light-chain binding region, including the essential light chain (PfELC) and the myosin tail interacting protein (PfMTIP). Finally, we report a bare PfAct1 filament structure at improved resolution.
履歴
登録2020年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月13日-
マップ公開2021年1月13日-
更新2022年8月17日-
現状2022年8月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tu7
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6tu7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10590.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10590.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Global B-factor sharpening
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.028 / ムービー #1: 0.028
最小 - 最大-0.11581818 - 0.2643423
平均 (標準偏差)0.00047903805 (±0.00556916)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 558.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z558.080558.080558.080
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.1160.2640.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10590_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_10590_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_10590_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_10590_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PfMyoA decorated PfAct1 filament

全体名称: PfMyoA decorated PfAct1 filament
要素
  • 複合体: PfMyoA decorated PfAct1 filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-1アクチン
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: Jasplakinolide

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超分子 #1: PfMyoA decorated PfAct1 filament

超分子名称: PfMyoA decorated PfAct1 filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf21

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分子 #1: Myosin-A

分子名称: Myosin-A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 92.675477 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GQFAVTNEEI KTASKIVRRV (SEP)NVEAFDKSG SVFKGYQIWT DISPTIENDP NIMFVKCVVQ QGSKKEKLTV VQIDPP GTG TPYDIDPTHA WNCNSQVDPM SFGDIGLLNH TNIPCVLDFL KHRYLKNQIY TTAVPLIVAI NPYKDLGNTT NEWIRRY RD ...文字列:
GQFAVTNEEI KTASKIVRRV (SEP)NVEAFDKSG SVFKGYQIWT DISPTIENDP NIMFVKCVVQ QGSKKEKLTV VQIDPP GTG TPYDIDPTHA WNCNSQVDPM SFGDIGLLNH TNIPCVLDFL KHRYLKNQIY TTAVPLIVAI NPYKDLGNTT NEWIRRY RD TADHTKLPPH VFTCAREALS NLHGVNKSQT IIVSGESGAG KTEATKQIMR YFASSKSGNM DLRIQTAIMA ANPVLEAF G NAKTIRNNNS SRFGRFMQLV ISHEGGIRYG SVVAFLLEKS RIITQDDNER SYHIFYQFLK GANSTMKSKF GLKGVTEYK LLNPNSTEVS GVDDVKDFEE VIESLKNMEL SESDIEVIFS IVAGILTLGN VRLIEKQEAG LSDAAAIMDE DMGVFNKACE LMYLDPELI KREILIKVTV AGGTKIEGRW NKNDAEVLKS SLCKAMYEKL FLWIIRHLNS RIEPEGGFKT FMGMLDIFGF E VFKNNSLE QLFINITNEM LQKNFVDIVF ERESKLYKDE GISTAELKYT SNKEVINVLC EKGKSVLSYL EDQCLAPGGT DE KFVSSCA TNLKENNKFT PAKVASNKNF IIQHTIGPIQ YCAESFLLKN KDVLRGDLVE VIKDSPNPIV QQLFEGQVIE KGK IAKGSL IGSQFLNQLT SLMNLINSTE PHFIRCIKPN ENKKPLEWCE PKILIQLHAL SILEALVLRQ LGYSYRRTFE EFLY QYKFV DIAAAEDSSV ENQNKCVNIL KLSGLSESMY KIGKSMVFLK QEGAKILTKI QREKLVEWEN CVSVIEAAIL KHKYK QKVN KNIPSLLRVQ AHIRKKMVAQ

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分子 #2: Actin-1

分子名称: Actin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 42.047676 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMGEEDVQA LVVDNGSGNV KAGVAGDDAP RSVFPSIVGR PKNPGIMVGM EEKDAFVGDE AQTKRGILTL KYPIEHGIVT NWDDMEKIW HHTFYNELRA APEEHPVLLT EAPLNPKGNR ERMTQIMFES FNVPAMYVAI QAVLSLYSSG RTTGIVLDSG D GVSHTVPI ...文字列:
GAMGEEDVQA LVVDNGSGNV KAGVAGDDAP RSVFPSIVGR PKNPGIMVGM EEKDAFVGDE AQTKRGILTL KYPIEHGIVT NWDDMEKIW HHTFYNELRA APEEHPVLLT EAPLNPKGNR ERMTQIMFES FNVPAMYVAI QAVLSLYSSG RTTGIVLDSG D GVSHTVPI YEGYALPHAI MRLDLAGRDL TEYLMKILHE RGYGFSTSAE KEIVRDIKEK LCYIALNFDE EMKTSEQSSD IE KSYELPD GNIITVGNER FRCPEALFQP SFLGKEAAGI HTTTFNSIKK CDVDIRKDLY GNIVLSGGTT MYEGIGERLT RDI TTLAPS TMKIKVVAPP ERKYSVWIGG SILSSLSTFQ QMWITKEEYD ESGPSIVHRK CF

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: Jasplakinolide

分子名称: Jasplakinolide / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: 9UE
分子量理論値: 709.67 Da
Chemical component information

ChemComp-9UE:
Jasplakinolide

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 49.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: a cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.3417 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.498 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta) / 使用した粒子像数: 239021

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5ogw

chain_id: A

6i7d

chain_id: D
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6tu7:
Structure of PfMyoA decorated Plasmodium Act1 filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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