ムービーの操作

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    Jmolの状態

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    ID:- 鎖:- 残基:- 原子:-
    English [日本語]
    - PDB-3lue: F-アクチンと結合したαアクチニンCH1 -

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    基本情報

    エントリ情報
    データベース: PDB / ID: 3lue
    タイトルModel of alpha-actinin CH1 bound to F-actin
    記述子Actin
    cytoplasmic 1
    Alpha-actinin-3
    キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / calponin homology domains / ATP-binding / Cytoskeleton / Methylation / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Actin-binding / Deafness / Disease mutation / Dystonia
    試料の由来Homo sapiens / ヒト
    手法電子顕微鏡 (15 A 分解能 / らせん対称 / ガラス状氷包埋・低温電子顕微鏡法)
    データ登録者Galkin, V.E. / Orlova, A. / Salmazo, A. / Djinovic-Carugo, K. / Egelman, E.H.
    引用Nat. Struct. Mol. Biol., 2010, 17, 614-616

    Nat. Struct. Mol. Biol., 2010, 17, 614-616 StrPapers
    Opening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
    Vitold E Galkin / Albina Orlova / Anita Salmazo / Kristina Djinovic-Carugo / Edward H Egelman

    日付登録: 2010年2月17日 / 公開: 2010年4月28日 / 最新の修正: 2010年5月19日

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    構造の表示

    ムービー
    • 登録構造単位
    • Jmolによる作画
    • ダウンロード
    • EMマップとの重ね合わせ
    • マップデータ: EMDB-5170
    • UCSF CHIMERAによる作画
    • ダウンロード
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    その他 /
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    ダウンロードとリンク

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    集合体

    登録構造単位
    A: Actin, cytoplasmic 1
    B: Actin, cytoplasmic 1
    C: Actin, cytoplasmic 1
    D: Actin, cytoplasmic 1
    E: Actin, cytoplasmic 1
    F: Actin, cytoplasmic 1
    G: Actin, cytoplasmic 1
    H: Actin, cytoplasmic 1
    I: Actin, cytoplasmic 1
    J: Actin, cytoplasmic 1
    K: Alpha-actinin-3
    M: Alpha-actinin-3
    L: Alpha-actinin-3
    O: Alpha-actinin-3
    N: Alpha-actinin-3
    Q: Alpha-actinin-3
    P: Alpha-actinin-3
    S: Alpha-actinin-3
    R: Alpha-actinin-3
    T: Alpha-actinin-3

    541 kDa, 20 分子
    分子量 (理論値)分子数
    合計
    (水以外)
    541,23620
    ポリマ-541,23620
    非ポリマ-00
    0

    Omokage検索
    #1登録構造と同一 / 登録者が定義した集合体 / 対称操作: (同一)x1
    ダウンロード

    -
    構成要素

    #1L型ポリペプチド / Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin, Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / 由来: Homo sapiens (組換発現) / 参照: UniProt: P60709
    #2L型ポリペプチド / Alpha-actinin-3 / Alpha-actinin skeletal muscle isoform 3, F-actin cross-linking protein / 由来: Homo sapiens (組換発現) / 参照: UniProt: Q08043

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    実験情報

    -
    実験

    実験手法: ELECTRON MICROSCOPY
    EM実験3次元再構成法: HELICAL / 電子顕微鏡試料のタイプ: VITREOUS ICE (CRYO EM)

    -
    試料調製

    試料の集合体名称: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
    試料の集合状態: FILAMENT / 詳細: none / 組成: one to one binding / 要素の数: 2
    構成要素名称: F-actin / タイプ: PROTEIN / Ebi expression system: E. coli / Ebi tissue: muscle / Mutant flag: YES / オリゴマー状態の詳細: helical polymer / 別名: F-actin
    急速凍結凍結剤: ETHANE

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    電子顕微鏡撮影

    EM imagingカメラ長: 0 mm
    電子銃加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
    電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X
    試料ホルダ試料ホルダのモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 試料ホルダのタイプ: gatan 626 / 最大 傾斜角: 0 deg. / 最小 傾斜角: 0 deg.
    カメラタイプ: Kodak SO163
    画像スキャンサンプリングサイズ: 12.7 microns / スキャナ: NIKON COOLSCAN
    RadiationDiffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
    Radiation wavelength相対比: 1

    -
    解析

    画像拾い上げ・選択ソフトウェア: Chimera
    EM helical entityAngular rotation per subunit: 166.8 deg. / Axial rise per subunit: 27.7 A
    3次元再構成手法: back projection / ソフトウェア: IHRSR / 分解能: 15 A / 分解能の評価方法: FSC at 0.5 / ピクセルサイズ(公称値): 2.38 A/pix / ピクセルサイズ(実際の値): 2.38 A/pix / CTF補正: Weiner filter
    詳細: AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
    原子モデル構築手法: both manually and with Chimera / ソフトウェア: Chimera
    詳細: AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
    精密化に使用した空間: REAL
    置いた原子数 #LASTタンパク質: 37910 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 0 / 合計: 37910

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