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- PDB-1flm: DIMER OF FMN-BINDING PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS (MIYAZAKI F) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1flm
タイトルDIMER OF FMN-BINDING PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS (MIYAZAKI F)
要素PROTEIN (FMN-BINDING PROTEIN)
キーワードELECTRON TRANSPORT (電子伝達系) / FMN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase, putative / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンモノヌクレオチド / FMN-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Suto, K. / Kawagoe, K. / Shibata, N. / Morimoto, K. / Higuchi, Y. / Kitamura, M. / Nakaya, T. / Yasuoka, N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: How do the x-ray structure and the NMR structure of FMN-binding protein differ?
著者: Suto, K. / Kawagoe, K. / Shibata, N. / Morimoto, Y. / Higuchi, Y. / Kitamura, M. / Nakaya, T. / Yasuoka, N.
履歴
登録1999年3月10日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月26日Group: Other
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FMN-BINDING PROTEIN)
B: PROTEIN (FMN-BINDING PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2194
ポリマ－26,3062
非ポリマー9132
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.230, 84.600, 41.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.10, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99999, 0.00427, 0.00202), (-0.00335, -0.34022, -0.94034), (-0.00333, -0.94034, 0.34023)
ベクター: 57.06046, 41.57248, 29.22138)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FMN-BINDING PROTEIN)


分子量: 13153.066 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
生物種: Desulfovibrio vulgaris / 株: MIYAZAKI F / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / プラスミド: PMKBT-100 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q46604
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 20% PEG6000, 0.1M TRIS(PH7.5), 20% GRYCEROL, 0.2M NACL
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1drop
3200 mMsodium chloride1drop
40.1 MMES1reservoir
520 %(w/v)PEG60001reservoir
60.2 Msodium acetate1reservoir
70.2 Mglycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→30 Å / Num. obs: 68514 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / Rmerge(I) obs: 0.163 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 60.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 337547 / Rmerge(I) obs: 0.026
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.3→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1819 5694 -RANDOM
obs0.1503 51465 82.63 %-
all-51465 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1852 0 62 200 2114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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