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- EMDB-4552: Truncated human R2TP complex, structure 3 (ADP-filled) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4552
タイトルTruncated human R2TP complex, structure 3 (ADP-filled)
マップデータ
試料
  • 複合体: RUVBL1-RUVBL2 in a closed conformation (ADP-filled)
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードR2TP / HSP90 co-chaperone / PIH1D1 / RPAP3 / RUVBL1 / RUVBL2 / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / chaperone (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / regulation of double-strand break repair / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / regulation of double-strand break repair / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Ino80 complex / protein folding chaperone complex / box C/D snoRNP assembly / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / DNA helicase activity / telomere maintenance / cellular response to estradiol stimulus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / ユークロマチン / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / chromatin DNA binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / transcription corepressor activity / UCH proteinases / cellular response to UV / ヌクレオソーム / unfolded protein binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / フォールディング / HATs acetylate histones / ATPase binding / 精子形成 / regulation of apoptotic process / DNA recombination / ヘリカーゼ / transcription coactivator activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / クロマチンリモデリング / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / 細胞周期 / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / 細胞分裂 / DNA修復 / 中心体 / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Munoz-Hernandez H / Rodriguez CF
資金援助 スペイン, 3件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSAF2014-52301-R スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSAF2017-82632-P スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBES-2015-071348 スペイン
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism for regulation of the AAA-ATPases RUVBL1-RUVBL2 in the R2TP co-chaperone revealed by cryo-EM.
著者: Hugo Muñoz-Hernández / Mohinder Pal / Carlos F Rodríguez / Rafael Fernandez-Leiro / Chrisostomos Prodromou / Laurence H Pearl / Oscar Llorca /
要旨: The human R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) is an HSP90 co-chaperone required for the maturation of several essential multiprotein complexes, including RNA polymerase II, small nucleolar ...The human R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) is an HSP90 co-chaperone required for the maturation of several essential multiprotein complexes, including RNA polymerase II, small nucleolar ribonucleoproteins, and PIKK complexes such as mTORC1 and ATR-ATRIP. RUVBL1-RUVBL2 AAA-ATPases are also primary components of other essential complexes such as INO80 and Tip60 remodelers. Despite recent efforts, the molecular mechanisms regulating RUVBL1-RUVBL2 in these complexes remain elusive. Here, we report cryo-EM structures of R2TP and show how access to the nucleotide-binding site of RUVBL2 is coupled to binding of the client recruitment component of R2TP (PIH1D1) to its DII domain. This interaction induces conformational rearrangements that lead to the destabilization of an N-terminal segment of RUVBL2 that acts as a gatekeeper to nucleotide exchange. This mechanism couples protein-induced motions of the DII domains with accessibility of the nucleotide-binding site in RUVBL1-RUVBL2, and it is likely a general mechanism shared with other RUVBL1-RUVBL2-containing complexes.
履歴
登録2019年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年2月13日-
マップ公開2019年4月10日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6qi8
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4552.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4552.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.10276366 - 0.14323157
平均 (標準偏差)0.00016534224 (±0.0032762594)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 283.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z260260260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z283.400283.400283.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS260260260
D min/max/mean-0.1030.1430.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RUVBL1-RUVBL2 in a closed conformation (ADP-filled)

全体名称: RUVBL1-RUVBL2 in a closed conformation (ADP-filled)
要素
  • 複合体: RUVBL1-RUVBL2 in a closed conformation (ADP-filled)
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: RUVBL1-RUVBL2 in a closed conformation (ADP-filled)

超分子名称: RUVBL1-RUVBL2 in a closed conformation (ADP-filled) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.296914 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK QLKLDPSIFE SLQKERVEAG DVIYIEANSG AVKRQGRCDT YATEFDLEAE EYVPLPKGDV HKKKEIIQDV TL HDLDVAN ARPQGGQDIL SMMGQLMKPK KTEITDKLRG EINKVVNKYI DQGIAELVPG VLFVDEVHML DIECFTYLHR ALE SSIAPI VIFASNRGNC VIRGTEDITS PHGIPLDLLD RVMIIRTMLY TPQEMKQIIK IRAQTEGINI SEEALNHLGE IGTK TTLRY SVQLLTPANL LAKINGKDSI EKEHVEEISE LFYDAKSSAK ILADQQDKYM K

UniProtKB: RuvB-like 1

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分子 #2: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.222465 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ...文字列:
MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ETIYDLGTKM IESLTKDKVQ AGDVITIDKA TGKISKLGRS FTRARDYDAM GSQTKFVQCP DGELQKRKEV VH TVSLHEI DVINSRTQGF LALFSGDTGE IKSEVREQIN AKVAEWREEG KAEIIPGVLF IDEVHMLDIE SFSFLNRALE SDM APVLIM ATNRGITRIR GTSYQSPHGI PIDLLDRLLI VSTTPYSEKD TKQILRIRCE EEDVEMSEDA YTVLTRIGLE TSLR YAIQL ITAASLVCRK RKGTEVQVDD IKRVYSLFLD ESRSTQYMKE YQDAFLFNEL KGETMDTS

UniProtKB: RuvB-like 2

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 1.18 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 408781
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 102100

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6fo1


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6qi8:
Truncated human R2TP complex, structure 3 (ADP-filled)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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