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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21597 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of wild type human Pannexin 1 channel in the presence of 150 mM KCl | ||||||||||||
マップデータ | Unsharpened map of K -wt-hsPANX1 | ||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 ATP transmembrane transporter activity / ATP transport / Electric Transmission Across Gap Junctions / leak channel activity / positive regulation of interleukin-1 alpha production / monoatomic anion channel activity / bleb / wide pore channel activity / monoatomic anion transmembrane transport / gap junction channel activity ...ATP transmembrane transporter activity / ATP transport / Electric Transmission Across Gap Junctions / leak channel activity / positive regulation of interleukin-1 alpha production / monoatomic anion channel activity / bleb / wide pore channel activity / monoatomic anion transmembrane transport / gap junction channel activity / ギャップ結合 / positive regulation of macrophage cytokine production / oogenesis / response to ATP / monoatomic cation transport / The NLRP3 inflammasome / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to ischemia / calcium channel activity / calcium ion transport / actin filament binding / cell-cell signaling / scaffold protein binding / protease binding / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Lu W / Du J | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2020 タイトル: Structures of human pannexin 1 reveal ion pathways and mechanism of gating. 著者: Zheng Ruan / Ian J Orozco / Juan Du / Wei Lü / 要旨: Pannexin 1 (PANX1) is an ATP-permeable channel with critical roles in a variety of physiological functions such as blood pressure regulation, apoptotic cell clearance and human oocyte development. ...Pannexin 1 (PANX1) is an ATP-permeable channel with critical roles in a variety of physiological functions such as blood pressure regulation, apoptotic cell clearance and human oocyte development. Here we present several structures of human PANX1 in a heptameric assembly at resolutions of up to 2.8 angström, including an apo state, a caspase-7-cleaved state and a carbenoxolone-bound state. We reveal a gating mechanism that involves two ion-conducting pathways. Under normal cellular conditions, the intracellular entry of the wide main pore is physically plugged by the C-terminal tail. Small anions are conducted through narrow tunnels in the intracellular domain. These tunnels connect to the main pore and are gated by a long linker between the N-terminal helix and the first transmembrane helix. During apoptosis, the C-terminal tail is cleaved by caspase, allowing the release of ATP through the main pore. We identified a carbenoxolone-binding site embraced by W74 in the extracellular entrance and a role for carbenoxolone as a channel blocker. We identified a gap-junction-like structure using a glycosylation-deficient mutant, N255A. Our studies provide a solid foundation for understanding the molecular mechanisms underlying the channel gating and inhibition of PANX1 and related large-pore channels. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21597.map.gz | 40.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21597-v30.xml emd-21597.xml | 16 KB 16 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21597.png | 168 KB | ||
その他 | emd_21597_additional_1.map.gz | 6.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21597 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21597 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21597.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map of K -wt-hsPANX1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.026 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: Sharpened map of K -wt-hsPANX1
ファイル | emd_21597_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Sharpened map of K -wt-hsPANX1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Wild type human Pannexin 1 channel
全体 | 名称: Wild type human Pannexin 1 channel |
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要素 |
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-超分子 #1: Wild type human Pannexin 1 channel
超分子 | 名称: Wild type human Pannexin 1 channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Pannexin-1
分子 | 名称: Pannexin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MAIAQLATEY VFSDFLLKEP TEPKFKGLRL ELAVDKMVTC IAVGLPLLLI SLAFAQEISI GTQISCFSP SSFSWRQAAF VDSYCWAAVQ QKNSLQSESG NLPLWLHKFF PYILLLFAIL L YLPPLFWR FAAAPHICSD LKFIMEELDK VYNRAIKAAK SARDLDMRDG ...文字列: MAIAQLATEY VFSDFLLKEP TEPKFKGLRL ELAVDKMVTC IAVGLPLLLI SLAFAQEISI GTQISCFSP SSFSWRQAAF VDSYCWAAVQ QKNSLQSESG NLPLWLHKFF PYILLLFAIL L YLPPLFWR FAAAPHICSD LKFIMEELDK VYNRAIKAAK SARDLDMRDG ACSVPGVTEN LG QSLWEVS ESHFKYPIVE QYLKTKKNSN NLIIKYISCR LLTLIIILLA CIYLGYYFSL SSL SDEFVC SIKSGILRND STVPDQFQCK LIAVGIFQLL SVINLVVYVL LAPVVVYTLF VPFR QKTDV LKVYEILPTF DVLHFKSEGY NDLSLYNLFL EENISEVKSY KCLKVLENIK SSGQG IDPM LLLTNLGMI(PTY) (PTY)(PEH)(DGA)(CLR)(CLR)(NAG) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 7 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 49.6 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 328859 |
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CTF補正 | ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06) |
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC ab-initio reconstruction |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1b) |
最終 3次元分類 | クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1b) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1b) |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1b) / 使用した粒子像数: 45156 |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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