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- EMDB-21497: HBV D78S mutant capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21497
タイトルHBV D78S mutant capsid
マップデータHBV D78S mutant capsid
試料
  • 複合体: HBV D78S mutant capsid
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / 宿主 / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hepatitis B virus genotype D subtype adw (isolate United Kingdom/adyw/1979) (B型肝炎ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Zhao Z / Wang J / Zlotnick A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI11893 米国
引用ジャーナル: ACS Chem Biol / 年: 2020
タイトル: The Integrity of the Intradimer Interface of the Hepatitis B Virus Capsid Protein Dimer Regulates Capsid Self-Assembly.
著者: Zhongchao Zhao / Joseph Che-Yen Wang / Carolina Pérez Segura / Jodi A Hadden-Perilla / Adam Zlotnick /
要旨: During the hepatitis B virus lifecycle, 120 copies of homodimeric capsid protein assemble around a copy of reverse transcriptase and viral RNA and go on to produce an infectious virion. Assembly ...During the hepatitis B virus lifecycle, 120 copies of homodimeric capsid protein assemble around a copy of reverse transcriptase and viral RNA and go on to produce an infectious virion. Assembly needs to be tightly regulated by protein conformational change to ensure symmetry, fidelity, and reproducibility. Here, we show that structures at the intradimer interface regulate conformational changes at the distal interdimer interface and so regulate assembly. A pair of interacting charged residues, D78 from each monomer, conspicuously located at the top of a four-helix bundle that forms the intradimer interface, were mutated to serine to disrupt communication between the two monomers. The mutation slowed assembly and destabilized the dimer to thermal and chemical denaturation. Mutant dimers showed evidence of transient partial unfolding based on the appearance of new proteolytically sensitive sites. Though the mutant dimer was less stable, the resulting capsids were as stable as the wildtype, based on assembly and thermal denaturation studies. Cryo-EM image reconstructions of capsid indicated that the subunits adopted an "open" state more usually associated with a free dimer and that the spike tips were either disordered or highly flexible. Molecular dynamics simulations provide mechanistic explanations for these results, suggesting that D78 stabilizes helix 4a, which forms part of the intradimer interface, by capping its N-terminus and hydrogen-bonding to nearby residues, whereas the D78S mutation disrupts these interactions, leading to partial unwinding of helix 4a. This in turn weakens the connection from helix 4 and the intradimer interface to helix 5, which forms the interdimer interface.
履歴
登録2020年3月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月15日-
マップ公開2020年9月30日-
更新2020年12月30日-
現状2020年12月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6w0k
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6w0k
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21497.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21497.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HBV D78S mutant capsid
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.843 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.06270417 - 0.09714335
平均 (標準偏差)0.0003186164 (±0.005812644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-250-250-250
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 421.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8430.8430.843
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z421.500421.500421.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ212211153
NX/NY/NZ80102186
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-250-250-250
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.0630.0970.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HBV D78S mutant capsid

全体名称: HBV D78S mutant capsid
要素
  • 複合体: HBV D78S mutant capsid
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド

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超分子 #1: HBV D78S mutant capsid

超分子名称: HBV D78S mutant capsid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus genotype D subtype adw (isolate United Kingdom/adyw/1979) (B型肝炎ウイルス)
株: isolate United Kingdom/adyw/1979
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus genotype D subtype adw (isolate United Kingdom/adyw/1979) (B型肝炎ウイルス)
株: isolate United Kingdom/adyw/1979
分子量理論値: 16.756148 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDIDPYKEFG ATVELLSFLP SDFFPSVRDL LDTAAALYRD ALESPEHCSP HHTALRQAIL CWGDLMTLAT WVGTNLESPA SRDLVVSYV NTNVGLKFRQ LLWFHISCLT FGRETVLEYL VSFGVWIRTP PAYRPPNAPI LSTLPETTVV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6bvf

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 73871

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6w0k:
HBV D78S mutant capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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