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- EMDB-26556: ClpAP complex bound to ClpS N-terminal extension, class I -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26556
タイトルClpAP complex bound to ClpS N-terminal extension, class I
マップデータ
試料
  • 複合体: AAA+ protease complex ClpAP bound to adaptor protein ClpS and GFP
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードAAA+ protease / Adaptor / protein complex (タンパク質複合体) / CHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


エンドペプチダーゼClp / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. ...ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / エンドペプチダーゼClp / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Kim S / Fei X / Sauer RT / Baker TA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: AAA+ protease-adaptor structures reveal altered conformations and ring specialization.
著者: Sora Kim / Xue Fei / Robert T Sauer / Tania A Baker /
要旨: ClpAP, a two-ring AAA+ protease, degrades N-end-rule proteins bound by the ClpS adaptor. Here we present high-resolution cryo-EM structures of Escherichia coli ClpAPS complexes, showing how ClpA pore ...ClpAP, a two-ring AAA+ protease, degrades N-end-rule proteins bound by the ClpS adaptor. Here we present high-resolution cryo-EM structures of Escherichia coli ClpAPS complexes, showing how ClpA pore loops interact with the ClpS N-terminal extension (NTE), which is normally intrinsically disordered. In two classes, the NTE is bound by a spiral of pore-1 and pore-2 loops in a manner similar to substrate-polypeptide binding by many AAA+ unfoldases. Kinetic studies reveal that pore-2 loops of the ClpA D1 ring catalyze the protein remodeling required for substrate delivery by ClpS. In a third class, D2 pore-1 loops are rotated, tucked away from the channel and do not bind the NTE, demonstrating asymmetry in engagement by the D1 and D2 rings. These studies show additional structures and functions for key AAA+ elements. Pore-loop tucking may be used broadly by AAA+ unfoldases, for example, during enzyme pausing/unloading.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: ClpAP AAA+ Protease Adaptor Structures Reveal Pore-Loop Specialization
著者: Kim S / Fei X / Sauer RT / Baker TA
履歴
登録2022年3月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26556.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26556.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 23.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.98
最小 - 最大-7.128242 - 17.429407000000001
平均 (標準偏差)0.00000000000079 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin637755
サイズ170210175
Spacing175170210
セルA: 152.25 Å / B: 147.9 Å / C: 182.7 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : AAA+ protease complex ClpAP bound to adaptor protein ClpS and GFP

全体名称: AAA+ protease complex ClpAP bound to adaptor protein ClpS and GFP
要素
  • 複合体: AAA+ protease complex ClpAP bound to adaptor protein ClpS and GFP
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: AAA+ protease complex ClpAP bound to adaptor protein ClpS and GFP

超分子名称: AAA+ protease complex ClpAP bound to adaptor protein ClpS and GFP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 84.291758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLNQELELSL NMAFARAREH RHEFMTVEHL LLALLSNPSA REALEACSVD LVALRQELEA FIEQTTPVLP ASEEERDTQP TLSFQRVLQ RAVFHVQSSG RNEVTGANVL VAIFSEQESQ AAYLLRKHEV SRLDVVNFIS HGTRKDEPTQ SSDPGSQPNS E EQAGGEER ...文字列:
MLNQELELSL NMAFARAREH RHEFMTVEHL LLALLSNPSA REALEACSVD LVALRQELEA FIEQTTPVLP ASEEERDTQP TLSFQRVLQ RAVFHVQSSG RNEVTGANVL VAIFSEQESQ AAYLLRKHEV SRLDVVNFIS HGTRKDEPTQ SSDPGSQPNS E EQAGGEER TENFTTNLNQ LARVGGIDPL IGREKELERA IQVLCRRRKN NPLLVGESGV GKTAIAEGLA WRIVQGDVPE VM ADCTIYS LDIGSLLAGT KYRGDFEKRF KALLKQLEQD TNSILFIDEI HTIIGAGAAS GGQVDAANLI KPLLSSGKIR VIG STTYQE FSNIFEKDRA LARRFQKIDI TEPSIEETVQ IINGLKPKYE AHHDVRYTAK AVRAAVELAV KYINDRHLPD KAID VIDEA GARARLMPVS KRKKTVNVAD IESVVARIAR IPEKSVSQSD RDTLKNLGDR LKMLVFGQDK AIEALTEAIK MARAG LGHE HKPVGSFLFA GPTGVGKTEV TVQLSKALGI ELLRFDMSEY MERHTVSRLI GAPPGYVGFD QGGLLTDAVI KHPHAV LLL DEIEKAHPDV FNILLQVMDN GTLTDNNGRK ADFRNVVLVM TTNAGVRETE RKSIGLIHQD NSTDAMEEIK KIFTPEF RN RLDNIIWFDH LSTDVIHQVV DKFIVELQVQ LDQKGVSLEV SQEARNWLAE KGYDRAMGAR PMARVIQDNL KKPLANEL L FGSLVDGGQV TVALDKEKNE LTYGFQSAQK HKAEAAH

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA

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分子 #2: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: エンドペプチダーゼClp
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 22.660018 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ALVPMVIEQT SRGERSFDIY SRLLKERVIF LTGQVEDHMA NLIVAQMLFL EAENPEKDIY LYINSPGGVI TAGMSIYDTM QFIKPDVST ICMGQAASMG AFLLTAGAKG KRFCLPNSRV MIHQPLGGYQ GQATDIEIHA REILKVKGRM NELMALHTGQ S LEQIERDT ...文字列:
ALVPMVIEQT SRGERSFDIY SRLLKERVIF LTGQVEDHMA NLIVAQMLFL EAENPEKDIY LYINSPGGVI TAGMSIYDTM QFIKPDVST ICMGQAASMG AFLLTAGAKG KRFCLPNSRV MIHQPLGGYQ GQATDIEIHA REILKVKGRM NELMALHTGQ S LEQIERDT ERDRFLSAPE AVEYGLVDSI LTHRNRSHHH HHH

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

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分子 #3: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS

分子名称: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 12.193038 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGKTNDWLDF DQLAEEKVRD ALKPPSMYKV ILVNDDYTPM EFVIDVLQKF FSYDVERATQ LMLAVHYQGK AICGVFTAEV AETKVAMVN KYARENEHPL LCTLEKA

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 11 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 9 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 34.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

20406

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PHENIX / 使用した粒子像数: 51750

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7uix:
ClpAP complex bound to ClpS N-terminal extension, class I

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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