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Structure paper

タイトルStructural basis for recruitment of host CypA and E3 ubiquitin ligase by maedi-visna virus Vif.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 9, Issue 2, Page eadd3422, Year 2023
掲載日2023年1月13日
著者Yingxia Hu / Ragna B Gudnadóttir / Kirsten M Knecht / Fidel Arizaga / Stefán R Jónsson / Yong Xiong /
PubMed 要旨Lentiviral Vif molecules target the host antiviral APOBEC3 proteins for destruction in cellular ubiquitin-proteasome pathways. Different lentiviral Vifs have evolved to use the same canonical E3 ...Lentiviral Vif molecules target the host antiviral APOBEC3 proteins for destruction in cellular ubiquitin-proteasome pathways. Different lentiviral Vifs have evolved to use the same canonical E3 ubiquitin ligase complexes, along with distinct noncanonical host cofactors for their activities. Unlike primate lentiviral Vif, which recruits CBFβ as the noncanonical cofactor, nonprimate lentiviral Vif proteins have developed different cofactor recruitment mechanisms. Maedi-visna virus (MVV) sequesters CypA as the noncanonical cofactor for the Vif-mediated ubiquitination of ovine APOBEC3s. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of MVV Vif in complex with CypA and E3 ligase components. The structure, along with our biochemical and functional analysis, reveals both conserved and unique structural elements of MVV Vif and its common and distinct interaction modes with various cognate cellular proteins, providing a further understanding of the evolutionary relationship between lentiviral Vifs and the molecular mechanisms by which they capture different host cofactors for immune evasion activities.
リンクSci Adv / PubMed:36638173 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 Å
構造データ

26673

7upn

EMDB-26673, PDB-7upn:
Maedi visna virus Vif in complex with CypA and E3 ubiquitin ligase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • visna-maedi virus (ビスナウイルス)
キーワードISOMERASE/VIRAL PROTEIN / virus-host interacting complex / ISOMERASE-VIRAL PROTEIN complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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