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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7cg4 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the flagellar export apparatus with FliE from Salmonella | |||||||||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() bacterial-type flagellum organization / bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
![]() | Tan, J.X. / Chang, S.H. / Wang, X.F. / Xu, C.H. / Zhou, Y. / Zhang, X. / Zhu, Y.Q. | |||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of assembly and torque transmission of the bacterial flagellar motor. 著者: Jiaxing Tan / Xing Zhang / Xiaofei Wang / Caihuang Xu / Shenghai Chang / Hangjun Wu / Ting Wang / Huihui Liang / Haichun Gao / Yan Zhou / Yongqun Zhu / ![]() 要旨: The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key ...The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key determinant of pathogenicity. The detailed structure of the flagellar motor remains unknown. Here we present an atomic-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the bacterial flagellar motor complexed with the hook, consisting of 175 subunits with a molecular mass of approximately 6.3 MDa. The structure reveals that 10 peptides protruding from the MS ring with the FlgB and FliE subunits mediate torque transmission from the MS ring to the rod and overcome the symmetry mismatch between the rotational and helical structures in the motor. The LP ring contacts the distal rod and applies electrostatic forces to support its rotation and torque transmission to the hook. This work provides detailed molecular insights into the structure, assembly, and torque transmission mechanisms of the flagellar motor. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 244.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 200.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 30350MC ![]() 7cblC ![]() 7cbmC ![]() 7cg0C ![]() 7cg7C ![]() 7cgbC ![]() 7cgoC ![]() 7e80C ![]() 7e81C ![]() 7e82C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11087.662 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P26462 #2: タンパク質 | 分子量: 26801.086 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P54700 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Flagellar motor-hook complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: blot for 6 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 47 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成![]() | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 148517 / 対称性のタイプ: POINT |