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- EMDB-40049: empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40049
タイトルempty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2fold location
マップデータempty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2fold location
試料
  • 複合体: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
キーワードHBV / Cp183 / Importin-beta / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Kim C / Schlicksup CJ / Hadden-Perilla JA / Wang JC-Y / Zlotnick A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI144022 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: Structure of the Hepatitis B virus capsid quasi-6-fold with a trapped C-terminal domain reveals capsid movements associated with domain exit.
著者: Christine Kim / Christopher J Schlicksup / Carolina Pérez-Segura / Jodi A Hadden-Perilla / Joseph Che-Yen Wang / Adam Zlotnick /
要旨: Many viruses undergo transient conformational change to surveil their environments for receptors and host factors. In Hepatitis B virus (HBV) infection, after the virus enters the cell, it is ...Many viruses undergo transient conformational change to surveil their environments for receptors and host factors. In Hepatitis B virus (HBV) infection, after the virus enters the cell, it is transported to the nucleus by interaction of the HBV capsid with an importin α/β complex. The interaction between virus and importins is mediated by nuclear localization signals on the capsid protein's C-terminal domain (CTD). However, CTDs are located inside the capsid. In this study, we asked where does a CTD exit the capsid, are all quasi-equivalent CTDs created equal, and does the capsid structure deform to facilitate CTD egress from the capsid? Here, we used Impβ as a tool to trap transiently exposed CTDs and examined this complex by cryo-electron microscopy. We examined an asymmetric reconstruction of a T = 4 icosahedral capsid and a focused reconstruction of a quasi-6-fold vertex (3.8 and 4.0 Å resolution, respectively). Both approaches showed that a subset of CTDs extended through a pore in the center of the quasi-6-fold complex. CTD egress was accompanied by enlargement of the pore and subtle changes in quaternary and tertiary structure of the quasi-6-fold. When compared to molecular dynamics simulations, structural changes were within the normal range of capsid flexibility. Although pore diameter was enlarged in the Impβ-bound reconstruction, simulations indicate that CTD egress does not exclusively depend on enlarged pores. In summary, we find that HBV surveillance of its environment by transient exposure of its CTD requires only modest conformational change of the capsid.
履歴
登録2023年3月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月9日-
マップ公開2023年8月9日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40049.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40049.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2fold location
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.94 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.21108797 - 0.3168207
平均 (標準偏差)0.0030636673 (±0.020144612)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 232.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_40049_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_40049_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta

全体名称: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
要素
  • 複合体: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド

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超分子 #1: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta

超分子名称: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Core protein Cp183 expressed in E coli
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
分子量理論値: 16.840186 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDIDPYKEFG ATVELLSFLP SDFFPSVRDL LDTAAALYRD ALESPEHCSP HHTALRQAIL CWGDLMTLAT WVGTNLEDPA SRDLVVSYV NTNVGLKFRQ LLWFHISCLT FGRETVLEYL VSFGVWIRTP PAYRPPNAPI LSTLPETAAA AA

UniProtKB: カプシド

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 0.15 M NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 7.5, and 10 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Empty HBV capsid : Importin-beta sample at 1:205

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 31166
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: An initial de novo model with C1 symmetry was generated using Relion.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: Symmetry expansion and alignment was applied to the refined I2 map for focused reconstruction. 1,730,160 quasi-6-fold vertices (referred as hexamers) were extracted. The particles were used ...詳細: Symmetry expansion and alignment was applied to the refined I2 map for focused reconstruction. 1,730,160 quasi-6-fold vertices (referred as hexamers) were extracted. The particles were used to generate a new initial hexamer model de novo with C1 symmetry, which was used as a reference map for subsequent 3D classification.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 1154892
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細A hexamer model was flexibly fitted into the hexamer maps using Alphafold, ISOLDE, PHENIX, and Coot.
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8ghs:
Empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2-fold location

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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