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- EMDB-0728: Structure of human cardiac thin filament in the calcium free state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0728
タイトルStructure of human cardiac thin filament in the calcium free state
マップデータ
試料
  • 複合体: Cardiac muscle thin filament in the calcium free state
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Tropomyosin, Troponinトロポミオシン
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Troponin T, cardiac muscle
      • タンパク質・ペプチド: Troponin I, cardiac muscleトロポニン
      • タンパク質・ペプチド: Troponin C, slow skeletal and cardiac musclesトロポニンC
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードTroponin (トロポニン) / Tropomyosin (トロポミオシン) / Actin (アクチン) / Thin filement / Muscle (骨格筋) / CONTRACTILE PROTEIN-ACTIN BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / regulation of smooth muscle contraction / トロポニン / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / negative regulation of ATP-dependent activity / ruffle organization / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / response to metal ion / regulation of heart contraction / sarcomere organization / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / positive regulation of cell adhesion / Smooth Muscle Contraction / calcium channel inhibitor activity / 脈管形成 / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / Ion homeostasis / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / actin filament polymerization / cytoskeletal protein binding / sarcomere / negative regulation of cell migration / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / intracellular calcium ion homeostasis / ruffle membrane / cellular response to reactive oxygen species / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / heart development / regulation of cell shape / 細胞骨格 / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポニン / Troponin domain superfamily / トロポミオシン / トロポニン / EF-hand domain pair ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポニン / Troponin domain superfamily / トロポミオシン / トロポニン / EF-hand domain pair / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Fujii T / Yamada Y
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cardiac muscle thin filament structures reveal calcium regulatory mechanism.
著者: Yurika Yamada / Keiichi Namba / Takashi Fujii /
要旨: Contraction of striated muscles is driven by cyclic interactions of myosin head projecting from the thick filament with actin filament and is regulated by Ca released from sarcoplasmic reticulum. ...Contraction of striated muscles is driven by cyclic interactions of myosin head projecting from the thick filament with actin filament and is regulated by Ca released from sarcoplasmic reticulum. Muscle thin filament consists of actin, tropomyosin and troponin, and Ca binding to troponin triggers conformational changes of troponin and tropomyosin to allow actin-myosin interactions. However, the structural changes involved in this regulatory mechanism remain unknown. Here we report the structures of human cardiac muscle thin filament in the absence and presence of Ca by electron cryomicroscopy. Molecular models in the two states built based on available crystal structures reveal the structures of a C-terminal region of troponin I and an N-terminal region of troponin T in complex with the head-to-tail junction of tropomyosin together with the troponin core on actin filament. Structural changes of the thin filament upon Ca binding now reveal the mechanism of Ca regulation of muscle contraction.
履歴
登録2019年8月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年1月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0476
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0476
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6kn7
  • 表面レベル: 0.0476
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0728.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0728.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.22 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0376 / ムービー #1: 0.0476
最小 - 最大-0.071018465 - 0.22550805
平均 (標準偏差)-0.000039149214 (±0.011095973)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 444.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.222.222.22
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z444.000444.000444.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0710.226-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cardiac muscle thin filament in the calcium free state

全体名称: Cardiac muscle thin filament in the calcium free state
要素
  • 複合体: Cardiac muscle thin filament in the calcium free state
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Tropomyosin, Troponinトロポミオシン
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Troponin T, cardiac muscle
      • タンパク質・ペプチド: Troponin I, cardiac muscleトロポニン
      • タンパク質・ペプチド: Troponin C, slow skeletal and cardiac musclesトロポニンC
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Cardiac muscle thin filament in the calcium free state

超分子名称: Cardiac muscle thin filament in the calcium free state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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超分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

超分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1

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超分子 #3: Tropomyosin, Troponin

超分子名称: Tropomyosin, Troponin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#6

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.862613 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.555053 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLNR RIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD RKYEEVARKL V IIESDLER ...文字列:
LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLNR RIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD RKYEEVARKL V IIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DRYEEEIKVL SDKLKEAETR AEFAERSVTK LE KSIDDLE DELYAQKLKY KAISEELDHA LNDMTSI

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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分子 #3: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.528104 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ASMDAIKKKM QMLKLDKENA LDRAEQAEAD K

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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分子 #4: Troponin T, cardiac muscle

分子名称: Troponin T, cardiac muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.023039 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
FDDIHRKRME KDLNELQALI EAHFENRKKE EEELVSLKDR IERRRAERAE QQRIRNEREK ERQNRLAEER ARREEEENRR KAEDEARKK KALSNMMHFG GYIQKQAQTE RKSGKRQTER EKKKKILAER RKVLAIDHLN EDQLREKAKE LWQSIYNLEA E KFDLQEKF KQQKYEINVL RNRINDNQ

UniProtKB: Troponin T, cardiac muscle

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分子 #5: Troponin I, cardiac muscle

分子名称: Troponin I, cardiac muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.639691 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ISASRKLQLK TLLLQIAKQE LEREAEERRG EKGRALSTRC QPLELAGLGF AELQDLCRQL HARVDKVDEE RYDIEAKVTK NITEIADLT QKIFDLRGKF KRPTLRRVRI SADAMMQALL GARAKESLDL RAHLKQVKKE DTEKENREVG DWRKNIDALS G MEGRKKKF ES

UniProtKB: Troponin I, cardiac muscle

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分子 #6: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles

分子名称: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.288287 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
DDIYKAAVEQ LTEEQKNEFK AAFDIFVLGA EDGCISTKEL GKVMRMLGQN PTPEELQEMI DEVDEDGSGT VDFDEFLVMM VRCMKDDSK GKSEEELSDL FRMFDKNADG YIDLDELKIM LQATGETITE DDIEELMKDG DKNNDGRIDY DEFLEFMKGV E

UniProtKB: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles

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分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 15 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 65.0 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: EM map of actin filament
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 21588
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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