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- PDB-3lue: F-アクチンと結合したαアクチニンCH1 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 3lue
タイトルModel of alpha-actinin CH1 bound to F-actin
記述子Actin, cytoplasmic 1, Alpha-actinin-3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / calponin homology domains / ATP-binding / Cytoskeleton / Methylation / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Actin-binding / Deafness / Disease mutation / Dystonia
試料の由来Homo sapiens / ヒト
手法電子顕微鏡 (15 A 分解能 / らせん対称 / ガラス状氷包埋・低温電子顕微鏡法)
データ登録者Galkin, V.E. / Orlova, A. / Salmazo, A. / Djinovic-Carugo, K. / Egelman, E.H.
引用Nat. Struct. Mol. Biol., 2010, 17, 614-616

Nat. Struct. Mol. Biol., 2010, 17, 614-616 StrPapers
Opening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
Vitold E Galkin / Albina Orlova / Anita Salmazo / Kristina Djinovic-Carugo / Edward H Egelman

日付登録: 2010年2月17日 / 公開: 2010年4月28日 / 最新の修正: 2010年5月19日

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  • 登録構造単位
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方向 Rotation
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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 1
B: Actin, cytoplasmic 1
C: Actin, cytoplasmic 1
D: Actin, cytoplasmic 1
E: Actin, cytoplasmic 1
F: Actin, cytoplasmic 1
G: Actin, cytoplasmic 1
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Actin, cytoplasmic 1
J: Actin, cytoplasmic 1
K: Alpha-actinin-3
M: Alpha-actinin-3
L: Alpha-actinin-3
O: Alpha-actinin-3
N: Alpha-actinin-3
Q: Alpha-actinin-3
P: Alpha-actinin-3
S: Alpha-actinin-3
R: Alpha-actinin-3
T: Alpha-actinin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)541,23620
ポリマ-541,23620
非ポリマ-00
0
#1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
詳細Authors state that the model is from a continuous helix where the rotation per subunit is -167.2 degrees and the rise per subunit is 26.6 Angstroms.

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構成要素

#1: L型ポリペプチド
Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin / Actin / cytoplasmic 1 / N-terminally processed


分子量: 41651.809 Da / 分子数: 10 / 由来: (組換発現) Homo sapiens / ヒト / 参照: UniProt: P60709

細胞要素

分子機能

生物学的過程

#2: L型ポリペプチド
Alpha-actinin-3 / Alpha-actinin skeletal muscle isoform 3 / F-actin cross-linking protein


分子量: 12471.813 Da / 分子数: 10 / 由来: (組換発現) Homo sapiens / ヒト / 参照: UniProt: Q08043

細胞要素

分子機能

生物学的過程

  • focal adhesion assembly (GO: 0048041)
  • muscle filament sliding (GO: 0030049)
  • negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade (GO: 0070885)
  • negative regulation of glycolytic process (GO: 0045820)
  • negative regulation of oxidative phosphorylation (GO: 0090324)
  • positive regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate (GO: 1904025)
  • positive regulation of skeletal muscle tissue growth (GO: 0048633)
  • regulation of aerobic respiration (GO: 1903715)
  • regulation of apoptotic process (GO: 0042981)
  • regulation of the force of skeletal muscle contraction (GO: 0014728)
  • response to denervation involved in regulation of muscle adaptation (GO: 0014894)
  • skeletal muscle atrophy (GO: 0014732)
  • transition between fast and slow fiber (GO: 0014883)

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実験情報

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実験

実験手法: ELECTRON MICROSCOPY
EM実験3次元再構成法: HELICAL / 電子顕微鏡試料のタイプ: VITREOUS ICE (CRYO EM)

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試料調製

試料の集合体名称: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
試料の集合状態: FILAMENT / 詳細: none / 組成: one to one binding / 要素の数: 2
構成要素名称: F-actin / タイプ: PROTEIN / Ebi expression system: E. coli / Ebi tissue: muscle / Mutant flag: YES / オリゴマー状態の詳細: helical polymer / 別名: F-actin
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

EM imagingカメラ長: 0 mm
電子銃加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X
試料ホルダ試料ホルダのモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 試料ホルダのタイプ: gatan 626 / 最大 傾斜角: 0 deg. / 最小 傾斜角: 0 deg.
カメラタイプ: Kodak SO163
画像スキャンサンプリングサイズ: 12.7 microns / スキャナ: NIKON COOLSCAN
RadiationDiffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
Radiation wavelength相対比: 1

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解析

画像拾い上げ・選択ソフトウェア: Chimera
EM helical entityAngular rotation per subunit: 166.8 deg. / Axial rise per subunit: 27.7 A
3次元再構成手法: back projection / ソフトウェア: IHRSR / 分解能: 15 A / 分解能の評価方法: FSC at 0.5 / ピクセルサイズ(公称値): 2.38 A/pix / ピクセルサイズ(実際の値): 2.38 A/pix / CTF補正: Weiner filter
詳細: AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
原子モデル構築手法: both manually and with Chimera / ソフトウェア: Chimera
詳細: AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
精密化に使用した空間: REAL
置いた原子数 #LASTタンパク質: 37910 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 0 / 合計: 37910

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万見について

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お知らせ

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

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2016年3月3日: 2月19日の蛋白研セミナーでのプレゼンテーション(PDFファイル)

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関連情報: 万見 (旧版) / EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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