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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6v38 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Ca2+-bound hsSlo1 channel | ||||||
![]() | Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1![]() | ||||||
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機能・相同性 | ![]() Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tao, X. / MacKinnon, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular structures of the human Slo1 K channel in complex with β4. 著者: Xiao Tao / Roderick MacKinnon / ![]() 要旨: Slo1 is a Ca- and voltage-activated K channel that underlies skeletal and smooth muscle contraction, audition, hormone secretion and neurotransmitter release. In mammals, Slo1 is regulated by ...Slo1 is a Ca- and voltage-activated K channel that underlies skeletal and smooth muscle contraction, audition, hormone secretion and neurotransmitter release. In mammals, Slo1 is regulated by auxiliary proteins that confer tissue-specific gating and pharmacological properties. This study presents cryo-EM structures of Slo1 in complex with the auxiliary protein, β4. Four β4, each containing two transmembrane helices, encircle Slo1, contacting it through helical interactions inside the membrane. On the extracellular side, β4 forms a tetrameric crown over the pore. Structures with high and low Ca concentrations show that identical gating conformations occur in the absence and presence of β4, implying that β4 serves to modulate the relative stabilities of 'pre-existing' conformations rather than creating new ones. The effects of β4 on scorpion toxin inhibition kinetics are explained by the crown, which constrains access but does not prevent binding. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 655.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 531.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 119988.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 化合物 | ChemComp-POV / ( ![]() #5: 化合物 | ChemComp-CLR / ![]() 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Ca2+-bound hsSlo1 channel / タイプ: COMPLEX 詳細: human high conductance Ca2+-activated K+ channel Slo1 (BK) in the presence of Calcium Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 8.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: Blot for 4 seconds before plunging. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 89 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1215 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: NONE | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28073 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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原子モデル構築 |
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