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タイトルStructure and mechanism of sulfofructose transaldolase, a key enzyme in sulfoquinovose metabolism.
ジャーナル・号・ページStructure, Vol. 31, Issue 3, Page 244-252.e4, Year 2023
掲載日2023年3月2日
著者Alexander J D Snow / Mahima Sharma / Palika Abayakoon / Spencer J Williams / James N Blaza / Gideon J Davies /
PubMed 要旨Sulfoquinovose (SQ) is a key component of plant sulfolipids (sulfoquinovosyl diacylglycerols) and a major environmental reservoir of biological sulfur. Breakdown of SQ is achieved by bacteria through ...Sulfoquinovose (SQ) is a key component of plant sulfolipids (sulfoquinovosyl diacylglycerols) and a major environmental reservoir of biological sulfur. Breakdown of SQ is achieved by bacteria through the pathways of sulfoglycolysis. The sulfoglycolytic sulfofructose transaldolase (sulfo-SFT) pathway is used by gut-resident firmicutes and soil saprophytes. After isomerization of SQ to sulfofructose (SF), the namesake enzyme catalyzes the transaldol reaction of SF transferring dihydroxyacetone to 3C/4C acceptors to give sulfolactaldehyde and fructose-6-phosphate or sedoheptulose-7-phosphate. We report the 3D cryo-EM structure of SF transaldolase from Bacillus megaterium in apo and ligand bound forms, revealing a decameric structure formed from two pentameric rings of the protomer. We demonstrate a covalent "Schiff base" intermediate formed by reaction of SF with Lys89 within a conserved Asp-Lys-Glu catalytic triad and defined by an Arg-Trp-Arg sulfonate recognition triad. The structural characterization of the signature enzyme of the sulfo-SFT pathway provides key insights into molecular recognition of the sulfonate group of sulfosugars.
リンクStructure / PubMed:36805128
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.1 - 3.2 Å
構造データ

EMDB-15960, PDB-8bc2:
Ligand-Free Structure of the decameric sulfofructose transaldolase BmSF-TAL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

EMDB-15961, PDB-8bc3:
Cryo-EM Structure of a BmSF-TAL - Sulfofructose Schiff Base Complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.1 Å

EMDB-15962, PDB-8bc4:
Cryo-EM Structure of a BmSF-TAL - Sulfofructose Schiff Base Complex in symmetry group C1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

PDB-8c4i:
Ligand-free Crystal Structure of the decameric Sulfofructose Transaldolase BmSF-TAL
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER /

ChemComp-QC9:
(2~{R},3~{S},4~{S})-2,3,4,6-tetrakis(oxidanyl)hexane-1-sulfonic acid

由来
  • Priestia megaterium DSM 319 (バクテリア)
  • bacillus aryabhattai (バクテリア)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / transaldolase / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / decamer (オリゴマー) / sulfofructose / Sulfofugar

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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