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タイトルStructural and functional characterization of AfsR, an SARP family transcriptional activator of antibiotic biosynthesis in Streptomyces.
ジャーナル・号・ページPLoS Biol, Vol. 22, Issue 3, Page e3002528, Year 2024
掲載日2024年3月1日
著者Yiqun Wang / Xu Yang / Feng Yu / Zixin Deng / Shuangjun Lin / Jianting Zheng /
PubMed 要旨Streptomyces antibiotic regulatory proteins (SARPs) are widely distributed activators of antibiotic biosynthesis. Streptomyces coelicolor AfsR is an SARP regulator with an additional nucleotide- ...Streptomyces antibiotic regulatory proteins (SARPs) are widely distributed activators of antibiotic biosynthesis. Streptomyces coelicolor AfsR is an SARP regulator with an additional nucleotide-binding oligomerization domain (NOD) and a tetratricopeptide repeat (TPR) domain. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures and in vitro assays to demonstrate how the SARP domain activates transcription and how it is modulated by NOD and TPR domains. The structures of transcription initiation complexes (TICs) show that the SARP domain forms a side-by-side dimer to simultaneously engage the afs box overlapping the -35 element and the σHrdB region 4 (R4), resembling a sigma adaptation mechanism. The SARP extensively interacts with the subunits of the RNA polymerase (RNAP) core enzyme including the β-flap tip helix (FTH), the β' zinc-binding domain (ZBD), and the highly flexible C-terminal domain of the α subunit (αCTD). Transcription assays of full-length AfsR and truncated proteins reveal the inhibitory effect of NOD and TPR on SARP transcription activation, which can be eliminated by ATP binding. In vitro phosphorylation hardly affects transcription activation of AfsR, but counteracts the disinhibition of ATP binding. Overall, our results present a detailed molecular view of how AfsR serves to activate transcription.
リンクPLoS Biol / PubMed:38427710 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.35 - 5.1 Å
構造データ

EMDB-35046: Focused map on the aCTD-AfsR-DNA region of the Streptomyces coelicolor AfsR-dependent transcription activation complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.77 Å

35047

8hvr

EMDB-35047, PDB-8hvr:
Cryo-EM structure of AfsR-dependent transcription activation complex with afsS promoter
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.35 Å

EMDB-36369: Focused map on the aCTD-AfsR(T337A) region of the Streptomyces coelicolor RNAP-promoter open complex with AfsR(T337A) dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.1 Å

36370

8jke

EMDB-36370, PDB-8jke:
AfsR(T337A) transcription activation complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.67 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • streptomyces coelicolor a3(2) (バクテリア)
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / RNA polymerase (RNAポリメラーゼ) / SARP regulator / TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / GENE REGULATION/DNA / GENE REGULATION-DNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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