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- EMDB-10132: cryo-EM structure of mTORC1 bound to PRAS40-fused active RagA/C G... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10132
タイトルcryo-EM structure of mTORC1 bound to PRAS40-fused active RagA/C GTPases
マップデータCryoEM structure of RagA/C heterodimer GTPases in complex with mTORC1
試料
  • 複合体: cryoEM structure of mTORC1 bound to RagA/C complex
    • 複合体: mTORC1
      • タンパク質・ペプチド: mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR,mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR
      • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin complex subunit LST8MTOR
      • タンパク質・ペプチド: Regulatory-associated protein of mTOR
    • 複合体: RagA/C
      • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
      • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
      • タンパク質・ペプチド: Proline-rich AKT1 substrate 1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードsmall GTPases (低分子量GTPアーゼ) / mTORC1 activator / roadblock domain / GTPase domain (GTPアーゼ) / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation ...Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TORC2 complex / regulation of TORC1 signaling / regulation of membrane permeability / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / negative regulation of lysosome organization / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / protein localization to lysosome / regulation of autophagosome assembly / nucleus localization / TORC1 signaling / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of odontoblast differentiation / regulation of osteoclast differentiation / regulation of TOR signaling / positive regulation of keratinocyte migration / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nutrient / energy reserve metabolic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / ruffle organization / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of cell size / positive regulation of osteoclast differentiation / cellular response to osmotic stress / protein localization to membrane / enzyme-substrate adaptor activity / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / cardiac muscle cell development / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / オートファジー / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / lysosome organization / positive regulation of actin filament polymerization / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of myotube differentiation / protein kinase activator activity / behavioral response to pain / oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / social behavior / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / cellular response to nutrient levels / HSF1-dependent transactivation / MTOR / positive regulation of TOR signaling / neuronal action potential / regulation of macroautophagy / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of translational initiation / 細胞内膜系 / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of cellular response to heat / heart morphogenesis / protein-membrane adaptor activity / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of TORC1 signaling / 14-3-3 protein binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of TORC1 signaling / cytoskeleton organization / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / T cell costimulation / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / positive regulation of glycolytic process
類似検索 - 分子機能
Proline-rich AKT1 substrate 1 protein / Proline-rich AKT1 substrate 1 / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region ...Proline-rich AKT1 substrate 1 protein / Proline-rich AKT1 substrate 1 / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / HEATリピート / HEATリピート / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase mTOR / Ras-related GTP-binding protein A / Regulatory-associated protein of mTOR / Proline-rich AKT1 substrate 1 / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Ras-related GTP-binding protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Anandapadamanaban M / Berndt A
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105184308 英国
Cancer Research UKC14801/A21211 英国
European Molecular Biology Organizationlong-term fellowship 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Architecture of human Rag GTPase heterodimers and their complex with mTORC1.
著者: Madhanagopal Anandapadamanaban / Glenn R Masson / Olga Perisic / Alex Berndt / Jonathan Kaufman / Chris M Johnson / Balaji Santhanam / Kacper B Rogala / David M Sabatini / Roger L Williams /
要旨: The Rag guanosine triphosphatases (GTPases) recruit the master kinase mTORC1 to lysosomes to regulate cell growth and proliferation in response to amino acid availability. The nucleotide state of Rag ...The Rag guanosine triphosphatases (GTPases) recruit the master kinase mTORC1 to lysosomes to regulate cell growth and proliferation in response to amino acid availability. The nucleotide state of Rag heterodimers is critical for their association with mTORC1. Our cryo-electron microscopy structure of RagA/RagC in complex with mTORC1 shows the details of RagA/RagC binding to the RAPTOR subunit of mTORC1 and explains why only the RagA/RagC nucleotide state binds mTORC1. Previous kinetic studies suggested that GTP binding to one Rag locks the heterodimer to prevent GTP binding to the other. Our crystal structures and dynamics of RagA/RagC show the mechanism for this locking and explain how oncogenic hotspot mutations disrupt this process. In contrast to allosteric activation by RHEB, Rag heterodimer binding does not change mTORC1 conformation and activates mTORC1 by targeting it to lysosomes.
履歴
登録2019年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月16日-
マップ公開2019年10月16日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.018
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6sb0
  • 表面レベル: 0.018
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10132.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10132.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of RagA/C heterodimer GTPases in complex with mTORC1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.43 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.06416719 - 0.117651746
平均 (標準偏差)0.00024526447 (±0.0035791127)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 500.49997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.431.431.43
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z500.500500.500500.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.0640.1180.000

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_10132_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: The experimental EM map of 3D reconstruction of mTORC1-RagA/C monomer

ファイルemd_10132_additional.map
注釈The experimental EM map of 3D reconstruction of mTORC1-RagA/C monomer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half1 map from 3D reconstruction RELION-3.0.6

ファイルemd_10132_half_map_1.map
注釈Half1 map from 3D reconstruction RELION-3.0.6
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half2 map from 3D reconstruction RELION-3.0.6

ファイルemd_10132_half_map_2.map
注釈Half2 map from 3D reconstruction RELION-3.0.6
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cryoEM structure of mTORC1 bound to RagA/C complex

全体名称: cryoEM structure of mTORC1 bound to RagA/C complex
要素
  • 複合体: cryoEM structure of mTORC1 bound to RagA/C complex
    • 複合体: mTORC1
      • タンパク質・ペプチド: mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR,mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR
      • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin complex subunit LST8MTOR
      • タンパク質・ペプチド: Regulatory-associated protein of mTOR
    • 複合体: RagA/C
      • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
      • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
      • タンパク質・ペプチド: Proline-rich AKT1 substrate 1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: cryoEM structure of mTORC1 bound to RagA/C complex

超分子名称: cryoEM structure of mTORC1 bound to RagA/C complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
分子量理論値: 1.09 MDa

+
超分子 #2: mTORC1

超分子名称: mTORC1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: RagA/C

超分子名称: RagA/C / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4, #6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR,mTOR,Serine/threonine-p...

分子名称: mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR,mTOR,Serine/threonine-protein kinase mTOR
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 287.012031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)STRFYDQL NHHIFELVSS SDANERK GG ILAIASLIGV EGGNATRIGR FANYLRNLLP SNDPVVMEMA SKAIGRLAMA GDTFTAEYVE FEVKRALEWL GADRNEGR R HAAVLVLREL AISVPTFFFQ QVQPFFDNIF VAVWDPKQAI REGAVAALRA CLILTTQREP KEMQKPQWYR HTFEEAEKG FDETLAKEKG MNRDDRIHGA LLILNELVRI SSMEGERLRE EMEEITQQQL VHDKYCKDLM GFGTKPRHIT PFTSFQAVQP QQSNALVGL LGYSSHQGLM GFGTSPSPAK ST(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) R NSKNSLIQMT ILNLLPRLAA FRPSAFTDTQ YLQDTMNHVL SCVKKEKERT AAFQALGLLS VAVRSEFKVY LPRVLDIIR AALPPKDFAH KRQKAMQVDA TVFTCISMLA RAMGPGIQQD IKELLEPMLA VGLSPALTAV LYDLSRQIPQ LKKDIQDGLL KMLSLVLMH KPLRHPGMPK GLAHQLASPG LTTLPEASDV GSITLALRTL GSFEFEGHSL TQFVRHCADH FLNSEHKEIR M EAARTCSR LLTPSIHLIS GHAHVVSQTA VQVVADVLSK LLVVGITDPD PDIRYCVLAS LDERFDAHLA QAENLQALFV AL NDQVFEI RELAICTVGR LSSMNPAFVM PFLRKMLIQI LTELEHSGIG RIKEQSARML GHLVSNAPRL IRPYMEPILK ALI LKLKDP DPDPNPGVIN NVLATIGELA QVSGLEMRKW VDELFIIIMD MLQDSSLLAK RQVALWTLGQ LVASTGYVVE PYRK YPTLL EVLLNFLKTE QNQGTRREAI RVLGLLGALD PYKHKVNIGM IDQSRDASAV SLSESKSSQD SSDYSTSEML VNMGN LPLD EFYPAVSMVA LMRIFRDQSL SHHHTMVVQA ITFIFKSLGL KCVQFLPQVM PTFLNVIRVC DGAIREFLFQ QLGMLV SFV KSHIRPYMDE IVTLMREFWV MNTSIQSTII LLIEQIVVAL GGEFKLYLPQ LIPHMLRVFM HDNSPGRIVS IKLLAAI QL FGANLDDYLH LLLPPIVKLF DAPEAPLPSR KAALETVDRL TESLDFTDYA SRIIHPIVRT LDQSPELRST AMDTLSSL V FQLGKKYQIF IPMVNKVLVR HRINHQRYDV LICRIVKGYT LADEEEDPLI YQHRMLRSGQ GDALASGPVE TGPMKKLHV STINLQKAWG AARRVSKDDW LEWLRRLSLE LLKDSSSPSL RSCWALAQAY NPMARDLFNA AFVSCWSELN EDQQDELIRS IELALTSQD IAEVTQTLLN LAEFMEHSDK GPLPLRDDNG IVLLGERAAK CRAYAKALHY KELEFQKGPT PAILESLISI N NKLQQPEA AAGVLEYAMK HFGELEIQAT WYEKLHEWED ALVAYDKKMD TNKDDPELML GRMRCLEALG EWGQLHQQCC EK WTLVNDE TQAKMARMAA AAAWGLGQWD SMEEYTCMIP RDTHDGAFYR AVLALHQDLF SLAQQCIDKA RDLLDAELTA MAG ESYSRA YGAMVSCHML SELEEVIQYK LVPERREIIR QIWWERLQGC QRIVEDWQKI LMVRSLVVSP HEDMRTWLKY ASLC GKSGR LALAHKTLVL LLGVDPSRQL DHPLPTVHPQ VTYAYMKNMW KSARKIDAFQ HMQHFVQTMQ QQAQHAIATE DQQHK QELH KLMARCFLKL GEWQLNLQGI NESTIPKVLQ YYSAATEHDR SWYKAWHAWA VMNFEAVLHY KHQNQARDEK KKLRHA SGA NITNATTAAT TAATATTTAS TEGSNSESEA ESTENSPTPS PLQKKVTEDL SKTLLMYTVP AVQGFFRSIS LSRGNNL QD TLRVLTLWFD YGHWPDVNEA LVEGVKAIQI DTWLQVIPQL IARIDTPRPL VGRLIHQLLT DIGRYHPQAL IYPLTVAS K STTTARHNAA NKILKNMCEH SNTLVQQAMM VSEELIRVAI LWHEMWHEGL EEASRLYFGE RNVKGMFEVL EPLHAMMER GPQTLKETSF NQAYGRDLME AQEWCRKYMK SGNVKDLTQA WDLYYHVFRR ISKQLPQLTS LELQYVSPKL LMCRDLELAV PGTYDPNQP IIRIQSIAPS LQVITSKQRP RKLTLMGSNG HEFVFLLKGH EDLRQDERVM QLFGLVNTLL ANDPTSLRKN L SIQRYAVI PLSTNSGLIG WVPHCDTLHA LIRDYREKKK ILLNIEHRIM LRMAPDYDHL TLMQKVEVFE HAVNNTAGDD LA KLLWLKS PSSEVWFDRR TNYTRSLAVM SMVGYILGLG DRHPSNLMLD RLSGKILHID FGDCFEVAMT REKFPEKIPF RLT RMLTNA MEVTGLDGNY RITCHTVMEV LREHKDSVMA VLEAFVYDPL LNWRLMDTNT KGNKRSRTRT DSYSAGQSVE ILDG VELGE PAHKKTGTTV PESIHSFIGD GLVKPEALNK KAIQIINRVR DKLTGRDFSH DDTLDVPTQV ELLIKQATSH ENLCQ CYIG WCPFW

UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase mTOR, Serine/threonine-protein kinase mTOR

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分子 #2: Target of rapamycin complex subunit LST8

分子名称: Target of rapamycin complex subunit LST8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.91009 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNTSPGTVGS DPVILATAGY DHTVRFWQAH SGICTRTVQH QDSQVNALEV TPDRSMIAAA GYQHIRMYDL NSNNPNPIIS YDGVNKNIA SVGFHEDGRW MYTGGEDCTA RIWDLRSRNL QCQRIFQVNA PINCVCLHPN QAELIVGDQS GAIHIWDLKT D HNEQLIPE ...文字列:
MNTSPGTVGS DPVILATAGY DHTVRFWQAH SGICTRTVQH QDSQVNALEV TPDRSMIAAA GYQHIRMYDL NSNNPNPIIS YDGVNKNIA SVGFHEDGRW MYTGGEDCTA RIWDLRSRNL QCQRIFQVNA PINCVCLHPN QAELIVGDQS GAIHIWDLKT D HNEQLIPE PEVSITSAHI DPDASYMAAV NSTGNCYVWN LTGGIGDEVT QLIPKTKIPA HTRYALQCRF SPDSTLLATC SA DQTCKIW RTSNFSLMTE LSIKSGNPGE SSRGWMWGCA FSGDSQYIVT ASSDNLARLW CVETGEIKRE YGGHQKAVVC LAF NDSVLG

UniProtKB: Target of rapamycin complex subunit LST8

+
分子 #3: Ras-related GTP-binding protein A

分子名称: Ras-related GTP-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.600195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
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MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGLDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET LYKAWSSIVY QLIPNVQQLE MNLRNFAQII EADEVLLFER ATFLVISHYQ CKEQRDVHRF EKISNIIKQF KL SCSKLAA SFQSMEVRNS NFAAFIDIFT SNTYVMVVMS DPSIPSAATL INIRNARKHF EKLERVDGPK HSLLMR

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein A

+
分子 #4: Ras-related GTP-binding protein C

分子名称: Ras-related GTP-binding protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.284832 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKSSIQKV VFHKMSPNE NLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN ...文字列:
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UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein C

+
分子 #5: Regulatory-associated protein of mTOR

分子名称: Regulatory-associated protein of mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 149.200016 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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MESEMLQSPL LGLGEEDEAD LTDWNLPLAF MKKRHCEKIE GSKSLAQSWR MKDRMKTVSV ALVLCLNVGV DPPDVVKTTP CARLECWID PLSMGPQKAL ETIGANLQKQ YENWQPRARY KQSLDPTVDE VKKLCTSLRR NAKEERVLFH YNGHGVPRPT V NGEVWVFN KNYTQYIPLS IYDLQTWMGS PSIFVYDCSN AGLIVKSFKQ FALQREQELE VAAINPNHPL AQMPLPPSMK NC IQLAACE ATELLPMIPD LPADLFTSCL TTPIKIALRW FCMQKCVSLV PGVTLDLIEK IPGRLNDRRT PLGELNWIFT AIT DTIAWN VLPRDLFQKL FRQDLLVASL FRNFLLAERI MRSYNCTPVS SPRLPPTYMH AMWQAWDLAV DICLSQLPTI IEEG TAFRH SPFFAEQLTA FQVWLTMGVE NRNPPEQLPI VLQVLLSQVH RLRALDLLGR FLDLGPWAVS LALSVGIFPY VLKLL QSSA RELRPLLVFI WAKILAVDSS CQADLVKDNG HKYFLSVLAD PYMPAEHRTM TAFILAVIVN SYHTGQEACL QGNLIA ICL EQLNDPHPLL RQWVAICLGR IWQNFDSARW CGVRDSAHEK LYSLLSDPIP EVRCAAVFAL GTFVGNSAER TDHSTTI DH NVAMMLAQLV SDGSPMVRKE LVVALSHLVV QYESNFCTVA LQFIEEEKNY ALPSPATTEG GSLTPVRDSP CTPRLRSV S SYGNIRAVAT ARSLNKSLQN LSLTEESGGA VAFSPGNLST SSSASSTLGS PENEEHILSF ETIDKMRRAS SYSSLNSLI GVSFNSVYTQ IWRVLLHLAA DPYPEVSDVA MKVLNSIAYK ATVNARPQRV LDTSSLTQSA PASPTNKGVH IHQAGGSPPA SSTSSSSLT NDVAKQPVSR DLPSGRPGTT GPAGAQYTPH SHQFPRTRKM FDKGPEQTAD DADDAAGHKS FISATVQTGF C DWSARYFA QPVMKIPEEH DLESQIRKER EWRFLRNSRV RRQAQQVIQK GITRLDDQIF LNRNPGVPSV VKFHPFTPCI AV ADKDSIC FWDWEKGEKL DYFHNGNPRY TRVTAMEYLN GQDCSLLLTA TDDGAIRVWK NFADLEKNPE MVTAWQGLSD MLP TTRGAG MVVDWEQETG LLMSSGDVRI VRIWDTDREM KVQDIPTGAD SCVTSLSCDS HRSLIVAGLG DGSIRVYDRR MALS ECRVM TYREHTAWVV KASLQKRPDG HIVSVSVNGD VRIFDPRMPE SVNVLQIVKG LTALDIHPQA DLIACGSVNQ FTAIY NSSG ELINNIKYYD GFMGQRVGAI SCLAFHPHWP HLAVGSNDYY ISVYSVEKRV R

UniProtKB: Regulatory-associated protein of mTOR

+
分子 #6: Proline-rich AKT1 substrate 1

分子名称: Proline-rich AKT1 substrate 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.412293 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASGRPEELW EAVVGAAERF RARTGTELVL LTAAPPPPPR PGPCAYAAHG RGALAEAARR CLHDIALAHR AATAARPPAP PPAPQPPSP TPSPPRPTLA REDNEEDEDE PTETETSGEQ LGISDNGGLF VMDEDATLQD LPPFCESDPE STDDGSLSEE T PAGPPTCS ...文字列:
MASGRPEELW EAVVGAAERF RARTGTELVL LTAAPPPPPR PGPCAYAAHG RGALAEAARR CLHDIALAHR AATAARPPAP PPAPQPPSP TPSPPRPTLA REDNEEDEDE PTETETSGEQ LGISDNGGLF VMDEDATLQD LPPFCESDPE STDDGSLSEE T PAGPPTCS VPPASALPTQ QYAKSLPVSV PVWGFKEKRT EARSSDEENG PPSSPDLDRI AASMRALVLR EAEDTQVFGD LP RPRLNTS DFQKLKRKY

UniProtKB: Proline-rich AKT1 substrate 1

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分子 #7: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

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分子 #8: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 50mM HEPES pH 7.0, 100mM NaCl, 2mM MgCl2, 1mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細mTORC1 (mTOR complex 1) is a dimer consists of three proteins: mTOR, mLST8 and RAPTOR. The interacting partner, PRAS40-fused-RagA/C (referred as RagA/C here) forms complex with mTORC1 for its activation. We solved the cryo-EM structure of mTORC1 bound to RagA/C.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-22 / 平均露光時間: 1.8 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 580707
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6bcx


詳細: For building the mTORC1 structure we used the previously published apo-mTORC1 structure 6BCX, and for RagA/C structure we used our high-resolution crystal structure PDB ID 6S6A.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6)
詳細: For the final reconstruction of mTORC1-RagA/C structure we used a strategy taking advantage of the relion particle symmetry expand program, and duplicated the C2-refined particles and applied ...詳細: For the final reconstruction of mTORC1-RagA/C structure we used a strategy taking advantage of the relion particle symmetry expand program, and duplicated the C2-refined particles and applied the appropriate rotation and translation to generate a set of monomers. We performed mTORC1-RagA/C 'pseudo-monomer' focussed classification with signal subtraction and obtained a reconstruction of 5.5 A resolution map. This cryo-EM density corresponded to the mTORC1-RagA/C pseudomonomer, where the previously published structure for apo-mTORC1 (PDB ID 6BCX) and our high-resolution crystal structure of RagA/C (6S6A) were fitted with great confidence from our experimental analysis including Pulldown assays, mutational at per-residue level in the binding interface and HDX-Mass Spectrometry.
使用した粒子像数: 90809
詳細The selected images were processed using MotionCor2 within the RELION-3.0.6 package.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6bcx

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6s6a

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Cryo-EM model of mTORC1-RagA/C was refined using REFMAC5 program in CCPEM package, with a composite map of the 3D reconstruction of mTORC1-RagA/C pseudo-monomer (as mentioned in Reconstruction section) of one protomer together with the generated map for the other second protomer of mTORC1-RagA/C. This second protomer of mTORC1-RagA/C map was generated by simply aligning the first 3D reconstructed pseudomonomer map onto the mTORC1 dimer consensus C2 map and then obtained the rotation-translation matrix with CHIMERA and then used Maputils program in CCP4i. From the resulting mTORC1-RagA/C dimer map, the model of mTORC1-RagA/C was built by using previously published structure of apo-mTORC1 (PDB ID 6BCX) and our crystal structure of RagA/C was fitted (PDB ID 6S6A, unreleased). The entire mTORC1-RagA/C final model was refined using REFMAC5 program using the restraints from the crystal structure of RagA/C and previously published mTORC1 structure. Side chains were removed before refinement, since these were not evident in the cryo-EM densities. Separate model refinements were performed against single half-maps, and the resulting models were compared with the other half-maps to confirm the absence of overfitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 283
得られたモデル

PDB-6sb0:
cryo-EM structure of mTORC1 bound to PRAS40-fused active RagA/C GTPases

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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