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万見
- EMDB-20719: Bare actin from partially cofilin-decorated actin filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20719
タイトルBare actin from partially cofilin-decorated actin filaments
マップデータUnmasked final map of bare actin from partially cofilin-decorated actin filaments. This map was sharpened with a B-factor of -235.
試料
  • 複合体: Complex of rabbit skeletal actin with human cofilin-1
    • 複合体: Rabbit Skeletal Actin
      • タンパク質・ペプチド: Rabbit skeletal actin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Huehn AR / Bibeau JP / Schramm AC / Cao W / De La Cruz EM / Sindelar CV
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical SciencesGM097348 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical SciencesGM110533001 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structures of cofilin-induced structural changes reveal local and asymmetric perturbations of actin filaments.
著者: Andrew R Huehn / Jeffrey P Bibeau / Anthony C Schramm / Wenxiang Cao / Enrique M De La Cruz / Charles V Sindelar /
要旨: Members of the cofilin/ADF family of proteins sever actin filaments, increasing the number of filament ends available for polymerization or depolymerization. Cofilin binds actin filaments with ...Members of the cofilin/ADF family of proteins sever actin filaments, increasing the number of filament ends available for polymerization or depolymerization. Cofilin binds actin filaments with positive cooperativity, forming clusters of contiguously bound cofilin along the filament lattice. Filament severing occurs preferentially at boundaries between bare and cofilin-decorated (cofilactin) segments and is biased at 1 side of a cluster. A molecular understanding of cooperative binding and filament severing has been impeded by a lack of structural data describing boundaries. Here, we apply methods for analyzing filament cryo-electron microscopy (cryo-EM) data at the single subunit level to directly investigate the structure of boundaries within partially decorated cofilactin filaments. Subnanometer resolution maps of isolated, bound cofilin molecules and an actin-cofilactin boundary indicate that cofilin-induced actin conformational changes are local and limited to subunits directly contacting bound cofilin. An isolated, bound cofilin compromises longitudinal filament contacts of 1 protofilament, consistent with a single cofilin having filament-severing activity. An individual, bound phosphomimetic (S3D) cofilin with weak severing activity adopts a unique binding mode that does not perturb actin structure. Cofilin clusters disrupt both protofilaments, consistent with a higher severing activity at boundaries compared to single cofilin. Comparison of these structures indicates that this disruption is substantially greater at pointed end sides of cofilactin clusters than at the barbed end. These structures, with the distribution of bound cofilin clusters, suggest that maximum binding cooperativity is achieved when 2 cofilins occupy adjacent sites. These results reveal the structural origins of cooperative cofilin binding and actin filament severing.
履歴
登録2019年9月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月1日-
マップ公開2020年1月1日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vau
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6vau
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20719.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20719.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unmasked final map of bare actin from partially cofilin-decorated actin filaments. This map was sharpened with a B-factor of -235.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.332 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.34932137 - 0.56992716
平均 (標準偏差)0.0008793467 (±0.01907336)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 293.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3321.3321.332
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z293.040293.040293.040
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ172172172
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.3490.5700.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20719_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Symmetrized half map (1/2) of bare actin from...

ファイルemd_20719_half_map_1.map
注釈Symmetrized half map (1/2) of bare actin from partially cofilin-decorated actin filaments.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Symmetrized half map (2/2) of bare actin from...

ファイルemd_20719_half_map_2.map
注釈Symmetrized half map (2/2) of bare actin from partially cofilin-decorated actin filaments.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of rabbit skeletal actin with human cofilin-1

全体名称: Complex of rabbit skeletal actin with human cofilin-1
要素
  • 複合体: Complex of rabbit skeletal actin with human cofilin-1
    • 複合体: Rabbit Skeletal Actin
      • タンパク質・ペプチド: Rabbit skeletal actin

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超分子 #1: Complex of rabbit skeletal actin with human cofilin-1

超分子名称: Complex of rabbit skeletal actin with human cofilin-1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Rabbit Skeletal Actin

超分子名称: Rabbit Skeletal Actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Rabbit skeletal actin

分子名称: Rabbit skeletal actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTL KYPIEHGIIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE K MTQIMFET FNVPAMYVAI QAVLSLYASG RTTGIVLDSG DGVTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTL KYPIEHGIIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE K MTQIMFET FNVPAMYVAI QAVLSLYASG RTTGIVLDSG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RL DLAGRDL TDYLMKILTE RGYSFVTTAE REIVRDIKEK LCYVALDFEN EMATAASSSS LEK SYELPD GQVITIGNER FRCPETLFQP SFIGMESAGI HETTYNSIMK CDIDIRKDLY ANNV MSGGT TMYPGIADRM QKEITALAPS TMKIKIIAPP ERKYSVWIGG SILASLSTFQ QMWIT KQEY DEAGPSIVHR KCF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.6
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Segment selection選択した数: 1117338
詳細: Both bare and cofilin-decorated segments were selected and initially refined together
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.42 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.63 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 559067
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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