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- EMDB-16794: Cryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16794
タイトルCryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3
マップデータPrimary map
試料
  • 複合体: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate-binding protein 1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ALUMINUM FLUORIDEフッ化アルミニウム
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCell-autonomous immunity / intracellular pathogens / GTPase (GTPアーゼ) / IMMUNE SYSTEM (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / cytokine binding / defense response to protozoan / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / cellular response to interleukin-1 / regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of calcium-mediated signaling / G protein activity / lipopolysaccharide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to type II interferon / GDP binding / Interferon gamma signaling / マイクロフィラメント / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / defense response to bacterium / ゴルジ体 / 自然免疫系 / GTPase activity / GTP binding / ゴルジ体 / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Kuhm TI / Jakobi AJ
資金援助European Union, オランダ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)852880European Union
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)NWO.STU.018-2.007 オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3
著者: Kuhm TI / de Agrela Pinto C / Taisne C / Huber S / Giannopolou N / Pardon E / Steyaert J / Jakobi AJ
履歴
登録2023年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月13日-
マップ公開2024年3月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16794.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 134.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-2.143496 - 3.13021
平均 (標準偏差)0.00024753826 (±0.043452296)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ328328328
Spacing328328328
セルA=B=C: 273.552 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16794_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Locally sharpened map (LocScale)

ファイルemd_16794_additional_1.map
注釈Locally sharpened map (LocScale)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_16794_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_16794_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3

全体名称: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3
要素
  • 複合体: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate-binding protein 1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ALUMINUM FLUORIDEフッ化アルミニウム
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3

超分子名称: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 134 KDa

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分子 #1: Guanylate-binding protein 1

分子名称: Guanylate-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.021617 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASEIHMTGP MCLIENTNGR LMANPEALKI LSAITQPMVV VAIVGLYRTG KSYLMNKLAG KKKGFSLGST VQSHTKGIWM WCVPHPKKP GHILVLLDTE GLGDVEKGDN QNDSWIFALA VLLSSTFVYN SIGTINQQAM DQLYYVTELT HRIRSKSSPD E NENEVEDS ...文字列:
MASEIHMTGP MCLIENTNGR LMANPEALKI LSAITQPMVV VAIVGLYRTG KSYLMNKLAG KKKGFSLGST VQSHTKGIWM WCVPHPKKP GHILVLLDTE GLGDVEKGDN QNDSWIFALA VLLSSTFVYN SIGTINQQAM DQLYYVTELT HRIRSKSSPD E NENEVEDS ADFVSFFPDF VWTLRDFSLD LEADGQPLTP DEYLTYSLKL KKGTSQKDET FNLPRLCIRK FFPKKKCFVF DR PVHRRKL AQLEKLQDEE LDPEFVQQVA DFCSYIFSNS KTKTLSGGIQ VNGPRLESLV LTYVNAISSG DLPCMENAVL ALA QIENSA AVQKAIAHYE QQMGQKVQLP TETLQELLDL HRDSEREAIE VFIRSSFKDV DHLFQKELAA QLEKKRDDFC KQNQ EASSD RCSALLQVIF SPLEEEVKAG IYSKPGGYRL FVQKLQDLKK KYYEEPRKGI QAEEILQTYL KSKESMTDAI LQTDQ TLTE KEKEIEVERV KAESAQASAK MLQEMQRKNE QMMEQKERSY QEHLKQLTEK MENDRVQLLK EQERTLALKL QEQEQL LKE GFQKESRIMK NEIQDLQTKM RRRKACTIS

UniProtKB: Guanylate-binding protein 1

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分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

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分子 #3: ALUMINUM FLUORIDE

分子名称: ALUMINUM FLUORIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: AF3
分子量理論値: 83.977 Da
Chemical component information

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム / フッ化アルミニウム

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium chloride塩化ナトリウム
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitolジチオトレイトール
200.0 uMC10H15N5O11P2Guanosine diphosphateグアノシン二リン酸
10.0 mMNaFSodium fluoride
300.0 uMAlCl3Aluminium chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride

詳細: 5u mM HEPES pH7.4, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 200 uM GDP, 10 mM NaF, 300 uM AlCl3, 5 mM MgCl2
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 22 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5214 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 447651
詳細: 447,651 particles were used to perform ab initio reconstruction to generate five different models. Three classes were selected for heterogeneous refinements without imposing symmetry. A ...詳細: 447,651 particles were used to perform ab initio reconstruction to generate five different models. Three classes were selected for heterogeneous refinements without imposing symmetry. A single class with 147095 particles was used for non-uniform refinement.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Startup model was generated ab initio
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3) / 使用した粒子像数: 147095
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1fn5

chain_id: A, residue_range: 323-478, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2b92

chain_id: A, residue_range: 6-304, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2b92

chain_id: B, residue_range: 6-304, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER
当てはまり具合の基準: Real-space cross correlation
得られたモデル

PDB-8cqb:
Cryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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