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万見
- PDB-3bif: 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE EMPTY 6-PF-2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bif
タイトル6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE EMPTY 6-PF-2K ACTIVE SITE
要素PROTEIN (6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / KINASE (キナーゼ) / PHOSPHOTRANSFERASE / PHOSPHATASE (ホスファターゼ) / HYDROLASE (PHOSPHO) / GLYCOLYSIS (解糖系) / BIFUNCTIONAL ENZYME (ホスホフルクトキナーゼ2)
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / ホスホフルクトキナーゼ2 / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / フルクトース-2,6-ビスリン酸-2-ホスファターゼ / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / fructose metabolic process / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ホスホフルクトキナーゼ2 / ホスホフルクトキナーゼ2 / ホスホフルクトキナーゼ2 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily ...ホスホフルクトキナーゼ2 / ホスホフルクトキナーゼ2 / ホスホフルクトキナーゼ2 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / コハク酸 / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yuen, M.H. / Hasemann, C.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: A switch in the kinase domain of rat testis 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase.
著者: Yuen, M.H. / Wang, X.L. / Mizuguchi, H. / Uyeda, K. / Hasemann, C.A.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The crystal structure of the bifunctional enzyme 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase reveals distinct domain homologies.
著者: Hasemann, C.A. / Istvan, E.S. / Uyeda, K. / Deisenhofer, J.
履歴
登録1999年5月5日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8306
ポリマ－53,9371
非ポリマー8935
水3,369187
1
A: PROTEIN (6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,66012
ポリマ－107,8752
非ポリマー1,78610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_557-x,y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)106.700, 108.700, 71.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 129.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE)


分子量: 53937.387 Da / 分子数: 1 / 変異: W15F, W64F, W299F, W320F / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BIFUNCTIONAL ENZYME, ALSO EC 3.1.3.46 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: RT2K / 器官: TESTIS精巣 / プラスミド: PT7-7 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 遺伝子 (発現宿主): RT2K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: BIFUNCTIONAL ENZYME, ALSO EC 3.1.3.46 / 参照: UniProt: P25114, ホスホフルクトキナーゼ2
#2: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド / Octyl glucoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / BUTANEDIOIC ACID / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸 / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 %
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 50MM SUCCINATE, PH 5.5, 50MM TRIS-PO4, PH 7.5, 11% PEG 4000, 100UM EDTA, 10MM DTT, 10% GLYCEROL, 3MM MGCL2., pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlRT2K-Wo1drop
250 mMTris-PO41drop
35 %glycerol1drop
40.100 mMEDTA1drop
510 mMdithiothreitol1drop
60.5 %octyl beta-D-glucopyranoside1drop
73 mMF6P1drop
81 mMAMP-PNP1drop
911 %PEG40001reservoir
1050 mMsuccinate1reservoir
1150 mMTris-PO41reservoir
120.100 mMEDTA1reservoir
1310 mMdithiothreitol1reservoir
1410 %glycerol1reservoir
153 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 23883 / % possible obs: 88.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.64 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 36.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 7.16 / Rsym value: 0.15 / % possible all: 84.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.039
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BIF

1bif


解像度: 2.3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.0049 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.0001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 1
詳細: THE N-TERMINAL 36 AMINO ACIDS OF THE PROTEIN WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. PROTEIN SEQUENCE ANALYSIS OF A REDISSOLVED CRYSTAL CONFIRMED THE PRESENCE OF THE N-TERMINUS IN THE ...詳細: THE N-TERMINAL 36 AMINO ACIDS OF THE PROTEIN WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. PROTEIN SEQUENCE ANALYSIS OF A REDISSOLVED CRYSTAL CONFIRMED THE PRESENCE OF THE N-TERMINUS IN THE CRYSTALS. THE CONCLUSION IS THAT THE N-TERMINAL 36 AMINO ACIDS ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2434 10 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs-23883 85.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3519 0 58 187 3764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.87
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.48
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.39
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 276 10 %
Rwork0.319 2457 -
obs--78.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: ENGH & HUBER / Topol file: ENGH & HUBER
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 39 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.26
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.358 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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