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- EMDB-31478: Reconstruction of the HerA-NurA complex from Deinococcus radiodurans -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31478
タイトルReconstruction of the HerA-NurA complex from Deinococcus radiodurans
マップデータ
試料
  • 複合体: Helicase-nuclease complex composed of HerA and NurA
    • タンパク質・ペプチド: NurA
    • タンパク質・ペプチド: HerA
キーワードnuclease (ヌクレアーゼ) / helicase (ヘリカーゼ) / end resection / DNA repair (DNA修復) / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性NurA domain / NurA domain / NurA / Ribonuclease H-like superfamily / nucleotide binding / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / metal ion binding / Helicase HerA central domain-containing protein / NurA domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Xu Y / Xu L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503900 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Mechanisms of helicase activated DNA end resection in bacteria.
著者: Ying Xu / Lingyi Xu / Chen Qin / Liangyan Wang / Jiangtao Guo / Yuejin Hua / Ye Zhao /
要旨: DNA end resection mediated by the coordinated action of nuclease and helicase is a crucial step in initiating homologous recombination. The end-resection apparatus NurA nuclease and HerA helicase are ...DNA end resection mediated by the coordinated action of nuclease and helicase is a crucial step in initiating homologous recombination. The end-resection apparatus NurA nuclease and HerA helicase are present in both archaea and bacteria. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of a bacterial HerA-NurA complex from Deinococcus radiodurans. The structure reveals a barrel-like hexameric HerA and a distinctive NurA dimer subcomplex, which has a unique extended N-terminal region (ENR) involved in bacterial NurA dimerization and activation. In addition to the long protruding linking loop and the C-terminal α helix of NurA, the flexible ENR is close to the HerA-NurA interface and divides the central channel of the DrNurA dimer into two halves, suggesting a possible mechanism of DNA end processing. In summary, this work provides new insights into the structure, assembly, and activation mechanisms of bacterial DNA end resection mediated by a minimal end-resection apparatus.
履歴
登録2021年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31478.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31478.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0115
最小 - 最大-0.051733293 - 0.08395544
平均 (標準偏差)0.00029182958 (±0.0025866358)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 273.78003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helicase-nuclease complex composed of HerA and NurA

全体名称: Helicase-nuclease complex composed of HerA and NurA
要素
  • 複合体: Helicase-nuclease complex composed of HerA and NurA
    • タンパク質・ペプチド: NurA
    • タンパク質・ペプチド: HerA

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超分子 #1: Helicase-nuclease complex composed of HerA and NurA

超分子名称: Helicase-nuclease complex composed of HerA and NurA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
分子量理論値: 480 KDa

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分子 #1: NurA

分子名称: NurA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性) / 株: R1
分子量理論値: 40.482066 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MRIRLDPWPI DTFEGQLTLK PFAGLVFDVE TDRWEAIPTL GIPESVREVL VVDGKPRMEA RLLMDDDSG ELHLAAFGAY VVGAVSLCPH GTRQAELLDV RARRVLAYSS DAPLEPARLS PRNPHTGVLD YEPYAFSGRQ V EGPRAAVQ ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MRIRLDPWPI DTFEGQLTLK PFAGLVFDVE TDRWEAIPTL GIPESVREVL VVDGKPRMEA RLLMDDDSG ELHLAAFGAY VVGAVSLCPH GTRQAELLDV RARRVLAYSS DAPLEPARLS PRNPHTGVLD YEPYAFSGRQ V EGPRAAVQ KLMLQDEQKL SRQLASPIAL EEGEADALPE SLVLQDGPVR LGGGGSAVVG YVKTLHTDYL GADRIGLLSS LK CGERTPI LRFRVGDRGG TFSEAEGREQ RFTWYVRLCD APFYQHPLAG IMRLEMHAPE DSSFVPAAVQ QIADLSGALL SKL GSKLHK DSRAPQNLIP TAALEQAMNR SMGNLELVTR RIRTHLVTQG VVA

UniProtKB: NurA domain-containing protein

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分子 #2: HerA

分子名称: HerA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性) / 株: R1
分子量理論値: 67.452461 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MTGNDVQGAE KADAIGMVLG TEDVTPTVFW FAVSHGASVG LDDLVVVETR KPDGTPVRFY GLVDNVRKRH EGVTFESDVE DVVAGLLPA SVSYAARVLV TRVDPENFIP PQPGDHVRHA AGRELAMALS ADKMEEAAFP GGLLADGQPL PLNFRFINGE S GGHINISG ...文字列:
MTGNDVQGAE KADAIGMVLG TEDVTPTVFW FAVSHGASVG LDDLVVVETR KPDGTPVRFY GLVDNVRKRH EGVTFESDVE DVVAGLLPA SVSYAARVLV TRVDPENFIP PQPGDHVRHA AGRELAMALS ADKMEEAAFP GGLLADGQPL PLNFRFINGE S GGHINISG ISGVATKTSY ALFLLHSIFR SGVMDRTAQG SGGRQSGTAG GRALIFNVKG EDLLFLDKPN ARMVEKEDKV VR AKGLSAD RYALLGLPAE PFRDVQLLAP PRAGAAGTAI VPQTDQRSEG VTPFVFTIRE FCARRMLPYV FSDASASLNL GFV IGNIEE KLFRLAAAQT GKGTGLIVHD WQFEDSETPP ENLDFSELGG VNLQTFEQLI SYLEYKLLEE REGEGDPKWV LKQS PGTLR AFTRRLRGVQ KYLSPLIRGD LTPEQAEGYR PDPLRRGIQL TVVDIHALSA HAQMFVVGVL LREVFEYKER VGRQD TVFV VLDELNKYAP REGDSPIKDV LLDIAERGRS LGIILIGAQQ TASEVERRIV SNAAIRVVGR LDLAEAERPE YRFLPQ SFR GRAGILQPGT MLVSQPDVPN PVLVNYPFPA WATRRDEVDD LGGKAAAEVG AGLLR

UniProtKB: Helicase HerA central domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1659937

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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