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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10355 | |||||||||
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タイトル | Bat Influenza A polymerase elongation complex with incoming UTP analogue (core + endonuclease only) | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wandzik JM / Kouba T | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A Structure-Based Model for the Complete Transcription Cycle of Influenza Polymerase. 著者: Joanna M Wandzik / Tomas Kouba / Manikandan Karuppasamy / Alexander Pflug / Petra Drncova / Jan Provaznik / Nayara Azevedo / Stephen Cusack / ![]() ![]() 要旨: Influenza polymerase uses unique mechanisms to synthesize capped and polyadenylated mRNAs from the genomic viral RNA (vRNA) template, which is packaged inside ribonucleoprotein particles (vRNPs). ...Influenza polymerase uses unique mechanisms to synthesize capped and polyadenylated mRNAs from the genomic viral RNA (vRNA) template, which is packaged inside ribonucleoprotein particles (vRNPs). Here, we visualize by cryoelectron microscopy the conformational dynamics of the polymerase during the complete transcription cycle from pre-initiation to termination, focusing on the template trajectory. After exiting the active site cavity, the template 3' extremity rebinds into a specific site on the polymerase surface. Here, it remains sequestered during all subsequent transcription steps, forcing the template to loop out as it further translocates. At termination, the strained connection between the bound template 5' end and the active site results in polyadenylation by stuttering at uridine 17. Upon product dissociation, further conformational changes release the trapped template, allowing recycling back into the pre-initiation state. Influenza polymerase thus performs transcription while tightly binding to and protecting both template ends, allowing efficient production of multiple mRNAs from a single vRNP. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 117 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 24.4 KB 24.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 135.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 60.2 MB 98.8 MB 98.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6szvMC ![]() 6szuC ![]() 6t0nC ![]() 6t0rC ![]() 6t0sC ![]() 6t0uC ![]() 6t0vC ![]() 6t0wC ![]() 6t2cC ![]() 6tu5C ![]() 6tw1C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8127 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: LocScale map
ファイル | emd_10355_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | LocScale map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_10355_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_10355_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Bat Influenza A polymerase elongation complex with incoming UTP a...
+超分子 #1: Bat Influenza A polymerase elongation complex with incoming UTP a...
+超分子 #2: Polymerase
+超分子 #3: Nucleic acids
+分子 #1: Polymerase acidic protein
+分子 #2: RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
+分子 #3: Polymerase basic protein 2
+分子 #4: 5' vRNA
+分子 #5: 3' vRNA
+分子 #6: Capped mRNA
+分子 #7: 5-oxidanyl-4-oxidanylidene-1-[(1-pyrrolo[2,3-b]pyridin-1-ylcyclop...
+分子 #8: MAGNESIUM ION
+分子 #9: 5'-O-[(S)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phos...
+分子 #10: water
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 35.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |