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万見
- EMDB-24322: cryo-EM structure of the rigor state wild type myosin-15-F-actin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24322
タイトルcryo-EM structure of the rigor state wild type myosin-15-F-actin complex
マップデータcryo-EM structure of rigor state wild type myosin-15-F-actin complex
試料
  • 複合体: rigor state wild type myosin15 in complex with filamentous actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate formアクチン
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Unconventional myosin-XV
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


actin-based cell projection / Striated Muscle Contraction / stereocilium bundle / stereocilium / vesicle transport along actin filament / myosin complex / inner ear morphogenesis / microfilament motor activity / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...actin-based cell projection / Striated Muscle Contraction / stereocilium bundle / stereocilium / vesicle transport along actin filament / myosin complex / inner ear morphogenesis / microfilament motor activity / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / response to light stimulus / skeletal muscle fiber development / stress fiber / locomotory behavior / マイクロフィラメント / actin filament organization / sensory perception of sound / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / マイクロフィラメント / vesicle / hydrolase activity / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Class XV myosin, motor domain / Myosin-XV, FERM domain C-lobe / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / IQ calmodulin-binding motif / Variant SH3 domain / FERM central domain ...Class XV myosin, motor domain / Myosin-XV, FERM domain C-lobe / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / IQ calmodulin-binding motif / Variant SH3 domain / FERM central domain / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-XV
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Chicken (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Gong R / Reynolds MJ / Gurel P / Alushin GM
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institute of Dental and Craniofacial ResearchDP5OD017885 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141044 米国
National Institutes of Health, National Institute on Deafness and other Communication DisordersR01DC018827 米国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structural basis for tunable control of actin dynamics by myosin-15 in mechanosensory stereocilia.
著者: Rui Gong / Fangfang Jiang / Zane G Moreland / Matthew J Reynolds / Santiago Espinosa de Los Reyes / Pinar Gurel / Arik Shams / James B Heidings / Michael R Bowl / Jonathan E Bird / Gregory M Alushin /
要旨: The motor protein myosin-15 is necessary for the development and maintenance of mechanosensory stereocilia, and mutations in myosin-15 cause hereditary deafness. In addition to transporting actin ...The motor protein myosin-15 is necessary for the development and maintenance of mechanosensory stereocilia, and mutations in myosin-15 cause hereditary deafness. In addition to transporting actin regulatory machinery to stereocilia tips, myosin-15 directly nucleates actin filament ("F-actin") assembly, which is disrupted by a progressive hearing loss mutation (p.D1647G, ""). Here, we present cryo-electron microscopy structures of myosin-15 bound to F-actin, providing a framework for interpreting the impacts of deafness mutations on motor activity and actin nucleation. Rigor myosin-15 evokes conformational changes in F-actin yet maintains flexibility in actin's D-loop, which mediates inter-subunit contacts, while the mutant locks the D-loop in a single conformation. Adenosine diphosphate-bound myosin-15 also locks the D-loop, which correspondingly blunts actin-polymerization stimulation. We propose myosin-15 enhances polymerization by bridging actin protomers, regulating nucleation efficiency by modulating actin's structural plasticity in a myosin nucleotide state-dependent manner. This tunable regulation of actin polymerization could be harnessed to precisely control stereocilium height.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: Structural basis for tunable control of actin dynamics by myosin-15 in mechanosensory stereocilia
著者: Gong R / Jiang F / Moreland ZG / Reynolds MJ / Gurel PS / Shams A / Bowl MR / Bird JE / Alushin GM
履歴
登録2021年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2022年8月3日-
現状2022年8月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7r91
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7r91
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24322.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24322.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM structure of rigor state wild type myosin-15-F-actin complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.121955216 - 0.2864461
平均 (標準偏差)1.9771385e-05 (±0.0037071123)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 527.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z527.360527.360527.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.1220.2860.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_24322_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half2

ファイルemd_24322_half_map_1.map
注釈half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half1

ファイルemd_24322_half_map_2.map
注釈half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : rigor state wild type myosin15 in complex with filamentous actin

全体名称: rigor state wild type myosin15 in complex with filamentous actin
要素
  • 複合体: rigor state wild type myosin15 in complex with filamentous actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate formアクチン
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Unconventional myosin-XV
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: rigor state wild type myosin15 in complex with filamentous actin

超分子名称: rigor state wild type myosin15 in complex with filamentous actin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 5.4 kDa/nm

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chicken (ニワトリ)
分子量理論値: 41.63143 KDa
配列文字列: DETTALVCDN GSGLVKAGFA GDDAPRAVFP SIVGRPRHQG VMVGMGQKDS YVGDEAQSKR GILTLKYPIE (HIC)GIITN WDD MEKIWHHTFY NELRVAPEEH PTLLTEAPLN PKANREKMTQ IMFETFNVPA MYVAIQAVLS LYASGRTTGI VLDSGDG VT ...文字列:
DETTALVCDN GSGLVKAGFA GDDAPRAVFP SIVGRPRHQG VMVGMGQKDS YVGDEAQSKR GILTLKYPIE (HIC)GIITN WDD MEKIWHHTFY NELRVAPEEH PTLLTEAPLN PKANREKMTQ IMFETFNVPA MYVAIQAVLS LYASGRTTGI VLDSGDG VT HNVPIYEGYA LPHAIMRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF VTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFENEMATA ASSSSLEK S YELPDGQVIT IGNERFRCPE TLFQPSFIGM ESAGIHETTY NSIMKCDIDI RKDLYANNVM SGGTTMYPGI ADRMQKEIT ALAPSTMKIK IIAPPERKYS VWIGGSILAS LSTFQQMWIT KQEYDEAGPS IVHRKCF

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分子 #2: Isoform 3 of Unconventional myosin-XV

分子名称: Isoform 3 of Unconventional myosin-XV / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 78.182703 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
配列文字列: EDGVEDMTQL EDLQETTVLA NLKTRFERNL IYTYIGSILV SVNPYRMFAI YGPEQVQQYS GRALGENPPH LFAIANLAFA KMLDAKQNQ CVIISGESGS GKTEATKLIL RCLAAMNQRR DVMQQIKILE ATPLLEAFGN AKTVRNDNSS RFGKFVEIFL E GGVICGAI ...文字列:
EDGVEDMTQL EDLQETTVLA NLKTRFERNL IYTYIGSILV SVNPYRMFAI YGPEQVQQYS GRALGENPPH LFAIANLAFA KMLDAKQNQ CVIISGESGS GKTEATKLIL RCLAAMNQRR DVMQQIKILE ATPLLEAFGN AKTVRNDNSS RFGKFVEIFL E GGVICGAI TSQYLLEKSR IVFQAKNERN YHIFYELLAG LPAQLRQAFS LQEAETYYYL NQGGNCEIAG KSDADDFRRL LA AMEVLGF TSEDQDSIFR ILASILHLGN VYFEKHETDA QEVASVVSAR EIQAVAELLQ VSPEGLQKAI TFKVTETIRE KIF TPLTVE SAVDARDAIA KVLYALLFGW LITRVNALVS PKQDTLSIAI LDIYGFEDLS FNSFEQLCIN YANENLQYLF NKIV FQEEQ EEYIREQMDW REIAFADNQP CINLISLKPY GILRILDDQC CFPQATDHTF LQKCHYHHGA NPLYSKPKMP LPEFT IKHY AGKVTYQVHK FLDKNHDQVR QDVLDLFVHS RTRVVAHLFS SHAAQTAPPR LGKSSSITRL YKAHTVAAKF QQSLLD LVE KMERCNPLFV RCLKPNHKKE PGLFEPDVMM AQLRYSGVLE TVRIRKEGFP VRLPFQVFID RYRCLVALKL NVPADGD MC VSLLSRLCTV TPDMYRVGIS KLFLKEHLHQ LLESMRERVQ NRA

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
詳細: 10 mM imidazole pH 7.0, 50 mM KCl, 1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM DTT, 0.01% NaN3
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Segment selection選択した数: 150424 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6bno

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.07 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.69 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 142635
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6bno


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 3-375
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7r91:
cryo-EM structure of the rigor state wild type myosin-15-F-actin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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