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- EMDB-23517: Nse5-6 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23517
タイトルNse5-6 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Nse5-Nse6 complex
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosome element 5
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA repair protein KRE29 chimera
キーワードSMC5/6 / Nse5-6 / Nse5 / Nse6 / complex / SUMO-binding / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Smc5-Smc6 complex / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins ...Smc5-Smc6 complex / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / セプチン / SUMOylation of SUMOylation proteins / chromatin looping / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of telomere maintenance / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / protein tag activity / chromosome, telomeric region / DNA修復 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Nse5/Nse6 / DNA repair proteins Nse5 and Nse6 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein KRE29 / Non-structural maintenance of chromosome element 5 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Yu Y / Li SB
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM131058 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Integrative analysis reveals unique structural and functional features of the Smc5/6 complex.
著者: You Yu / Shibai Li / Zheng Ser / Tanmoy Sanyal / Koyi Choi / Bingbing Wan / Huihui Kuang / Andrej Sali / Alex Kentsis / Dinshaw J Patel / Xiaolan Zhao /
要旨: Structural maintenance of chromosomes (SMC) complexes are critical chromatin modulators. In eukaryotes, the cohesin and condensin SMC complexes organize chromatin, while the Smc5/6 complex directly ...Structural maintenance of chromosomes (SMC) complexes are critical chromatin modulators. In eukaryotes, the cohesin and condensin SMC complexes organize chromatin, while the Smc5/6 complex directly regulates DNA replication and repair. The molecular basis for the distinct functions of Smc5/6 is poorly understood. Here, we report an integrative structural study of the budding yeast Smc5/6 holo-complex using electron microscopy, cross-linking mass spectrometry, and computational modeling. We show that the Smc5/6 complex possesses several unique features, while sharing some architectural characteristics with other SMC complexes. In contrast to arm-folded structures of cohesin and condensin, Smc5 and Smc6 arm regions do not fold back on themselves. Instead, these long filamentous regions interact with subunits uniquely acquired by the Smc5/6 complex, namely the Nse2 SUMO ligase and the Nse5/Nse6 subcomplex, with the latter also serving as a linchpin connecting distal parts of the complex. Our 3.0-Å resolution cryoelectron microscopy structure of the Nse5/Nse6 core further reveals a clasped-hand topology and a dimeric interface important for cell growth. Finally, we provide evidence that Nse5/Nse6 uses its SUMO-binding motifs to contribute to Nse2-mediated sumoylation. Collectively, our integrative study identifies distinct structural features of the Smc5/6 complex and functional cooperation among its coevolved unique subunits.
履歴
登録2021年2月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月19日-
マップ公開2021年5月19日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-7lto
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  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7sde
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7lto
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23517.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23517.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.064 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.013 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.111277156 - 0.19337769
平均 (標準偏差)-0.0000025385355 (±0.002780942)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 297.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0641.0641.064
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z297.920297.920297.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.1110.193-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nse5-Nse6 complex

全体名称: Nse5-Nse6 complex
要素
  • 複合体: Nse5-Nse6 complex
    • タンパク質・ペプチド: Non-structural maintenance of chromosome element 5
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA repair protein KRE29 chimera

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超分子 #1: Nse5-Nse6 complex

超分子名称: Nse5-Nse6 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 133 KDa

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分子 #1: Non-structural maintenance of chromosome element 5

分子名称: Non-structural maintenance of chromosome element 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 65.276961 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MADLNWISAG HMDGALINSV LYVSPRNGAH YFVELTEKHL LAFEMLNSMC LLENYDHVLL FLECQFGKSH NLAVIPFDII LVLFTLSTL SEYYKEPILR ANDPYNTSRE TLSRRALKLL QKYLAILKEF DSEQYNLYDL ELLRCQFFLA IDTLTPKKQK W GFDRFRRT ...文字列:
MADLNWISAG HMDGALINSV LYVSPRNGAH YFVELTEKHL LAFEMLNSMC LLENYDHVLL FLECQFGKSH NLAVIPFDII LVLFTLSTL SEYYKEPILR ANDPYNTSRE TLSRRALKLL QKYLAILKEF DSEQYNLYDL ELLRCQFFLA IDTLTPKKQK W GFDRFRRT KSESGVTYRQ NASVDPELDQ AKTFKNPYRS YISCLEQRNT ILGNRLLNLK LNEPGEFINM ILWTLSNSLQ ES TPLFLSS HEIWMPLLEI LIDLFSCRQD YFIQHEVAQN VSKSLFVQRL SESPLAVFFE SLNTRNFANR FSEYVFLNCD YKL PSDNYA TPVHPVYNGE NTIVDTYIPT IKCSPLYKSQ KSLALRRKLI GSCFKLLLRV PDGHRLITPR IVADDVIQGI SRTL ASFND ILQFKKFFMT ENLSQESYFI PLLAEGTLSE ILKDTQECVV ILTLVENLSD GVSFCNEVIG LVKSKCFAFT EQCSQ ASYE EAVLNIEKCD VCLLVLLRYL LHLIGTEAIL DAKEQLEMLH AIEKNDSGRR QWAKALNLGN DPPLLYPIVS QMFGVH DKS VIIE

UniProtKB: Non-structural maintenance of chromosome element 5

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分子 #2: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA repair protein KRE29 chimera

分子名称: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA repair protein KRE29 chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 67.64518 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFF KIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLRFL YDGIRIQADQ TPEDLDMEDN DIIEAHREQI GGSMGSVNSS PNEEFETVPD SQISGFDSPL IPTSVGSYFR D DDDDEKVH ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFF KIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLRFL YDGIRIQADQ TPEDLDMEDN DIIEAHREQI GGSMGSVNSS PNEEFETVPD SQISGFDSPL IPTSVGSYFR D DDDDEKVH PNFISDPEND SLNSDEEFSS LENSDLNLSG AKAESGDDFD PILKRTIISK RKAPSNNEDE EIVKTPRKLV NY VPLKIFN LGDSFDDTIT TTVAKLQDLK KEILDSPRSN KSIVITSNTV AKSELQKSIK FSGSIPEIYL DVVTKETISD KYK DWHFIS KNCHYEQLMD LEMKDTAYSF LFGSSRSQGK VPEFVHLKCP SITNLLVLFG VNQEKCNSLK INYEKKENSR YDNL CTIFP VNKMLKFLMY FYSDDDNDDV REFFLKAFIC LILDRKVFNA MESDHRLCFK VLELFNEAHF INSYFEIVDK NDFFL HYRL LQIFPHLQSA LLRRRFSEKQ GRTETIQQNI IKEFNEFFDC KNYKNLLYFI LTMYGSKFIP FGPKCQVTEY FKDCIL DIS NETTNDVEIS ILKGILNLFS KIR

UniProtKB: Ubiquitin-like protein SMT3, DNA repair protein KRE29

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47262 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 22500
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 188986

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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