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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0128 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Human nuclear RNA exosome EXO-10-MPP6 complex | ||||||||||||||||||
マップデータ | Cryo-EM reconstruction of the human nuclear RNA exosome EXO-10-MPP6 complex | ||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | nuclear exosome / RNA decay / cryoEM (低温電子顕微鏡法) / hEXO-10 / hDIS3 / hMPP6 / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 DNA deamination / nucleolar exosome (RNase complex) / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / cytoplasmic exosome (RNase complex) / U1 snRNA 3'-end processing / CUT catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process ...DNA deamination / nucleolar exosome (RNase complex) / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / cytoplasmic exosome (RNase complex) / U1 snRNA 3'-end processing / CUT catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / exosome (RNase complex) / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / : / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / : / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / rRNA catabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / positive regulation of isotype switching / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / 7S RNA binding / クラススイッチ / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / maturation of 5.8S rRNA / nuclear chromosome / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 転写後修飾 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ユークロマチン / 核小体 / rRNA processing / 染色体 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / 3'-5'-RNA exonuclease activity / positive regulation of cell growth / endonuclease activity / defense response to virus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / 免疫応答 / intracellular membrane-bounded organelle / 核小体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Gerlach P / Schuller JM / Falk S / Basquin J / Conti E | ||||||||||||||||||
資金援助 | 5件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2018 タイトル: Distinct and evolutionary conserved structural features of the human nuclear exosome complex. 著者: Piotr Gerlach / Jan M Schuller / Fabien Bonneau / Jérôme Basquin / Peter Reichelt / Sebastian Falk / Elena Conti / 要旨: The nuclear RNA exosome complex mediates the processing of structured RNAs and the decay of aberrant non-coding RNAs, an important function particularly in human cells. Most mechanistic studies to ...The nuclear RNA exosome complex mediates the processing of structured RNAs and the decay of aberrant non-coding RNAs, an important function particularly in human cells. Most mechanistic studies to date have focused on the yeast system. Here, we reconstituted and studied the properties of a recombinant 14-subunit human nuclear exosome complex. In biochemical assays, the human exosome embeds a longer RNA channel than its yeast counterpart. The 3.8 Å resolution cryo-EM structure of the core complex bound to a single-stranded RNA reveals that the RNA channel path is formed by two distinct features of the hDIS3 exoribonuclease: an open conformation and a domain organization more similar to bacterial RNase II than to yeast Rrp44. The cryo-EM structure of the holo-complex shows how obligate nuclear cofactors position the hMTR4 helicase at the entrance of the core complex, suggesting a striking structural conservation from lower to higher eukaryotes. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0128.map.gz | 4.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0128-v30.xml emd-0128.xml | 28.1 KB 28.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0128.png | 78.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-0128.cif.gz | 8.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0128 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0128 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0128.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM reconstruction of the human nuclear RNA exosome EXO-10-MPP6 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.35 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Human nuclear RNA exosome EXO-14 complex
+超分子 #1: Human nuclear RNA exosome EXO-14 complex
+超分子 #2: exosome complex
+超分子 #3: U44 ssRNA
+分子 #1: Exosome complex component RRP45
+分子 #2: Exosome complex component RRP41
+分子 #3: Exosome complex component RRP43
+分子 #4: Exosome complex component RRP46
+分子 #5: Exosome complex component RRP42
+分子 #6: Exosome complex component MTR3
+分子 #7: Exosome complex component RRP40
+分子 #8: Exosome complex component RRP4
+分子 #9: Exosome complex component CSL4
+分子 #10: Exosome complex exonuclease RRP44
+分子 #11: M-phase phosphoprotein 6
+分子 #12: U44 ssRNA
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL | ||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 実像数: 8047 / 平均電子線量: 47.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 2396236 |
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初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 110958 |