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- PDB-7clr: CryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7clr
タイトルCryoEM structure of S.typhimurium flagellar LP ring
要素
  • Flagellar L-ring protein
  • Flagellar P-ring protein
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / FlgH / FlgI / LP ring / Bushing / Salmonella (サルモネラ) / Flagellar motor (鞭毛)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod, L ring / bacterial-type flagellum basal body, distal rod, P ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Flagellar L-ring protein / Flagellar L-ring protein / Flagellar P-ring protein / Flagellar P-ring protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar P-ring protein / Flagellar L-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Yamaguchi, T. / Makino, F. / Miyata, T. / Minamino, T. / Kato, T. / Namba, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25000013,JP18K06155,JP26293097,JP19H03182,JP15H01640 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101117,JP17pc0101020 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of the molecular bushing of the bacterial flagellar motor.
著者: Tomoko Yamaguchi / Fumiaki Makino / Tomoko Miyata / Tohru Minamino / Takayuki Kato / Keiichi Namba /
要旨: The basal body of the bacterial flagellum is a rotary motor that consists of several rings (C, MS and LP) and a rod. The LP ring acts as a bushing supporting the distal rod for its rapid and stable ...The basal body of the bacterial flagellum is a rotary motor that consists of several rings (C, MS and LP) and a rod. The LP ring acts as a bushing supporting the distal rod for its rapid and stable rotation without much friction. Here, we use electron cryomicroscopy to describe the LP ring structure around the rod, at 3.5 Å resolution, from Salmonella Typhimurium. The structure shows 26-fold rotational symmetry and intricate intersubunit interactions of each subunit with up to six partners, which explains the structural stability. The inner surface is charged both positively and negatively. Positive charges on the P ring (the part of the LP ring that is embedded within the peptidoglycan layer) presumably play important roles in its initial assembly around the rod with a negatively charged surface.
履歴
登録2020年7月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.22021年12月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30398
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30398
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar P-ring protein
B: Flagellar P-ring protein
C: Flagellar P-ring protein
D: Flagellar P-ring protein
E: Flagellar P-ring protein
F: Flagellar P-ring protein
G: Flagellar P-ring protein
H: Flagellar P-ring protein
I: Flagellar P-ring protein
J: Flagellar P-ring protein
K: Flagellar P-ring protein
L: Flagellar P-ring protein
M: Flagellar P-ring protein
N: Flagellar P-ring protein
O: Flagellar P-ring protein
P: Flagellar P-ring protein
Q: Flagellar P-ring protein
R: Flagellar P-ring protein
S: Flagellar P-ring protein
T: Flagellar P-ring protein
U: Flagellar P-ring protein
V: Flagellar P-ring protein
W: Flagellar P-ring protein
X: Flagellar P-ring protein
Y: Flagellar P-ring protein
Z: Flagellar P-ring protein
a: Flagellar L-ring protein
b: Flagellar L-ring protein
c: Flagellar L-ring protein
d: Flagellar L-ring protein
e: Flagellar L-ring protein
f: Flagellar L-ring protein
g: Flagellar L-ring protein
h: Flagellar L-ring protein
i: Flagellar L-ring protein
j: Flagellar L-ring protein
k: Flagellar L-ring protein
l: Flagellar L-ring protein
m: Flagellar L-ring protein
n: Flagellar L-ring protein
o: Flagellar L-ring protein
p: Flagellar L-ring protein
q: Flagellar L-ring protein
r: Flagellar L-ring protein
s: Flagellar L-ring protein
t: Flagellar L-ring protein
u: Flagellar L-ring protein
v: Flagellar L-ring protein
w: Flagellar L-ring protein
x: Flagellar L-ring protein
y: Flagellar L-ring protein
z: Flagellar L-ring protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,635,94252
ポリマ－1,635,94252
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellar P-ring protein / Basal body P-ring protein


分子量: 38194.176 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SJW2177
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A0F7J5J5
#2: タンパク質 ...
Flagellar L-ring protein / Basal body L-ring protein


分子量: 24726.666 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SJW2177
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A0J5DWE9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LP ring / タイプ: COMPLEX / 詳細: Bushing of flagellar motor / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: HK1002
由来(組換発現)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンC4H11NO31
250 mMSodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
325 mMImidazoleイミダゾールC3H4N21
40.05 % (w/v)Lauryl Maltose Neopentyl Glycol(LMNG)C47H88O221
50.05 % (w/v)Triton X-100トリトンX-1001
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
EM embeddingMaterial: buffer
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 200
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 40000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Calibrated defocus min: 275 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 8230 nm / Cs: 1.4 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 12759
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2RELION3画像取得beta-2
4Gctf1.06CTF補正
7PHENIX1.13モデルフィッティング
8Coot0.8.9.1モデルフィッティング
9UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング
11PHENIX1.13モデル精密化
12Coot0.8.9.1モデル精密化
13RELION3.0 beta-2初期オイラー角割当
14RELION3.0 beta-2最終オイラー角割当
15RELION3.0 beta-2分類
16RELION3.0 beta-2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 64418
詳細: particles were picked up by YOLOPick.py (in-house python program)
対称性点対称性: C26 (26回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10802 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 38 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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