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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Streptomycin and Hygromycin B bound to the 30S body | ||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing ...mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Paternoga H / Crowe-McAuliffe C / Novacek J / Wilson DN | ||||||||||||
資金援助 | European Union, 3件
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![]() | ![]() タイトル: Structural conservation of antibiotic interaction with ribosomes. 著者: Helge Paternoga / Caillan Crowe-McAuliffe / Lars V Bock / Timm O Koller / Martino Morici / Bertrand Beckert / Alexander G Myasnikov / Helmut Grubmüller / Jiří Nováček / Daniel N Wilson / ![]() ![]() ![]() 要旨: The ribosome is a major target for clinically used antibiotics, but multidrug resistant pathogenic bacteria are making our current arsenal of antimicrobials obsolete. Here we present cryo-electron- ...The ribosome is a major target for clinically used antibiotics, but multidrug resistant pathogenic bacteria are making our current arsenal of antimicrobials obsolete. Here we present cryo-electron-microscopy structures of 17 distinct compounds from six different antibiotic classes bound to the bacterial ribosome at resolutions ranging from 1.6 to 2.2 Å. The improved resolution enables a precise description of antibiotic-ribosome interactions, encompassing solvent networks that mediate multiple additional interactions between the drugs and their target. Our results reveal a high structural conservation in the binding mode between antibiotics with the same scaffold, including ordered water molecules. Water molecules are visualized within the antibiotic binding sites that are preordered, become ordered in the presence of the drug and that are physically displaced on drug binding. Insight into RNA-ligand interactions will facilitate development of new antimicrobial agents, as well as other RNA-targeting therapies. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 32.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 39.4 KB 39.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 101.6 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 9.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 406 MB 410.5 MB 410.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8caiMC ![]() 8ca7C ![]() 8camC ![]() 8cazC ![]() 8cepC ![]() 8ceuC ![]() 8cf1C ![]() 8cf8C ![]() 8cgdC ![]() 8cgiC ![]() 8cgjC ![]() 8cgkC ![]() 8cgrC ![]() 8cguC ![]() 8cgvC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.762 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_16526_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_16526_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_16526_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : 70S ribosomes with antibiotic cocktail
+超分子 #1: 70S ribosomes with antibiotic cocktail
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #2: 30S ribosomal protein S2
+分子 #3: Small ribosomal subunit protein uS3
+分子 #4: Small ribosomal subunit protein uS4
+分子 #5: Small ribosomal subunit protein uS5
+分子 #6: Small ribosomal subunit protein bS6, non-modified isoform
+分子 #7: Small ribosomal subunit protein uS8
+分子 #8: Small ribosomal subunit protein uS11
+分子 #9: Small ribosomal subunit protein uS12
+分子 #10: Small ribosomal subunit protein uS15
+分子 #11: 30S ribosomal protein S16
+分子 #12: Small ribosomal subunit protein uS17
+分子 #13: Small ribosomal subunit protein bS18
+分子 #14: 30S ribosomal protein S20
+分子 #15: Small ribosomal subunit protein bS21
+分子 #16: POTASSIUM ION
+分子 #17: HYGROMYCIN B VARIANT
+分子 #18: [(2~{S},3~{S},4~{S},5~{R},6~{S})-2-[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S})-2-[...
+分子 #19: SPECTINOMYCIN
+分子 #20: MAGNESIUM ION
+分子 #21: water
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE | |||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 実像数: 24195 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 44.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 514855 |