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タイトルE3 ligase autoinhibition by C-degron mimicry maintains C-degron substrate fidelity.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 83, Issue 5, Page 770-786.e9, Year 2023
掲載日2023年3月2日
著者Daniel C Scott / Moeko T King / Kheewoong Baek / Clifford T Gee / Ravi Kalathur / Jerry Li / Nicholas Purser / Amanda Nourse / Sergio C Chai / Sivaraja Vaithiyalingam / Taosheng Chen / Richard E Lee / Stephen J Elledge / Gary Kleiger / Brenda A Schulman /
PubMed 要旨E3 ligase recruitment of proteins containing terminal destabilizing motifs (degrons) is emerging as a major form of regulation. How those E3s discriminate bona fide substrates from other proteins ...E3 ligase recruitment of proteins containing terminal destabilizing motifs (degrons) is emerging as a major form of regulation. How those E3s discriminate bona fide substrates from other proteins with terminal degron-like sequences remains unclear. Here, we report that human KLHDC2, a CRL2 substrate receptor targeting C-terminal Gly-Gly degrons, is regulated through interconversion between two assemblies. In the self-inactivated homotetramer, KLHDC2's C-terminal Gly-Ser motif mimics a degron and engages the substrate-binding domain of another protomer. True substrates capture the monomeric CRL2, driving E3 activation by neddylation and subsequent substrate ubiquitylation. Non-substrates such as NEDD8 bind KLHDC2 with high affinity, but its slow on rate prevents productive association with CRL2. Without substrate, neddylated CRL2 assemblies are deactivated via distinct mechanisms: the monomer by deneddylation and the tetramer by auto-ubiquitylation. Thus, substrate specificity is amplified by KLHDC2 self-assembly acting like a molecular timer, where only bona fide substrates may bind before E3 ligase inactivation.
リンクMol Cell / PubMed:36805027 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.37 - 8.2 Å
構造データ

EMDB-16370: Structure of CUL2-KLHDC2 E3 ligase autoinhibited by C-degron mimicry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.2 Å

PDB-8ebl:
Structure of KLHDC2 substrate binding domain bound to C-degron from EPHB2
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.37 Å

PDB-8ebm:
Structure of KLHDC2 substrate binding domain bound to KLHDC2's C-degron mimic
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.58 Å

PDB-8ebn:
Structure of KLHDC2-EloB/C tetrameric assembly
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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