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- EMDB-1054: Large T antigen on the simian virus 40 origin of replication: a 3... -

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Database: EMDB / ID: EMD-1054
TitleLarge T antigen on the simian virus 40 origin of replication: a 3D snapshot prior to DNA replication.
Map data3D volume of the SV40 T antigen double hexamer on the viral origin of replication
Sample
  • Sample: Large T antigen double hexamer on the SV40 origin of replication
  • Protein or peptide: SV40 large T antigen
  • DNA: SV40 origin of replication
Biological speciesSimian virus 40
Methodsingle particle reconstruction / cryo EM / negative staining / Resolution: 27.5 Å
AuthorsGomez-Lorenzo MG / Valle M / Frank J / Gruss C / Sorzano COS / Chen XS / Donate L / Carazo JM
CitationJournal: EMBO J / Year: 2003
Title: Large T antigen on the simian virus 40 origin of replication: a 3D snapshot prior to DNA replication.
Authors: Maria G Gomez-Lorenzo / Mikel Valle / Joachim Frank / Claudia Gruss / Carlos Oscar S Sorzano / Xiaojiang S Chen / Luis Enrique Donate / Jose Maria Carazo /
Abstract: Large T antigen is the replicative helicase of simian virus 40. Its specific binding to the origin of replication and oligomerization into a double hexamer distorts and unwinds dsDNA. In viral ...Large T antigen is the replicative helicase of simian virus 40. Its specific binding to the origin of replication and oligomerization into a double hexamer distorts and unwinds dsDNA. In viral replication, T antigen acts as a functional homolog of the eukaryotic minichromosome maintenance factor MCM. T antigen is also an oncoprotein involved in transformation through interaction with p53 and pRb. We obtained the three-dimensional structure of the full-length T antigen double hexamer assembled at its origin of replication by cryoelectron microscopy and single-particle reconstruction techniques. The double hexamer shows different degrees of bending along the DNA axis. The two hexamers are differentiated entities rotated relative to each other. Isolated strands of density, putatively assigned to ssDNA, protrude from the hexamer-hexamer junction mainly at two opposite sites. The structure of the T antigen at the origin of replication can be understood as a snapshot of the dynamic events leading to DNA unwinding. Based on these results a model for the initiation of simian virus 40 DNA replication is proposed.
History
DepositionAug 12, 2003-
Header (metadata) releaseSep 25, 2003-
Map releaseSep 25, 2005-
UpdateMay 26, 2011-
Current statusMay 26, 2011Processing site: PDBe / Status: Released

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SurfViewMolmilJmol/JSmol
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Map

FileDownload / File: emd_1054.map.gz / Format: CCP4 / Size: 6.4 MB / Type: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
Annotation3D volume of the SV40 T antigen double hexamer on the viral origin of replication
Voxel sizeX=Y=Z: 3.27 Å
Density
Contour Level1: 0.000588 / Movie #1: 0.0016
Minimum - Maximum-0.00605902 - 0.00770981
Average (Standard dev.)-0.00439348 (±0.00254601)
SymmetrySpace group: 1
Details

EMDB XML:

Map geometry
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions120120120
Spacing120120120
CellA=B=C: 392.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4 map header:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.273.273.27
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z392.400392.400392.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-0.0060.008-0.004

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Supplemental data

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Sample components

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Entire : Large T antigen double hexamer on the SV40 origin of replication

EntireName: Large T antigen double hexamer on the SV40 origin of replication
Components
  • Sample: Large T antigen double hexamer on the SV40 origin of replication
  • Protein or peptide: SV40 large T antigen
  • DNA: SV40 origin of replication

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Supramolecule #1000: Large T antigen double hexamer on the SV40 origin of replication

SupramoleculeName: Large T antigen double hexamer on the SV40 origin of replication
type: sample / ID: 1000 / Oligomeric state: homododecamer of T antigen on the DNA / Number unique components: 2
Molecular weightTheoretical: 1.049 MDa

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Macromolecule #1: SV40 large T antigen

MacromoleculeName: SV40 large T antigen / type: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: T antigen
Details: Purified as described in Simanis and Lane (1985) Virology, 144:88-100; To know about purification details see Simanis V and Lane DP (1985) "An immunoaffinity purification procedure for SV40 ...Details: Purified as described in Simanis and Lane (1985) Virology, 144:88-100; To know about purification details see Simanis V and Lane DP (1985) "An immunoaffinity purification procedure for SV40 large T antigen". Virology 144, 88-100
Number of copies: 12 / Oligomeric state: dodecameric / Recombinant expression: Yes
Source (natural)Organism: Simian virus 40 / synonym: SV40
Molecular weightExperimental: 984 KDa / Theoretical: 984 KDa

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Macromolecule #2: SV40 origin of replication

MacromoleculeName: SV40 origin of replication / type: dna / ID: 2 / Name.synonym: ori
Details: DNA fragment HindIII / NcoI of pOR1 (DeLucia et al, 1986, J.Virol, 61:3649-3654
Classification: DNA / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: Yes
Source (natural)Organism: Simian virus 40 / synonym: SV40
Molecular weightExperimental: 54 KDa / Theoretical: 54 KDa
SequenceString:
AAGCTTCCTC ACTACTTCTG GAATAGCTCA GAGGCCGAGG CGGCCTCGGC CTCTGCATAA ATAAAAAAAA TTAGGCAGCC ATGG

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Experimental details

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Structure determination

Methodnegative staining, cryo EM
Processingsingle particle reconstruction
Aggregation stateparticle

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Sample preparation

Concentration7.56 mg/mL
BufferpH: 7.5
Details: The incubation buffer to do the Tag-ori complex: 3 mM ADP, 20 mM Tris (HCl) pH 7.5, 50 mM NaCl, 5 mM KCl, 2 mM MgCl2
StainingType: NEGATIVE
Details: The sample was vitrified on a carbon-coated copper grid that was previously glow-discharged
GridDetails: copper grid
VitrificationCryogen name: ETHANE / Chamber temperature: 90 K / Instrument: HOMEMADE PLUNGER
Details: Vitrification instrument: user made plunger. Vitrification carried out at room temperature
Method: Blot for 1 second before plunging

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Electron microscopy

MicroscopeFEI TECNAI F20
Electron beamAcceleration voltage: 200 kV / Electron source: FIELD EMISSION GUN
Electron opticsCalibrated magnification: 64200 / Illumination mode: FLOOD BEAM / Imaging mode: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / Nominal defocus max: 4.5 µm / Nominal defocus min: 1.2 µm / Nominal magnification: 60000
Sample stageSpecimen holder: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
Specimen holder model: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 50
TemperatureAverage: 90 K
Alignment procedureLegacy - Astigmatism: corrected at 175,000
DetailsLow Dose procedure
Image recordingCategory: FILM / Film or detector model: KODAK SO-163 FILM / Digitization - Scanner: ZEISS SCAI / Digitization - Sampling interval: 7 µm / Number real images: 153 / Average electron dose: 15 e/Å2 / Bits/pixel: 32
Tilt angle min0
Experimental equipment
Model: Tecnai F20 / Image courtesy: FEI Company

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Image processing

CTF correctionDetails: each particle, only phases
Final angle assignmentDetails: Phi / theta 186.00 91.000 324.00 41.000 123.00 74.000 213.00 76.000 185.00 84.000 25.000 104.00 172.00 36.000 180.00 97.000 328.00 90.000 284.00 62.000 188.00 112.00 108.00 109.00 297.00 96. ...Details: Phi / theta 186.00 91.000 324.00 41.000 123.00 74.000 213.00 76.000 185.00 84.000 25.000 104.00 172.00 36.000 180.00 97.000 328.00 90.000 284.00 62.000 188.00 112.00 108.00 109.00 297.00 96.000 205.00 102.00 319.00 60.000 297.00 79.000 176.00 142.00 342.00 82.000 314.00 54.000 54.000 99.000 39.000 65.000 346.00 115.00 336.00 94.000 286.00 89.000 254.00 83.000 305.00 45.000 223.00 106.00 219.00 59.000 292.00 104.00 208.00 114.00 262.00 101.00 346.00 62.000 78.000 62.000 170.00 67.000 253.00 77.000 352.00 111.00 178.00 91.000 172.00 45.000 346.00 46.000 169.00 117.00 73.000 63.000 291.00 82.000 13.000 67.000 126.00 58.000 127.00 85.000 276.00 83.000 349.00 70.000 101.00 86.000 350.00 128.00 333.00 55.000 72.000 114.00 322.00 95.000 8.0000 113.00 303.00 73.000 326.00 58.000 148.00 57.000 68.000 35.000 152.00 84.000 168.00 60.000 173.00 46.000 135.00 45.000 36.000 98.000 164.00 78.000 172.00 106.00 197.00 9.0000 103.00 85.000 23.000 147.00 123.00 96.000 242.00 149.00 20.000 73.000 281.00 101.00 118.00 108.00 305.00 54.000 140.00 81.000 15.000 77.000 213.00 70.000 86.000 132.00 329.00 64.000 165.00 82.000 24.000 107.00 89.000 59.000 221.00 102.00 347.00 94.000 248.00 108.00 112.00 27.000 265.00 90.000 190.00 20.000 185.00 118.00 242.00 69.000 295.00 92.000 191.00 99.000 253.00 22.000 232.00 38.000 151.00 126.00 283.00 88.000 233.00 73.000 132.00 74.000 293.00 95.000 27.000 110.00 293.00 136.00 170.00 89.000 260.00 71.000 112.00 144.00 337.00 73.000 143.00 87.000 179.00 94.000 68.000 66.000 223.00 79.000 157.00 113.00 275.00 35.000 358.00 109.00 211.00 87.000 290.00 93.000 347.00 107.00 205.00 44.000 101.00 72.000 246.00 65.000 164.00 68.000 130.00 97.000 345.00 109.00 193.00 102.00 122.00 122.00 254.00 62.000 145.00 56.000 292.00 77.000 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6.0000 333.00 34.000 109.00 84.000 225.00 5.0000 245.00 181.00 177.00 7.0000 9.0000 168.00
Final reconstructionApplied symmetry - Point group: C1 (asymmetric) / Algorithm: OTHER / Resolution.type: BY AUTHOR / Resolution: 27.5 Å / Resolution method: FSC 0.5 CUT-OFF / Software - Name: spider xmipp
Details: Starting from a preliminary random conical tilt volume, search for projection orientation was done using Radon transforms (Radermacher M, 1994). CTF correction of the images during angular refinement.
Number images used: 13860
DetailsParticles were manually picked and rotationally and translationaly aligned using Radon transforms

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Atomic model buiding 1

Initial modelPDB ID:
DetailsThe helicase hexamer was fitted manually using program O in both C-terminal domains of the Tag-ori complex,
RefinementProtocol: RIGID BODY FIT

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About Yorodumi

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News

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Feb 9, 2022. New format data for meta-information of EMDB entries

New format data for meta-information of EMDB entries

  • Version 3 of the EMDB header file is now the official format.
  • The previous official version 1.9 will be removed from the archive.

Related info.:EMDB header

External links:wwPDB to switch to version 3 of the EMDB data model

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Aug 12, 2020. Covid-19 info

Covid-19 info

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

New page: Covid-19 featured information page in EM Navigator.

Related info.:Covid-19 info / Mar 5, 2020. Novel coronavirus structure data

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Mar 5, 2020. Novel coronavirus structure data

Novel coronavirus structure data

Related info.:Yorodumi Speices / Aug 12, 2020. Covid-19 info

External links:COVID-19 featured content - PDBj / Molecule of the Month (242):Coronavirus Proteases

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Jan 31, 2019. EMDB accession codes are about to change! (news from PDBe EMDB page)

EMDB accession codes are about to change! (news from PDBe EMDB page)

  • The allocation of 4 digits for EMDB accession codes will soon come to an end. Whilst these codes will remain in use, new EMDB accession codes will include an additional digit and will expand incrementally as the available range of codes is exhausted. The current 4-digit format prefixed with “EMD-” (i.e. EMD-XXXX) will advance to a 5-digit format (i.e. EMD-XXXXX), and so on. It is currently estimated that the 4-digit codes will be depleted around Spring 2019, at which point the 5-digit format will come into force.
  • The EM Navigator/Yorodumi systems omit the EMD- prefix.

Related info.:Q: What is EMD? / ID/Accession-code notation in Yorodumi/EM Navigator

External links:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / Contact to PDBj

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Jul 12, 2017. Major update of PDB

Major update of PDB

  • wwPDB released updated PDB data conforming to the new PDBx/mmCIF dictionary.
  • This is a major update changing the version number from 4 to 5, and with Remediation, in which all the entries are updated.
  • In this update, many items about electron microscopy experimental information are reorganized (e.g. em_software).
  • Now, EM Navigator and Yorodumi are based on the updated data.

External links:wwPDB Remediation / Enriched Model Files Conforming to OneDep Data Standards Now Available in the PDB FTP Archive

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Yorodumi

Thousand views of thousand structures

  • Yorodumi is a browser for structure data from EMDB, PDB, SASBDB, etc.
  • This page is also the successor to EM Navigator detail page, and also detail information page/front-end page for Omokage search.
  • The word "yorodu" (or yorozu) is an old Japanese word meaning "ten thousand". "mi" (miru) is to see.

Related info.:EMDB / PDB / SASBDB / Comparison of 3 databanks / Yorodumi Search / Aug 31, 2016. New EM Navigator & Yorodumi / Yorodumi Papers / Jmol/JSmol / Function and homology information / Changes in new EM Navigator and Yorodumi

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