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万見
- EMDB-8946: Mitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8946
タイトルMitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum in complex with unfolding client protein after heat stress
マップデータstructure of mitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum adopting chaperone function in complex with unfolding client protein
試料
  • 複合体: Chaperone complex of a 2-cys peroxiredoxin binding to unfolded client protein luciferase after heat stress
    • タンパク質・ペプチド: mitochondrial 2-cys-peroxiredoxin
キーワードheat-shock / client-binding / holdase / unfolding / CHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-dependent peroxiredoxin / peroxiredoxin activity
類似検索 - 分子機能
Peroxiredoxin, AhpC-type / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
thioredoxin-dependent peroxiredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania infantum (幼児リーシュマニア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Teixeira F / Tse E
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Chaperone activation and client binding of a 2-cysteine peroxiredoxin.
著者: Filipa Teixeira / Eric Tse / Helena Castro / Karl A T Makepeace / Ben A Meinen / Christoph H Borchers / Leslie B Poole / James C Bardwell / Ana M Tomás / Daniel R Southworth / Ursula Jakob /
要旨: Many 2-Cys-peroxiredoxins (2-Cys-Prxs) are dual-function proteins, either acting as peroxidases under non-stress conditions or as chaperones during stress. The mechanism by which 2-Cys-Prxs switch ...Many 2-Cys-peroxiredoxins (2-Cys-Prxs) are dual-function proteins, either acting as peroxidases under non-stress conditions or as chaperones during stress. The mechanism by which 2-Cys-Prxs switch functions remains to be defined. Our work focuses on Leishmania infantum mitochondrial 2-Cys-Prx, whose reduced, decameric subpopulation adopts chaperone function during heat shock, an activity that facilitates the transition from insects to warm-blooded host environments. Here, we have solved the cryo-EM structure of mTXNPx in complex with a thermally unfolded client protein, and revealed that the flexible N-termini of mTXNPx form a well-resolved central belt that contacts and encapsulates the unstructured client protein in the center of the decamer ring. In vivo and in vitro cross-linking studies provide further support for these interactions, and demonstrate that mTXNPx decamers undergo temperature-dependent structural rearrangements specifically at the dimer-dimer interfaces. These structural changes appear crucial for exposing chaperone-client binding sites that are buried in the peroxidase-active protein.
履歴
登録2018年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月1日-
マップ公開2019年2月20日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6e0f
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8946.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8946.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈structure of mitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum adopting chaperone function in complex with unfolding client protein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 180 pix.
= 180. Å		1 Å/pix.
x 180 pix.
= 180. Å		1 Å/pix.
x 180 pix.
= 180. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0341 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.19447628 - 0.2933862
平均 (標準偏差)0.0015930015 (±0.013635578)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 180.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z180.000180.000180.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1940.2930.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Chaperone complex of a 2-cys peroxiredoxin binding to unfolded cl...

全体名称: Chaperone complex of a 2-cys peroxiredoxin binding to unfolded client protein luciferase after heat stress
要素
  • 複合体: Chaperone complex of a 2-cys peroxiredoxin binding to unfolded client protein luciferase after heat stress
    • タンパク質・ペプチド: mitochondrial 2-cys-peroxiredoxin

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超分子 #1: Chaperone complex of a 2-cys peroxiredoxin binding to unfolded cl...

超分子名称: Chaperone complex of a 2-cys peroxiredoxin binding to unfolded client protein luciferase after heat stress
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Leishmania infantum (幼児リーシュマニア)

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分子 #1: mitochondrial 2-cys-peroxiredoxin

分子名称: mitochondrial 2-cys-peroxiredoxin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ
由来(天然)生物種: Leishmania infantum (幼児リーシュマニア)
分子量理論値: 25.400131 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLRRLPTSCF LKRSQFRGFA ATSPLLNLDY QMYRTATVRE AAPQFSGQAV VNGAIKDINM NDYKGKYIVL FFYPMDFTFV CPTEIIAFS DRHADFEKLN TQVVAVSCDS VYSHLAWVNT PRKKGGLGEM HIPVLADKSM EIARDYGVLI EESGIALRGL F IIDKKGIL ...文字列:
MLRRLPTSCF LKRSQFRGFA ATSPLLNLDY QMYRTATVRE AAPQFSGQAV VNGAIKDINM NDYKGKYIVL FFYPMDFTFV CPTEIIAFS DRHADFEKLN TQVVAVSCDS VYSHLAWVNT PRKKGGLGEM HIPVLADKSM EIARDYGVLI EESGIALRGL F IIDKKGIL RHSTINDLPV GRNVDEALRV LEAFQYADEN GDAIPCGWKP GQPTLDTTKA GEFFEKNM

UniProtKB: thioredoxin-dependent peroxiredoxin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 実像数: 2810 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4kb3

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 213512
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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